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万見
- PDB-5j94: Human cathepsin K mutant C25S in complex with the allosteric effe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5j94
タイトルHuman cathepsin K mutant C25S in complex with the allosteric effector NSC13345
要素Cathepsin K
キーワードHYDROLASE / cysteine proteases / allosteric regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin K / negative regulation of cartilage development / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endolysosome lumen / thyroid hormone generation / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Activation of Matrix Metalloproteinases / Collagen degradation / collagen catabolic process ...cathepsin K / negative regulation of cartilage development / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endolysosome lumen / thyroid hormone generation / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Activation of Matrix Metalloproteinases / Collagen degradation / collagen catabolic process / fibronectin binding / extracellular matrix disassembly / bone resorption / mitophagy / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / MHC class II antigen presentation / cysteine-type peptidase activity / lysosomal lumen / proteolysis involved in protein catabolic process / lysosome / apical plasma membrane / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / cysteine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / proteolysis / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-{[(carbamoylsulfanyl)acetyl]amino}benzoic acid / Cathepsin K
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.22002456664 Å
データ登録者Novinec, M. / Korenc, M. / Lenarcic, B. / Baici, A.
資金援助 スロベニア, 2件
組織認可番号国
Slovenian Research AgencyZ1-4077 スロベニア
Slovenian Research AgencyP1-0140 スロベニア
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2014
タイトル: A novel allosteric mechanism in the cysteine peptidase cathepsin K discovered by computational methods.
著者: Novinec, M. / Korenc, M. / Caflisch, A. / Ranganathan, R. / Lenarcic, B. / Baici, A.
履歴
登録2016年4月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
置き換え2016年4月20日ID: 4leg
改定 1.02016年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cathepsin K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,8903
ポリマ－24,5401
非ポリマー3502
水2,378132
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area180 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area10600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.345, 56.101, 74.556
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Cathepsin K / Cathepsin O / Cathepsin O2 / Cathepsin X


分子量: 24539.547 Da / 分子数: 1 / 変異: C25S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSK, CTSO, CTSO2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta-Gami 2 pLysS / 参照: UniProt: P43235, cathepsin K
#2: 化合物 ChemComp-1XF / 2-{[(carbamoylsulfanyl)acetyl]amino}benzoic acid


分子量: 254.262 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H10N2O4S
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 132 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.2 M ammonium sulfate, 30% PEG 8000, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: Bruker Platinum 135 / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.22→49.36 Å / Num. obs: 17003 / % possible obs: 86 % / 冗長度: 1.8 % / Biso Wilson estimate: 8.88670326718 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 2.22→2.3 Å / 冗長度: 1.3 % / Rmerge(I) obs: 0.102 / % possible all: 90.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10_2155精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
SAINT1データ削減
PHASER2.1位相決定
SADABSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4LEG

4leg
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.22002456664→44.827640747 Å / SU ML: 0.220859271542 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33785830866 / 位相誤差: 23.200847567
Rfactor反射数%反射
Rfree0.233612539731 851 5.00617683393 %
Rwork0.212338163696 --
obs0.213386887335 16999 86.0273279352 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 16.2828374542 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.22002456664→44.827640747 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1723 0 22 132 1877
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.002909247996021786
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5208297600792413
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0433109297159239
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00413522783578318
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.7623691989660
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.22-2.35910.323695637151840.2998509599551589X-RAY DIFFRACTION50.7123370718
2.3591-2.54120.3070754480341210.2635313284312342X-RAY DIFFRACTION74.7723132969
2.5412-2.79690.2531393004141560.2384137745882847X-RAY DIFFRACTION91.6386939274
2.7969-3.20160.2490755096451650.2093866507223124X-RAY DIFFRACTION99.6364737958
3.2016-4.03320.188129147721610.1736572658813122X-RAY DIFFRACTION99.878308488
4.0332-44.83680.1964757650051640.1893718048683124X-RAY DIFFRACTION99.6363636364

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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