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- PDB-5j9k: Crystal structure of the rice Topless related protein 2 (TPR2) N-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5j9k
タイトルCrystal structure of the rice Topless related protein 2 (TPR2) N-terminal topless domain (1-209) in complex with rice D53 repressor EAR peptide motif
要素
  • Protein TPR1
  • rice D53 peptide 794-808
キーワードTRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION REPRESSION / TRANSCRIPTIONAL COREPRESSOR TOPLESS / ALPHA-HELICAL STRUCTURE / TETRAMER / TRANSCRIPTIONAL REPRESSOR D53
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of pattern recognition receptor signaling pathway / response to strigolactone / protein sequestering activity / regulation of DNA-templated transcription / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Topless family / : / : / TOPLESS, zinc finger domain / TPR1-like, CTLH-containing domain / : / LisH-like dimerisation domain / C-terminal to LisH motif. / CTLH, C-terminal LisH motif ...: / Topless family / : / : / TOPLESS, zinc finger domain / TPR1-like, CTLH-containing domain / : / LisH-like dimerisation domain / C-terminal to LisH motif. / CTLH, C-terminal LisH motif / C-terminal to LisH (CTLH) motif profile. / Lissencephaly type-1-like homology motif / LIS1 homology (LisH) motif profile. / Clp, repeat (R) domain / Clp repeat (R) domain profile. / LIS1 homology motif / Clp, N-terminal domain superfamily / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein DWARF 53 / Protein TPR1
類似検索 - 構成要素
生物種Oryza sativa (イネ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Ke, J. / Ma, H. / Gu, X. / Brunzelle, J.S. / Xu, H.E. / Melcher, K.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)DK071662 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM102545 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM104212 米国
引用
ジャーナル: Sci Adv / 年: 2017
タイトル: A D53 repression motif induces oligomerization of TOPLESS corepressors and promotes assembly of a corepressor-nucleosome complex.
著者: Ma, H. / Duan, J. / Ke, J. / He, Y. / Gu, X. / Xu, T.H. / Yu, H. / Wang, Y. / Brunzelle, J.S. / Jiang, Y. / Rothbart, S.B. / Xu, H.E. / Li, J. / Melcher, K.
#1: ジャーナル: Sci Adv / 年: 2015
タイトル: Structural basis for recognition of diverse transcriptional repressors by the TOPLESS family of corepressors.
著者: Ke, J. / Ma, H. / Gu, X. / Thelen, A. / Brunzelle, J.S. / Li, J. / Xu, H.E. / Melcher, K.
履歴
登録2016年4月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein TPR1
B: Protein TPR1
C: rice D53 peptide 794-808
D: rice D53 peptide 794-808
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,6686
ポリマ－53,5374
非ポリマー1312
水1,56787
1
A: Protein TPR1
B: Protein TPR1
C: rice D53 peptide 794-808
D: rice D53 peptide 794-808
ヘテロ分子

A: Protein TPR1
B: Protein TPR1
C: rice D53 peptide 794-808
D: rice D53 peptide 794-808
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,33612
ポリマ－107,0748
非ポリマー2624
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area14940 Å2
ΔGint-87 kcal/mol
Surface area43540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.718, 59.638, 171.183
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Protein TPR1 / Aberrant spikelet and panicle1-related 2 / Protein ASP1-RELATED 2 / OsASPR2 / Topless-related ...Aberrant spikelet and panicle1-related 2 / Protein ASP1-RELATED 2 / OsASPR2 / Topless-related protein 1 / Topless-related protein 2 / OsTPR2


分子量: 24903.611 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal topless domain (UNP residues 1-209) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryza sativa (イネ)
遺伝子: TPR1, ASPR2, TPR2, Os01g0254100, LOC_Os01g15020, OsJ_01134, OSNPB_010254100, P0705D01.10-1
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5NBT9
#2: タンパク質・ペプチド rice D53 peptide 794-808


分子量: 1864.961 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: DNLIYLDLNLQ / 由来: (組換発現) Oryza sativa (イネ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q2RBP2*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 87 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.53 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 25% w/v Polyethylene glycol 3350, 0.2 M Ammonium sulfate, 0.1 M BIS-TRIS, pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: liquid nitrogen
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年8月9日
放射モノクロメーター: Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→50 Å / Num. obs: 19882 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 2.55→2.69 Å / 冗長度: 8.3 % / Rmerge(I) obs: 0.949 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.55→34.377 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2528 1890 5.12 %
Rwork0.2147 --
obs0.2166 36936 99.16 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→34.377 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3551 0 2 87 3640
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063617
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.984855
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.8911380
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.033540
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003612
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.55-2.61380.38491140.35192521X-RAY DIFFRACTION98
2.6138-2.68440.36241580.32622475X-RAY DIFFRACTION100
2.6844-2.76340.35561570.30842480X-RAY DIFFRACTION99
2.7634-2.85250.31981160.29772497X-RAY DIFFRACTION99
2.8525-2.95440.33251270.28542516X-RAY DIFFRACTION100
2.9544-3.07260.29051400.26932518X-RAY DIFFRACTION99
3.0726-3.21240.31181470.24992488X-RAY DIFFRACTION99
3.2124-3.38160.30361300.23792488X-RAY DIFFRACTION99
3.3816-3.59330.30451490.22892513X-RAY DIFFRACTION99
3.5933-3.87040.20721360.21042501X-RAY DIFFRACTION100
3.8704-4.25920.21370.17562527X-RAY DIFFRACTION99
4.2592-4.8740.21641290.17582514X-RAY DIFFRACTION100
4.874-6.13510.23441250.20562495X-RAY DIFFRACTION99
6.1351-34.38010.21581250.17232513X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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