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- PDB-5jg7: Crystal structure of putative periplasmic binding protein from Sa... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jg7
タイトルCrystal structure of putative periplasmic binding protein from Salmonella typhimurium LT2
要素Fur regulated Salmonella iron transporter
キーワードMETAL TRANSPORT / structural genomics / CSGID / periplasmic binding protein / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases
機能・相同性
機能・相同性情報


metal ion transport / cell adhesion / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Adhesin B / Adhesion lipoprotein / : / Periplasmic solute binding protein, ZnuA-like / Zinc-uptake complex component A periplasmic / Nitrogenase molybdenum iron protein domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fur regulated Salmonella iron transporter
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Chang, C. / Zhou, M. / Shatsman, S. / Joachimiak, A. / Anderson, W.F. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of putative periplasmic binding protein from Salmonella typhimurium LT2
著者: Chang, C. / Zhou, M. / Shatsman, S. / Joachimiak, A. / Anderson, W.F.
履歴
登録2016年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月20日Group: Experimental preparation
改定 1.22024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fur regulated Salmonella iron transporter
B: Fur regulated Salmonella iron transporter
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,1745
ポリマ－35,8982
非ポリマー2763
水4,216234
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6730 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area15950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.057, 84.582, 91.049
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Fur regulated Salmonella iron transporter / periplasmic binding protein


分子量: 17948.754 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 28-187 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌)
株: LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720 / 遺伝子: sitA, STM2861 / プラスミド: pMCSG53
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q7CPX8
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 234 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.99 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.2 M proline, 0.1 M HEPES, 10% w/v PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97926 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年3月6日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97926 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 37084 / % possible obs: 96.8 % / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 12.88 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.03 / Rpim(I) all: 0.014 / Rrim(I) all: 0.033 / Χ2: 0.725 / Net I/av σ(I): 45.947 / Net I/σ(I): 11.3 / Num. measured all: 199870
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.7-1.734.50.3215650.920.1570.3580.77582.8
1.73-1.764.50.2816560.9420.1380.3130.7987.5
1.76-1.794.30.23817260.9630.1210.2680.76593.5
1.79-1.834.80.20317690.9690.0980.2260.74492.8
1.83-1.875.30.17318240.980.0790.1910.75697.6
1.87-1.915.40.14618370.9830.0660.1610.74596.3
1.91-1.965.50.11818400.990.0540.130.75999.7
1.96-2.025.50.10118780.9910.0460.1110.74697.6
2.02-2.075.40.08218940.9910.0380.090.73799.8
2.07-2.145.30.06718510.9920.0310.0740.70698.5
2.14-2.225.20.05918570.9930.0270.0650.71597.1
2.22-2.315.80.0519080.9960.0220.0540.70299.9
2.31-2.415.80.04118720.9970.0180.0450.63999.3
2.41-2.545.80.04119170.9960.0180.0450.67899.4
2.54-2.75.70.03618830.9960.0160.040.66699.3
2.7-2.915.50.03318990.9960.0150.0360.66398.3
2.91-3.260.02819310.9970.0120.0310.70899.7
3.2-3.665.90.02419620.9980.0110.0260.71399.9
3.66-4.615.60.02219400.9980.010.0240.75898.7
4.61-505.70.02320750.9950.010.0250.80398.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_2328精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.7→30.984 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.39 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2133 1828 5.09 %
Rwork0.1718 34052 -
obs0.174 35880 93.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 159.56 Å2 / Biso mean: 23.0094 Å2 / Biso min: 2.59 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→30.984 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2228 0 30 234 2492
Biso mean--24.29 32.34 -
残基数----290
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062409
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7343268
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05359
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004428
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.7131472
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.6995-1.74550.2565950.20831843193867
1.7455-1.79680.24481110.18632102221376
1.7968-1.85480.22291250.17742443256889
1.8548-1.92110.23081380.17172647278596
1.9211-1.9980.211310.17332733286498
1.998-2.08890.20931420.16242739288199
2.0889-2.1990.2161270.15672723285098
2.199-2.33680.22141490.15362756290599
2.3368-2.51710.21731520.158527552907100
2.5171-2.77030.20641500.17622788293899
2.7703-3.17080.20771700.17862772294299
3.1708-3.99350.18811450.171228563001100
3.9935-30.98950.22091930.18092895308898

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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