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万見
- PDB-5ja2: EntF, a Terminal Nonribosomal Peptide Synthetase Module Bound to ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ja2
タイトルEntF, a Terminal Nonribosomal Peptide Synthetase Module Bound to the non-Native MbtH-Like Protein PA2412
要素
  • Enterobactin synthase component F
  • MbtH-Like Protein PA2412
キーワードLIGASE / NONRIBOSOMAL PEPTIDE SYNTHETASE / NRPS / CONDENSATION / ADENYLATION / PCP / THIOESTERASE / MBTH-LIKE PROTEIN / PHOSPHOPANTETHEINE / BIOSYNTHETIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


L-serine-[L-seryl-carrier protein] ligase / enterobactin synthase / 2,3-dihydroxybenzoate-serine ligase activity / pyoverdine biosynthetic process / enterobactin synthetase complex / enterobactin biosynthetic process / siderophore biosynthetic process / amino acid activation for nonribosomal peptide biosynthetic process / phosphopantetheine binding / nucleotidyltransferase activity ...L-serine-[L-seryl-carrier protein] ligase / enterobactin synthase / 2,3-dihydroxybenzoate-serine ligase activity / pyoverdine biosynthetic process / enterobactin synthetase complex / enterobactin biosynthetic process / siderophore biosynthetic process / amino acid activation for nonribosomal peptide biosynthetic process / phosphopantetheine binding / nucleotidyltransferase activity / ATP binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
MbtH-like protein / MbtH-like domain / MbtH-like domain superfamily / MbtH-like protein / MbtH-like protein / Nonribosomal peptide synthetase, condensation domain / Polyketide synthase, thioesterase domain / Thioesterase / Chloramphenicol Acetyltransferase / Condensation domain ...MbtH-like protein / MbtH-like domain / MbtH-like domain superfamily / MbtH-like protein / MbtH-like protein / Nonribosomal peptide synthetase, condensation domain / Polyketide synthase, thioesterase domain / Thioesterase / Chloramphenicol Acetyltransferase / Condensation domain / Condensation domain / Amino acid adenylation domain / Thioesterase / Thioesterase domain / AMP-binding, conserved site / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / Putative AMP-binding domain signature. / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-75C / Meso-2,3-Butanediol / Enterobactin synthase component F / MbtH-like domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Miller, B.R. / Gulick, A.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM116957 米国
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Structures of a Nonribosomal Peptide Synthetase Module Bound to MbtH-like Proteins Support a Highly Dynamic Domain Architecture.
著者: Miller, B.R. / Drake, E.J. / Shi, C. / Aldrich, C.C. / Gulick, A.M.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2016
タイトル: Structures of two distinct conformations of holo-non-ribosomal peptide synthetases.
著者: Drake, E.J. / Miller, B.R. / Shi, C. / Tarrasch, J.T. / Sundlov, J.A. / Allen, C.L. / Skiniotis, G. / Aldrich, C.C. / Gulick, A.M.
履歴
登録2016年4月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月16日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Enterobactin synthase component F
B: MbtH-Like Protein PA2412
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,9175
ポリマ－150,9632
非ポリマー9543
水27015
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2440 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area53470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)159.270, 57.690, 182.424
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.62, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MI121

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要素

#1: タンパク質 Enterobactin synthase component F / Enterochelin synthase F / Serine-activating enzyme / Seryl-AMP ligase


分子量: 142313.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: entF, b0586, JW0578 / Variant: W3110 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P11454, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#2: タンパク質 MbtH-Like Protein PA2412


分子量: 8649.739 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (strain ATCC 15692 / PAO1 / 1C / PRS 101 / LMG 12228) (緑膿菌)
株: ATCC 15692 / PAO1 / 1C / PRS 101 / LMG 12228 / 遺伝子: PA2412 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9I169
#3: 化合物 ChemComp-75C / 5'-({[(2R,3S)-3-amino-4-hydroxy-2-{[2-({N-[(2R)-2-hydroxy-3,3-dimethyl-4-(phosphonooxy)butanoyl]-beta-alanyl}amino)ethyl]sulfanyl}butyl]sulfonyl}amino)-5'-deoxyadenosine


分子量: 773.773 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H44N9O13PS2
#4: 化合物 ChemComp-BU9 / Meso-2,3-Butanediol / meso-2,3-ブタンジオ-ル


分子量: 90.121 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.2 %
結晶化温度: 287.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100 mM Bis Tris propane, 50-150 mM MgCl2, and 15-28% Polyethylene glycol 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 113.15 K / Ambient temp details: Liquid Nitrogen Gas Stream
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→58.98 Å / Num. obs: 31728 / % possible obs: 94.88 % / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 65.6 Å2 / CC1/2: 0.914 / Rmerge(I) obs: 0.1026 / Net I/σ(I): 6.66
反射 シェル解像度: 3→3.107 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.6214 / Mean I/σ(I) obs: 1.37 / % possible all: 90.53

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5JA1

5ja1


解像度: 3→58.974 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.25 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2426 1529 4.82 %
Rwork0.2047 --
obs0.2065 31728 94.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→58.974 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9791 0 61 15 9867
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00210130
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.54713887
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.7546009
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041603
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051814
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0002-3.0970.32041370.29272565X-RAY DIFFRACTION90
3.097-3.20770.34521390.26452788X-RAY DIFFRACTION96
3.2077-3.33610.26211530.25922770X-RAY DIFFRACTION98
3.3361-3.48790.30531370.24782737X-RAY DIFFRACTION96
3.4879-3.67180.23261300.21972765X-RAY DIFFRACTION95
3.6718-3.90180.25481170.20782643X-RAY DIFFRACTION92
3.9018-4.2030.24061350.18912804X-RAY DIFFRACTION97
4.203-4.62580.22541380.17342769X-RAY DIFFRACTION96
4.6258-5.29480.20821450.17142738X-RAY DIFFRACTION93
5.2948-6.66940.22361420.21622803X-RAY DIFFRACTION97
6.6694-58.98510.21941560.18042817X-RAY DIFFRACTION93
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.8684-3.1108-0.15224.24631.18111.93360.12740.17530.19890.19380.0379-0.42850.05030.4039-0.16510.7336-0.0229-0.07220.31260.0110.4182-46.810211.738732.5641
22.43821.23351.41943.75431.38991.8328-0.03680.34760.1520.26930.0564-0.08630.04570.2465-0.01490.62790.07080.06580.36330.0060.3321-51.4275-13.862222.082
38.75035.20251.93555.71194.61745.0263-0.3991-0.13710.1586-0.0294-0.1082-0.01690.6307-0.16540.45410.5726-0.0010.02070.3438-0.01310.2643-71.1711-22.86857.2878
42.59850.61920.40361.05690.75583.056-0.04430.0201-0.0394-0.19620.1415-0.09440.04580.1647-0.09470.5353-0.02710.10990.20230.02870.3241-64.9346-29.395-25.0721
58.8091-2.9152.01274.3579-1.19864.2444-0.119-0.21130.20830.17160.1433-0.3735-0.0620.7416-0.06380.5190.02560.09620.5125-0.1340.4003-36.0239-28.9019-16.8894
61.6911.63560.99026.0166-1.69692.13640.36091.72880.9878-0.5337-0.393-1.02580.78351.5967-0.09520.9207-0.01560.28341.20580.22350.8504-36.7108-15.9413-36.6
73.85230.8998-1.94273.9428-0.2726.5207-0.57611.42870.2023-1.11310.7014-0.0850.7645-0.9386-0.16541.041-0.38820.07751.22890.05990.492-62.4274-23.2146-68.5552
83.61412.23920.8867.44720.19547.99990.535-0.9765-0.83090.6098-0.5974-0.68451.09390.4835-0.04040.77280.06510.02290.76580.38110.678-61.5986-46.3104-1.5276
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 18:186 )A18 - 186
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 187:429 )A187 - 429
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 430:444 )A430 - 444
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 445:857 )A445 - 857
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN A AND RESID 858:963 )A858 - 963
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN A AND RESID 971:1043 )A971 - 1043
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN A AND RESID 1052:1292 )A1052 - 1292
8X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN B AND RESID 0:67 )B0 - 67

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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