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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5ja4 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of human TONSL and MCM2 HBDs binding to a histone H3-H4 tetramer | ||||||
要素 |
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キーワード | CHAPERONE / DNA repair and histone chaperone | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Switching of origins to a post-replicative state / Unwinding of DNA / negative regulation of chromosome condensation / Barr body / regulation of centromere complex assembly / nuclear origin of replication recognition complex / muscle cell differentiation / CMG complex / pericentric heterochromatin formation / inner kinetochore ...Switching of origins to a post-replicative state / Unwinding of DNA / negative regulation of chromosome condensation / Barr body / regulation of centromere complex assembly / nuclear origin of replication recognition complex / muscle cell differentiation / CMG complex / pericentric heterochromatin formation / inner kinetochore / MCM complex / double-strand break repair via break-induced replication / mitotic DNA replication initiation / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / oocyte maturation / cochlea development / nucleus organization / DNA unwinding involved in DNA replication / replication fork processing / nuclear replication fork / DNA replication origin binding / spermatid development / DNA replication initiation / Activation of the pre-replicative complex / subtelomeric heterochromatin formation / single fertilization / negative regulation of megakaryocyte differentiation / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / cellular response to interleukin-4 / protein localization to CENP-A containing chromatin / Activation of ATR in response to replication stress / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / protein localization to chromatin / nucleosomal DNA binding / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / telomere organization / embryo implantation / Meiotic synapsis / RNA Polymerase I Promoter Opening / histone reader activity / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Assembly of the pre-replicative complex / helicase activity / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / double-strand break repair via homologous recombination / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / multicellular organism growth / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Orc1 removal from chromatin / Transcriptional regulation of granulopoiesis / osteoblast differentiation / male gonad development / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / site of double-strand break / single-stranded DNA binding / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / Processing of DNA double-strand break ends / histone binding / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / positive regulation of cell growth 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.424 Å | ||||||
データ登録者 | Huang, H. / Patel, D. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2016 タイトル: H4K20me0 marks post-replicative chromatin and recruits the TONSL-MMS22L DNA repair complex. 著者: Saredi, G. / Huang, H. / Hammond, C.M. / Alabert, C. / Bekker-Jensen, S. / Forne, I. / Reveron-Gomez, N. / Foster, B.M. / Mlejnkova, L. / Bartke, T. / Cejka, P. / Mailand, N. / Imhof, A. / Patel, D.J. / Groth, A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5ja4.cif.gz | 170.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5ja4.ent.gz | 135.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5ja4.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5ja4_validation.pdf.gz | 474.4 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5ja4_full_validation.pdf.gz | 482.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | 5ja4_validation.xml.gz | 17.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5ja4_validation.cif.gz | 23.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ja/5ja4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ja/5ja4 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
-タンパク質 , 4種, 4分子 ABCD
#1: タンパク質 | 分子量: 9026.496 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H3F3A, H3.3A, H3F3, PP781, H3F3B, H3.3B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3)-RIL / 参照: UniProt: P84243 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 11263.231 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) 遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, ...遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, H4/E, H4FE, HIST1H4K, H4/D, H4FD, HIST1H4L, H4/K, H4FK, HIST2H4A, H4/N, H4F2, H4FN, HIST2H4, HIST2H4B, H4/O, H4FO, HIST4H4 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62805 |
#3: タンパク質 | 分子量: 7860.354 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MCM2, BM28, CCNL1, CDCL1, KIAA0030 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P49736, DNA helicase |
#4: タンパク質 | 分子量: 20368.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TONSL, IKBR, NFKBIL2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96HA7 |
-非ポリマー , 3種, 90分子
#5: 化合物 | ChemComp-MES / | ||
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#6: 化合物 | #7: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.86 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6 / 詳細: 0.1M MES pH 5.6, 7% isopropanol / PH範囲: 5.5-6.5 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.979 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年10月26日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.979 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 31146 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.5 % / Net I/σ(I): 23.1 |
反射 シェル | 解像度: 2.43→2.52 Å / 冗長度: 5.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 99.7 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 5BNV 解像度: 2.424→46.513 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.43
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.424→46.513 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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