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- PDB-5j9f: Human GAR transformylase in complex with GAR and (4-{[2-(2-Amino-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5j9f
タイトルHuman GAR transformylase in complex with GAR and (4-{[2-(2-Amino-4-oxo-4,7-dihydro-3H-pyrrolo[2,3-d]pyrimidin-6-yl)ethyl]amino}benzoyl)-L-glutamic acid (AGF183)
要素Trifunctional purine biosynthetic protein adenosine-3
キーワードligase/ligase inhibitor / gar transformylase / antifolate / ligase-ligase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


adenine biosynthetic process / phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase / phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase activity / phosphoribosylamine-glycine ligase / phosphoribosylglycinamide formyltransferase 1 / phosphoribosylamine-glycine ligase activity / purine ribonucleoside monophosphate biosynthetic process / phosphoribosylglycinamide formyltransferase activity / 'de novo' XMP biosynthetic process / brainstem development ...adenine biosynthetic process / phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase / phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase activity / phosphoribosylamine-glycine ligase / phosphoribosylglycinamide formyltransferase 1 / phosphoribosylamine-glycine ligase activity / purine ribonucleoside monophosphate biosynthetic process / phosphoribosylglycinamide formyltransferase activity / 'de novo' XMP biosynthetic process / brainstem development / Purine ribonucleoside monophosphate biosynthesis / 'de novo' AMP biosynthetic process / purine nucleotide biosynthetic process / GMP biosynthetic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / cerebellum development / cerebral cortex development / extracellular exosome / ATP binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase / Phosphoribosylglycinamide synthetase / Phosphoribosylglycinamide synthetase, conserved site / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C-domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, N-terminal / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C-domain superfamily / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, N domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase signature. / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C domain ...Phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase / Phosphoribosylglycinamide synthetase / Phosphoribosylglycinamide synthetase, conserved site / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C-domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, N-terminal / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C-domain superfamily / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, N domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase signature. / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, ATP-grasp (A) domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, ATP-grasp (A) domain / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase / Phosphoribosylglycinamide synthetase, ATP-grasp (A) domain / Formyl transferase, N-terminal domain / PurM-like, N-terminal domain / AIR synthase related protein, N-terminal domain / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase, active site / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase active site. / PurM-like, C-terminal domain / PurM-like, C-terminal domain superfamily / PurM-like, N-terminal domain superfamily / AIR synthase related protein, C-terminal domain / Formyl transferase, N-terminal / Formyl transferase / Formyl transferase, N-terminal domain superfamily / Rudiment single hybrid motif / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-83A / GLYCINAMIDE RIBONUCLEOTIDE / Trifunctional purine biosynthetic protein adenosine-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Wong, J. / Deis, S.M. / Dann III, C.E.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA166711 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM094472 米国
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2016
タイトル: Tumor Targeting with Novel 6-Substituted Pyrrolo [2,3-d] Pyrimidine Antifolates with Heteroatom Bridge Substitutions via Cellular Uptake by Folate Receptor alpha and the Proton-Coupled ...タイトル: Tumor Targeting with Novel 6-Substituted Pyrrolo [2,3-d] Pyrimidine Antifolates with Heteroatom Bridge Substitutions via Cellular Uptake by Folate Receptor alpha and the Proton-Coupled Folate Transporter and Inhibition of de Novo Purine Nucleotide Biosynthesis.
著者: Golani, L.K. / Wallace-Povirk, A. / Deis, S.M. / Wong, J. / Ke, J. / Gu, X. / Raghavan, S. / Wilson, M.R. / Li, X. / Polin, L. / de Waal, P.W. / White, K. / Kushner, J. / O'Connor, C. / Hou, ...著者: Golani, L.K. / Wallace-Povirk, A. / Deis, S.M. / Wong, J. / Ke, J. / Gu, X. / Raghavan, S. / Wilson, M.R. / Li, X. / Polin, L. / de Waal, P.W. / White, K. / Kushner, J. / O'Connor, C. / Hou, Z. / Xu, H.E. / Melcher, K. / Dann, C.E. / Matherly, L.H. / Gangjee, A.
履歴
登録2016年4月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月21日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Trifunctional purine biosynthetic protein adenosine-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,4803
ポリマ－22,7531
非ポリマー7272
水93752
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area610 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area9340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.386, 75.386, 101.293
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Trifunctional purine biosynthetic protein adenosine-3


分子量: 22753.088 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 808-1010 / 変異: Q905A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GART, PGFT, PRGS / プラスミド: pET22B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3)pLysS
参照: UniProt: P22102, phosphoribosylamine-glycine ligase, phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase, phosphoribosylglycinamide formyltransferase 1
#2: 化合物 ChemComp-GAR / GLYCINAMIDE RIBONUCLEOTIDE


分子量: 284.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C7H13N2O8P
#3: 化合物 ChemComp-83A / N-(4-{[2-(2-amino-4-oxo-4,7-dihydro-3H-pyrrolo[2,3-d]pyrimidin-6-yl)ethyl]amino}benzene-1-carbonyl)-L-glutamic acid / antifolate AGF183


分子量: 442.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H22N6O6
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.23 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M Tris (pH 7.5), 0.333 mM NaCl, 18% polyethylene glycol (PEG) 3350, and 2% PEG 400

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年12月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→40.017 Å / Num. obs: 22067 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 2.1→2.16 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.75 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4ZZ1

4zz1


解像度: 2.1→40.02 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.41 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.213 1825 9.15 %
Rwork0.174 --
obs0.177 19940 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→40.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1499 0 50 52 1601
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0141574
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4762139
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.722564
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072256
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006271
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.15680.27231390.22591361X-RAY DIFFRACTION100
2.1568-2.22030.26371390.19661374X-RAY DIFFRACTION100
2.2203-2.29190.22331350.1911373X-RAY DIFFRACTION100
2.2919-2.37380.22581380.17611377X-RAY DIFFRACTION100
2.3738-2.46890.21491380.18461371X-RAY DIFFRACTION100
2.4689-2.58120.21841350.18161381X-RAY DIFFRACTION100
2.5812-2.71730.26521350.19451384X-RAY DIFFRACTION100
2.7173-2.88750.25681410.20811384X-RAY DIFFRACTION100
2.8875-3.11030.27011420.20631400X-RAY DIFFRACTION100
3.1103-3.42320.23261480.20091395X-RAY DIFFRACTION100
3.4232-3.91820.19431420.16731396X-RAY DIFFRACTION100
3.9182-4.9350.15761420.12851419X-RAY DIFFRACTION100
4.935-40.02420.17711510.14261500X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 31.716 Å / Origin y: -19.1007 Å / Origin z: -22.6729 Å
111213212223313233
T0.173 Å2-0.0108 Å20.0318 Å2-0.1388 Å20.0117 Å2--0.1817 Å2
L1.0309 °20.1305 °2-0.6686 °2-0.8954 °2-0.23 °2--1.4334 °2
S0.1441 Å °0.0173 Å °0.2381 Å °0.0145 Å °-0.0167 Å °-0.0368 Å °-0.1956 Å °0.0272 Å °0.0058 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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