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万見
- PDB-5j4s: alpha-chymotrypsin from bovine pancreas in complex with a modifie... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5j4s
タイトルalpha-chymotrypsin from bovine pancreas in complex with a modified Bowman-Birk inhibitor from soybean
要素
  • Bowman-Birk type proteinase inhibitor
  • Chymotrypsinogen A
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / bifunctional protease inhibitor / serine protease (セリンプロテアーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


キモトリプシン / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / 消化 / serine-type endopeptidase inhibitor activity / serine-type endopeptidase activity / タンパク質分解 / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Cysteine Protease (Bromelain) Inhibitor, subunit H / Cysteine Protease (Bromelain) Inhibitor, subunit H / Bowman-Birk serine protease inhibitor family / Bowman-Birk serine protease inhibitors family signature. / Proteinase inhibitor I12, Bowman-Birk / Bowman-Birk type proteinase inhibitor / Bowman-Birk type proteinase inhibitor / リボン / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site ...Cysteine Protease (Bromelain) Inhibitor, subunit H / Cysteine Protease (Bromelain) Inhibitor, subunit H / Bowman-Birk serine protease inhibitor family / Bowman-Birk serine protease inhibitors family signature. / Proteinase inhibitor I12, Bowman-Birk / Bowman-Birk type proteinase inhibitor / Bowman-Birk type proteinase inhibitor / リボン / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / トリプシン / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chymotrypsinogen A / Bowman-Birk type proteinase inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
Glycine max (ダイズ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.103 Å
データ登録者Johansson, E. / Tornoee, C.W.
引用ジャーナル: Synlett / 年: 2017
タイトル: Divergent Protein Synthesis of Bowman-Birk Protease Inhibitors, their Hydrodynamic Behavior and Co-crystallization with alpha-Chymotrypsin
著者: Tornoee, C.W. / Johansson, E. / Wahlund, P.-O.
履歴
登録2016年4月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月7日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chymotrypsinogen A
B: Bowman-Birk type proteinase inhibitor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,5892
ポリマ－33,5892
非ポリマー00
水3,711206
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1620 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area13970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.745, 78.793, 48.003
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Chymotrypsinogen A


分子量: 25686.037 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: SIGMA-ALDRICH catalogue id C4129 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00766, キモトリプシン
#2: タンパク質 Bowman-Birk type proteinase inhibitor / BBI


分子量: 7902.884 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 40-110 / Mutation: M27L,A22T,L42F,Y45I,A47P / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Glycine max (ダイズ) / 参照: UniProt: P01055
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 206 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.54 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 10mM nickel chloride, 0.1M Tris-HCl, pH8.5, 20% (w/v) PEG MME 2000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54179 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54179 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.103→34.85 Å / Num. obs: 17085 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 29.35 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.1204 / Net I/σ(I): 13.92
反射 シェル解像度: 2.103→2.178 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.5758 / Mean I/σ(I) obs: 2.23 / % possible all: 93

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5J4Q

5j4q


解像度: 2.103→34.85 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.38
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2411 1511 4.89 %
Rwork0.1903 --
obs0.1929 16680 97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.103→34.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2279 0 0 206 2485
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022337
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6123192
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.5811428
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043369
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004407
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1028-2.17070.36471130.26612435X-RAY DIFFRACTION88
2.1707-2.24820.25161350.23992618X-RAY DIFFRACTION95
2.2482-2.33830.24291500.22142677X-RAY DIFFRACTION97
2.3383-2.44460.25641350.21272656X-RAY DIFFRACTION97
2.4446-2.57350.27421520.20352711X-RAY DIFFRACTION98
2.5735-2.73470.28511430.20512663X-RAY DIFFRACTION98
2.7347-2.94570.25461220.19992735X-RAY DIFFRACTION99
2.9457-3.2420.24621500.19362719X-RAY DIFFRACTION99
3.242-3.71070.26621330.18452761X-RAY DIFFRACTION99
3.7107-4.67350.19441390.15922691X-RAY DIFFRACTION99
4.6735-35.94860.20271390.17062716X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -15.0737 Å / Origin y: 13.7957 Å / Origin z: -7.1157 Å
111213212223313233
T0.1942 Å20.0127 Å2-0.0123 Å2-0.184 Å2-0.0042 Å2--0.2014 Å2
L0.4486 °20.0069 °2-0.1191 °2-0.2024 °2-0.1144 °2--0.5099 °2
S-0.0015 Å °-0.0168 Å °-0.0294 Å °0.0136 Å °-0.0312 Å °0.0256 Å °-0.0105 Å °0.0495 Å °0.0198 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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