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万見
- PDB-5j8f: Human MOF K274P crystal structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5j8f
タイトルHuman MOF K274P crystal structure
要素Histone acetyltransferase KAT8
キーワードTRANSFERASE / acetyltransferase / MYST / GNAT / epigenetics
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of skeletal muscle satellite cell differentiation / regulation of mitochondrial transcription / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / MSL complex / histone H4K16 acetyltransferase activity / protein propionyltransferase activity / regulation of mRNA processing / histone H4 acetyltransferase activity / myeloid cell differentiation ...positive regulation of skeletal muscle satellite cell differentiation / regulation of mitochondrial transcription / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / MSL complex / histone H4K16 acetyltransferase activity / protein propionyltransferase activity / regulation of mRNA processing / histone H4 acetyltransferase activity / myeloid cell differentiation / post-embryonic hemopoiesis / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / NSL complex / peptide-lysine-N-acetyltransferase activity / oogenesis / NuA4 histone acetyltransferase complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / MLL1 complex / histone acetyltransferase complex / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / histone acetyltransferase / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / neurogenesis / regulation of autophagy / transcription coregulator activity / kinetochore / nuclear matrix / chromosome / HATs acetylate histones / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
N-acetyl transferase-like / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / RNA binding activity-knot of a chromodomain / RNA binding activity-knot of a chromodomain / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / Chromo/chromo shadow domain ...N-acetyl transferase-like / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / RNA binding activity-knot of a chromodomain / RNA binding activity-knot of a chromodomain / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone acetyltransferase KAT8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者McCullough, C.E. / Marmorstein, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)5P01AG031862-08 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Structural and Functional Role of Acetyltransferase hMOF K274 Autoacetylation.
著者: McCullough, C.E. / Song, S. / Shin, M.H. / Johnson, F.B. / Marmorstein, R.
履歴
登録2016年4月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月27日Group: Database references
改定 1.22016年9月7日Group: Database references
改定 1.32017年9月13日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase KAT8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2024
ポリマ－36,0651
非ポリマー1363
水34219
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)46.094, 55.846, 122.405
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Histone acetyltransferase KAT8 / Lysine acetyltransferase 8 / MOZ / YBF2/SAS3 / SAS2 and TIP60 protein 1 / hMOF


分子量: 36065.430 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 177-458 / 変異: K274P / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Missing residues were not modeled due to lack of density
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KAT8, MOF, MYST1, PP7073 / プラスミド: PRSFDuet
詳細 (発現宿主): Protein generative with TEV cleavable His tag
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL / 参照: UniProt: Q9H7Z6, histone acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.77 % / 解説: rod
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.28M Ammonium Chloride 26%PEG 3350 0.1M BisTris-HCl pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.03315 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年10月31日 / 詳細: Adjustable focus K-B pair Si plus Pt, Rh coatings
放射モノクロメーター: Double crystal cryo-cooled Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03315 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→41.253 Å / Num. obs: 10295 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 42.491 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Net I/σ(I): 18.05
反射 シェル解像度: 2.6→2.64 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.649 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5J8C

5j8c


解像度: 2.6→41.253 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.13
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2757 1024 10 %Random selection
Rwork0.2391 ---
obs0.2428 10236 99.74 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 41.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→41.253 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2035 0 3 19 2057
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062097
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.912856
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.992721
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051307
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007356
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5979-2.73490.38871410.3081269X-RAY DIFFRACTION99
2.7349-2.90620.31951440.3021298X-RAY DIFFRACTION100
2.9062-3.13050.33631430.29071291X-RAY DIFFRACTION100
3.1305-3.44540.32661450.25951301X-RAY DIFFRACTION100
3.4454-3.94360.25921470.2251314X-RAY DIFFRACTION100
3.9436-4.96720.21221470.19951329X-RAY DIFFRACTION100
4.9672-41.25820.25841570.22151410X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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