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- PDB-5jbl: Structure of the bacteriophage T4 capsid assembly protease, gp21. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jbl
タイトルStructure of the bacteriophage T4 capsid assembly protease, gp21.
要素Prohead core protein protease
キーワードHYDROLASE / protease pentamer / phage T4 / prohead
機能・相同性Peptidase U9, T4 prohead protease / Prohead core protein serine protease / viral procapsid maturation / virion component => GO:0044423 / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / peptidase activity / Prohead core protein protease
機能・相同性情報
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.943 Å
データ登録者Fokine, A. / Rossmann, M.G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI081726 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Common Evolutionary Origin of Procapsid Proteases, Phage Tail Tubes, and Tubes of Bacterial Type VI Secretion Systems.
著者: Fokine, A. / Rossmann, M.G.
履歴
登録2016年4月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_audit_support
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Prohead core protein protease
B: Prohead core protein protease
C: Prohead core protein protease
D: Prohead core protein protease
E: Prohead core protein protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,0425
ポリマ－126,0425
非ポリマー00
水11,169620
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8290 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area35190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.745, 124.041, 88.959
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 89.96, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Prohead core protein protease / Protein Gp21


分子量: 25208.447 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The catalytic residues Ser140 and His85 of the gp21 protease were mutated to alanines. In addition Met45 was mutated to Leu.
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
遺伝子: 21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06807, EC: 3.4.99.-
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 620 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.69 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1.3 M Ammonium sulfate, 0.1 M Hepes pH 7.5, and 0.1 M NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年3月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→42 Å / Num. obs: 61875 / % possible obs: 93 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.097 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 1.94→1.98 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.54 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 76

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.943→41.869 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 19.75
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2047 2355 3.81 %
Rwork0.1719 --
obs0.1731 61875 92.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.943→41.869 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6413 0 0 620 7033
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0076547
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8528888
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1273904
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.059962
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061170
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9425-1.98220.29441170.21612869X-RAY DIFFRACTION76
1.9822-2.02530.21691290.19223376X-RAY DIFFRACTION91
2.0253-2.07240.25981360.17683497X-RAY DIFFRACTION92
2.0724-2.12420.17931120.16993498X-RAY DIFFRACTION93
2.1242-2.18160.22341700.20043514X-RAY DIFFRACTION94
2.1816-2.24580.271980.26963418X-RAY DIFFRACTION91
2.2458-2.31830.38981820.30043382X-RAY DIFFRACTION90
2.3183-2.40120.23271000.17653613X-RAY DIFFRACTION96
2.4012-2.49730.21511950.17253529X-RAY DIFFRACTION95
2.4973-2.61090.1991940.17173678X-RAY DIFFRACTION96
2.6109-2.74860.16831940.15783501X-RAY DIFFRACTION96
2.7486-2.92070.2114970.17153657X-RAY DIFFRACTION96
2.9207-3.14620.18721880.16513599X-RAY DIFFRACTION96
3.1462-3.46270.2086950.15883674X-RAY DIFFRACTION96
3.4627-3.96340.1761880.15093520X-RAY DIFFRACTION95
3.9634-4.99210.1286940.1293626X-RAY DIFFRACTION95
4.9921-41.87870.16281660.16663569X-RAY DIFFRACTION93
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.88020.6390.15952.5757-0.5021.62250.0884-0.26-0.25250.0813-0.0270.07790.1093-0.1098-0.01660.1169-0.00070.00090.15880.05190.1412-3.988-18.7192-4.9322
21.654-0.0889-0.39271.0942-0.18481.7494-0.1084-0.4930.15640.20540.11420.045-0.0493-0.0126-0.00540.18140.0607-0.00630.2648-0.04610.1135-4.171711.4751.3533
31.948-0.72590.27641.96710.0651.4554-0.1127-0.06620.36850.04840.022-0.0832-0.1658-0.09720.07770.1479-0.0024-0.03130.1016-0.02360.1625-4.017426.2546-25.0694
42.356-0.33420.57942.2151-0.4672.0748-0.02290.3742-0.0114-0.30640.0030.0856-0.0326-0.02670.01440.1789-0.02340.00820.1439-0.01140.0968-4.0545.9082-47.6451
52.08530.68040.90592.0740.73461.99280.08210.1042-0.2742-0.1165-0.00360.01620.132-0.0631-0.02650.1429-0.0060.00720.0977-0.01070.1526-3.9945-22.0034-35.0578
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B
3X-RAY DIFFRACTION3chain C
4X-RAY DIFFRACTION4chain D
5X-RAY DIFFRACTION5chain E

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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