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- PDB-5j8e: Crystal structure of human Hook3's conserved Hook domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5j8e
タイトルCrystal structure of human Hook3's conserved Hook domain
要素Protein Hook homolog 3
キーワードPROTEIN TRANSPORT / calponin homology Hook cargo adaptor
機能・相同性
機能・相同性情報


FHF complex / interkinetic nuclear migration / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / microtubule anchoring at centrosome / Golgi localization / dynein light chain binding / neuronal stem cell population maintenance / endosome organization / cytoskeleton-dependent intracellular transport / early endosome to late endosome transport ...FHF complex / interkinetic nuclear migration / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / microtubule anchoring at centrosome / Golgi localization / dynein light chain binding / neuronal stem cell population maintenance / endosome organization / cytoskeleton-dependent intracellular transport / early endosome to late endosome transport / cis-Golgi network / dynein light intermediate chain binding / protein localization to centrosome / dynein intermediate chain binding / lysosome organization / endosome to lysosome transport / pericentriolar material / dynactin binding / centriolar satellite / cytoplasmic microtubule organization / negative regulation of neurogenesis / protein transport / microtubule binding / microtubule / centrosome / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Hook, C-terminal / HOOK protein coiled-coil region / HOOK, N-terminal / HOOK domain / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein Hook homolog 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Schroeder, C.M. / Ekiert, D.C. / Vale, R.D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: J.Cell Biol. / 年: 2016
タイトル: Assembly and activation of dynein-dynactin by the cargo adaptor protein Hook3.
著者: Schroeder, C.M. / Vale, R.D.
履歴
登録2016年4月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月17日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: citation / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein Hook homolog 3
B: Protein Hook homolog 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4292
ポリマ－37,4292
非ポリマー00
水3,261181
1
A: Protein Hook homolog 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7141
ポリマ－18,7141
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Protein Hook homolog 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7141
ポリマ－18,7141
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2930 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area14980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.920, 75.880, 111.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-278-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Protein Hook homolog 3 / hHK3


分子量: 18714.488 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-160 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HOOK3 / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q86VS8
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 181 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.03 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 2 M sodium formate, 0.1 M sodium acetate pH 4.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.12 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年11月21日
放射モノクロメーター: Double flat crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.12 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→45.019 Å / Num. obs: 32558 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 7 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 15.36
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 1.952 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1WIX

1wix


解像度: 1.7→45.019 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.95
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2139 1393 4.28 %Random selection
Rwork0.1842 ---
obs0.1854 32546 99.67 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→45.019 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2417 0 0 181 2598
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062461
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9123334
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.933924
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.035389
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003431
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.76080.33061360.30333039X-RAY DIFFRACTION100
1.7608-1.83130.3341360.28033048X-RAY DIFFRACTION100
1.8313-1.91460.28071380.24093085X-RAY DIFFRACTION100
1.9146-2.01560.24261380.20493107X-RAY DIFFRACTION100
2.0156-2.14180.24551380.18513065X-RAY DIFFRACTION100
2.1418-2.30720.23541380.17163109X-RAY DIFFRACTION100
2.3072-2.53940.20171400.18133110X-RAY DIFFRACTION100
2.5394-2.90680.21681400.17443147X-RAY DIFFRACTION100
2.9068-3.6620.21311430.17393166X-RAY DIFFRACTION100
3.662-45.03470.17831460.1733277X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.40990.15920.89260.47181.04432.543-0.1057-0.18210.3616-0.1419-0.02530.0237-0.16350.00580.04650.27740.0066-0.01320.2448-0.05440.318711.440917.398469.4566
21.32530.1970.4010.6193-1.1532.6223-0.02090.13230.3860.15130.0150.043-0.1915-0.06320.05140.2650.02370.02080.22780.05540.31395.277318.05343.7378
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1Chain A
2X-RAY DIFFRACTION2Chain B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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