+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5j34 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Isopropylmalate dehydrogenase K232M mutant | ||||||
Components | 3-isopropylmalate dehydrogenase 2, chloroplastic | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / dehydrogenase / leucine biosynthesis / glucosinolate biosynthesis | ||||||
Function / homology | Function and homology information embryo sac development / 3-isopropylmalate dehydrogenase / 3-isopropylmalate dehydrogenase activity / pollen development / leucine biosynthetic process / chloroplast envelope / chloroplast stroma / plastid / NAD+ binding / chloroplast ...embryo sac development / 3-isopropylmalate dehydrogenase / 3-isopropylmalate dehydrogenase activity / pollen development / leucine biosynthetic process / chloroplast envelope / chloroplast stroma / plastid / NAD+ binding / chloroplast / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Arabidopsis thaliana (thale cress) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.827 Å | ||||||
Authors | Lee, S.G. / Jez, J.M. | ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2016 Title: Structure and Mechanism of Isopropylmalate Dehydrogenase from Arabidopsis thaliana: INSIGHTS ON LEUCINE AND ALIPHATIC GLUCOSINOLATE BIOSYNTHESIS. Authors: Lee, S.G. / Nwumeh, R. / Jez, J.M. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5j34.cif.gz | 590.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5j34.ent.gz | 487.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5j34.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j3/5j34 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j3/5j34 | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 43422.684 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: K232M Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Arabidopsis thaliana (thale cress) / Gene: IMDH2, IMDH, At1g80560, T21F11.11 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: P93832, 3-isopropylmalate dehydrogenase #2: Chemical | ChemComp-MG / #3: Chemical | ChemComp-SO4 / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.56 Å3/Da / Density % sol: 65.43 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 0.16 M ammonium sulfate, 0.07 M sodium acetate, 17.5% (v/v) PEG-4000, and 20% (v/v) glycerol PH range: 7 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.979 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Oct 12, 2012 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.82→38.5 Å / Num. obs: 211778 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 3.4 % / Rsym value: 0.089 / Net I/σ(I): 28.6 |
Reflection shell | Resolution: 1.82→1.86 Å / Redundancy: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.642 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 99.4 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: R8W Resolution: 1.827→38.41 Å / SU ML: 0.2 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 20.23
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.827→38.41 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|