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万見
- PDB-5j5c: Crystal structure of ARL1-GTP and DCB domain of BIG1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5j5c
タイトルCrystal structure of ARL1-GTP and DCB domain of BIG1 complex
要素
  • ADP-ribosylation factor-like protein 1
  • Brefeldin A-inhibited guanine nucleotide-exchange protein 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / small GTPase / effector / GEF
機能・相同性
機能・相同性情報


endomembrane system organization / phospholipase D activator activity / toxin metabolic process / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / negative regulation of GTPase activity / protein localization to Golgi apparatus / negative regulation of actin filament polymerization / regulation of ARF protein signal transduction / small nuclear ribonucleoprotein complex / retrograde transport, endosome to Golgi ...endomembrane system organization / phospholipase D activator activity / toxin metabolic process / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / negative regulation of GTPase activity / protein localization to Golgi apparatus / negative regulation of actin filament polymerization / regulation of ARF protein signal transduction / small nuclear ribonucleoprotein complex / retrograde transport, endosome to Golgi / regulation of establishment of cell polarity / positive regulation of wound healing / : / myosin binding / protein kinase A regulatory subunit binding / Golgi organization / exocytosis / vesicle-mediated transport / guanyl-nucleotide exchange factor activity / trans-Golgi network membrane / intracellular protein transport / enzyme activator activity / trans-Golgi network / nuclear matrix / neuron projection development / protein transport / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Golgi membrane / protein domain specific binding / GTPase activity / GTP binding / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / nucleoplasm / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Mon2/Sec7/BIG1-like, HDS / Sec7/BIG1-like, C-terminal domain / Mon2/Sec7/BIG1-like, HDS / BIG2 C-terminal domain / Mon2/Sec7/BIG1-like, dimerisation and cyclophilin-binding domain / Mon2/Sec7/BIG1-like, dimerisation and cyclophilin-binding domain / Mon2/Sec7/BIG1-like, HUS domain / Mon2/Sec7/BIG1-like, HUS domain / Sec7 domain / Sec7, C-terminal domain superfamily ...Mon2/Sec7/BIG1-like, HDS / Sec7/BIG1-like, C-terminal domain / Mon2/Sec7/BIG1-like, HDS / BIG2 C-terminal domain / Mon2/Sec7/BIG1-like, dimerisation and cyclophilin-binding domain / Mon2/Sec7/BIG1-like, dimerisation and cyclophilin-binding domain / Mon2/Sec7/BIG1-like, HUS domain / Mon2/Sec7/BIG1-like, HUS domain / Sec7 domain / Sec7, C-terminal domain superfamily / Sec7 domain superfamily / Sec7 domain / SEC7 domain profile. / Sec7 domain / Small GTPase superfamily, ARF type / Small GTPase Arf domain profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / Rab subfamily of small GTPases / Armadillo-like helical / Small GTP-binding protein domain / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ADP-ribosylation factor-like protein 1 / Brefeldin A-inhibited guanine nucleotide-exchange protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Wang, R. / Wang, Z. / Zhang, T. / Ding, J.
引用ジャーナル: J Mol Cell Biol / 年: 2016
タイトル: Structural basis for targeting BIG1 to Golgi apparatus through interaction of its DCB domain with Arl1
著者: Wang, R. / Wang, Z. / Wang, K. / Zhang, T. / Ding, J.
履歴
登録2016年4月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADP-ribosylation factor-like protein 1
B: Brefeldin A-inhibited guanine nucleotide-exchange protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7676
ポリマ－44,0272
非ポリマー7404
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3180 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area17510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.819, 107.819, 204.627
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

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要素

#1: タンパク質 ADP-ribosylation factor-like protein 1


分子量: 19044.982 Da / 分子数: 1 / 断片: small GTPase, UNP residues 16-181 / 変異: Q71L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARL1 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) codon plus / 参照: UniProt: P40616
#2: タンパク質 Brefeldin A-inhibited guanine nucleotide-exchange protein 1 / Brefeldin A-inhibited GEP 1 / ADP-ribosylation factor guanine nucleotide-exchange factor 1 / p200 ...Brefeldin A-inhibited GEP 1 / ADP-ribosylation factor guanine nucleotide-exchange factor 1 / p200 ARF guanine nucleotide exchange factor / p200 ARF-GEP1


分子量: 24981.939 Da / 分子数: 1 / 断片: DCB domain, UNP residues 1-224 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARFGEF1, ARFGEP1, BIG1 / プラスミド: pETDuet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) codon plus / 参照: UniProt: Q9Y6D6
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.46 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9.1
詳細: 0.2M lithium sulfate, 0.1M sodium citrate tribasic, 0.1M Tris-HCl pH 9.1, and 27% (w/v) polyethylene glycol 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9777 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年1月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9777 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→50 Å / Num. obs: 8735 / % possible obs: 85 % / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.107 / Net I/av σ(I): 12.5 / Net I/σ(I): 3.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
3.4-3.525.80.488130
3.52-3.666.20.475145.3
3.66-3.836.40.53175.1
3.83-4.036.60.441100
4.03-4.286.50.2941100
4.28-4.616.10.173199.9
4.61-5.085.90.12199.1
5.08-5.816.50.118199.5
5.81-7.326.30.089199.1
7.32-505.60.049197

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
HKL-3000データスケーリング
SOLVE位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.4→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU B: 57.947 / SU ML: 0.411 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.54 / 詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2581 429 4.9 %RANDOM
Rwork0.2249 ---
obs0.2267 8283 84.82 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 246.98 Å2 / Biso mean: 128.011 Å2 / Biso min: 76.34 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.31 Å22.65 Å20 Å2
2--5.31 Å20 Å2
3----7.96 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.4→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2674 0 43 0 2717
Biso mean--111.12 --
残基数----359
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.022753
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1281.9853751
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7985356
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.95525.146103
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.91715453
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.7031512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2456
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0211997
LS精密化 シェル解像度: 3.403→3.491 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.321 6 -
Rwork0.306 152 -
all-158 -
obs--22.8 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.61480.0408-0.04312.5081-0.21822.18180.0433-0.1495-0.0078-0.0184-0.1014-0.0840.1950.18370.05810.15930.1026-0.010.3793-0.02280.0655-37.665631.4136-7.7601
23.21121.28670.29652.46570.04962.2166-0.21080.25830.5005-0.1056-0.03180.2879-0.1501-0.15690.24260.16020.1567-0.07490.31590.03010.1328-51.966746.3736-25.9557
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A17 - 181
2X-RAY DIFFRACTION2B14 - 221

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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