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- PDB-5jft: Zebra Fish Caspase-3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jft
タイトルZebra Fish Caspase-3
要素
  • ACE-ASP-GLU-VAL-ASK
  • Caspase 3, apoptosis-related cysteine protease a
キーワードHydrolase/Hydrolase Inhibitor / phage display substrate library / substrate recognition / Danio rerio / apoptosis / HYDROLASE / Hydrolase-Hydrolase Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of collateral sprouting in absence of injury / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / Apoptotic cleavage of cellular proteins / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / Apoptosis induced DNA fragmentation / Signaling by Hippo / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / : / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / Other interleukin signaling ...regulation of collateral sprouting in absence of injury / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / Apoptotic cleavage of cellular proteins / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / Apoptosis induced DNA fragmentation / Signaling by Hippo / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / : / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / Other interleukin signaling / : / Pyroptosis / : / : / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / Regulation of TNFR1 signaling / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / cellular response to antibiotic / cellular response to retinoic acid / keratinocyte differentiation / erythrocyte differentiation / neuron differentiation / cellular response to xenobiotic stimulus / peptidase activity / positive regulation of apoptotic process / apoptotic process / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Peptidase C14 family / Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues ...Peptidase C14 family / Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ac-Asp-Glu-Val-Asp-CMK / Caspase 3, apoptosis-related cysteine peptidase a / Caspase 3, apoptosis-related cysteine peptidase a
類似検索 - 構成要素
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
unidentified 'CNM-group' bacterium HXN600 (未定義)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.28 Å
データ登録者Tucker, M.B. / MacKenzie, S.H. / Maciag, J.J. / Dirscherl, H. / Swartz, P.D. / Yoder, J.A. / Hamilton, P.T. / Clark, A.C.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2016
タイトル: Phage display and structural studies reveal plasticity in substrate specificity of caspase-3a from zebrafish.
著者: Tucker, M.B. / MacKenzie, S.H. / Maciag, J.J. / Dirscherl Ackerman, H. / Swartz, P. / Yoder, J.A. / Hamilton, P.T. / Clay Clark, A.
履歴
登録2016年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月2日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase 3, apoptosis-related cysteine protease a
B: Caspase 3, apoptosis-related cysteine protease a
F: ACE-ASP-GLU-VAL-ASK
C: ACE-ASP-GLU-VAL-ASK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,6326
ポリマ－57,3964
非ポリマー2362
水2,342130
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7170 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area17990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.910, 77.869, 135.671
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Caspase 3, apoptosis-related cysteine protease a / Caspase-3


分子量: 28163.037 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: casp3a, casp3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q98UI8, UniProt: B8JK21*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド ACE-ASP-GLU-VAL-ASK


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 534.946 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) unidentified 'CNM-group' bacterium HXN600 (未定義)
参照: Ac-Asp-Glu-Val-Asp-CMK
#3: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-MRD / (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL / (4R)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.41 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: Crystals were obtained at 18 deg. C by the hanging drop vapor diffusion method using 4 uL drops that contained equal volumes of protein and reservoir solutions over a 0.5 mL solution of 100 ...詳細: Crystals were obtained at 18 deg. C by the hanging drop vapor diffusion method using 4 uL drops that contained equal volumes of protein and reservoir solutions over a 0.5 mL solution of 100 mM sodium citrate, pH 5.1, 17.5% PEG 6000, 10 mM DTT, and 3 mM NaN3. Crystals appeared within 14 days and were briefly immersed in cryogenic solution containing 10% 2-methylpentane-2,4-diol and 90% reservoir solution.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月19日
放射モノクロメーター: Insertion Device / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.282→33.918 Å / Num. obs: 27818 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 5.7 % / Net I/σ(I): 3.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.28→33.92 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.44
詳細: Authors state that there is a fundamental incompatibility in the naming of the inhibitor structure and the refinement program cannot be made to establish a bond that exists between the ...詳細: Authors state that there is a fundamental incompatibility in the naming of the inhibitor structure and the refinement program cannot be made to establish a bond that exists between the inhibitor and the protein at the active site cysteine.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.231 1998 7.18 %
Rwork0.175 --
obs0.179 27818 98.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.28→33.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3750 0 16 130 3896
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073872
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.895254
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.3322310
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054594
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005675
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.282-2.33910.3271370.26691764X-RAY DIFFRACTION96
2.3391-2.40230.32881370.22621783X-RAY DIFFRACTION97
2.4023-2.4730.27231400.21051802X-RAY DIFFRACTION98
2.473-2.55280.28841400.20361812X-RAY DIFFRACTION99
2.5528-2.6440.27511400.19741817X-RAY DIFFRACTION99
2.644-2.74980.29811410.20081818X-RAY DIFFRACTION99
2.7498-2.87490.2831420.19061839X-RAY DIFFRACTION99
2.8749-3.02640.29491440.18491846X-RAY DIFFRACTION99
3.0264-3.21580.22531420.17831843X-RAY DIFFRACTION99
3.2158-3.46390.20741440.16761852X-RAY DIFFRACTION100
3.4639-3.81210.21331450.13821865X-RAY DIFFRACTION100
3.8121-4.36270.18631450.13441894X-RAY DIFFRACTION100
4.3627-5.49280.15311480.14321888X-RAY DIFFRACTION100
5.4928-33.92150.2341530.20531997X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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