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- PDB-5j0d: Crystal structure of the bromodomain of human CREBBP in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5j0d
タイトルCrystal structure of the bromodomain of human CREBBP in complex with a benzoxazepine compound
要素CREB-binding protein
キーワードTRANSCRIPTION (転写 (生物学)) / histone acetyl transferase activity (ヒストンアセチルトランスフェラーゼ) / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide lactyltransferase activity / NFE2L2 regulating ER-stress associated genes / peptide N-acetyltransferase activity / Activation of the TFAP2 (AP-2) family of transcription factors / NFE2L2 regulating inflammation associated genes / regulation of smoothened signaling pathway / histone H3K18 acetyltransferase activity / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / N-terminal peptidyl-lysine acetylation / histone H3K27 acetyltransferase activity ...peptide lactyltransferase activity / NFE2L2 regulating ER-stress associated genes / peptide N-acetyltransferase activity / Activation of the TFAP2 (AP-2) family of transcription factors / NFE2L2 regulating inflammation associated genes / regulation of smoothened signaling pathway / histone H3K18 acetyltransferase activity / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / N-terminal peptidyl-lysine acetylation / histone H3K27 acetyltransferase activity / NFE2L2 regulates pentose phosphate pathway genes / NFE2L2 regulating MDR associated enzymes / MRF binding / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of myeloid cells / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / RUNX3 regulates NOTCH signaling / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / Regulation of gene expression by Hypoxia-inducible Factor / Nuclear events mediated by NFE2L2 / Regulation of NFE2L2 gene expression / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / TRAF6 mediated IRF7 activation / FOXO-mediated transcription of cell death genes / NFE2L2 regulating tumorigenic genes / peptide-lysine-N-acetyltransferase activity / embryonic digit morphogenesis / homeostatic process / protein acetylation / Notch-HLH transcription pathway / Formation of paraxial mesoderm / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / non-canonical NF-kappaB signal transduction / Zygotic genome activation (ZGA) / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / acetyltransferase activity / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / cellular response to nutrient levels / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / histone acetyltransferase complex / Attenuation phase / regulation of cellular response to heat / histone acetyltransferase activity / ヒストンアセチルトランスフェラーゼ / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / RORA activates gene expression / NPAS4 regulates expression of target genes / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / CD209 (DC-SIGN) signaling / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian gene expression / SUMOylation of transcription cofactors / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / Evasion by RSV of host interferon responses / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / Heme signaling / protein destabilization / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / PPARA activates gene expression / Cytoprotection by HMOX1 / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / chromatin DNA binding / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / transcription coactivator binding / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / positive regulation of protein localization to nucleus / transcription corepressor activity / cellular response to UV / rhythmic process / Circadian Clock / p53 binding / TRAF3-dependent IRF activation pathway / HATs acetylate histones / protein-containing complex assembly / DNA-binding transcription factor binding / Estrogen-dependent gene expression / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / damaged DNA binding / transcription coactivator activity / nuclear body / response to hypoxia / chromatin binding / クロマチン / regulation of DNA-templated transcription / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / シグナル伝達 / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking domain superfamily / Creb binding / Zinc finger, TAZ-type / TAZ domain superfamily / TAZ zinc finger / Zinc finger TAZ-type profile. / TAZ zinc finger, present in p300 and CBP / Coactivator CBP, KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain ...Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking domain superfamily / Creb binding / Zinc finger, TAZ-type / TAZ domain superfamily / TAZ zinc finger / Zinc finger TAZ-type profile. / TAZ zinc finger, present in p300 and CBP / Coactivator CBP, KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / CBP/p300-type histone acetyltransferase domain / CBP/p300, atypical RING domain superfamily / KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / KIX domain profile. / CBP/p300-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Histone acetyltransferase Rtt109/CBP / Coactivator CBP, KIX domain superfamily / Histone acetylation protein / Histone acetylation protein / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Nuclear receptor coactivator, interlocking / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / ブロモドメイン / Bromodomain profile. / bromo domain / ブロモドメイン / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-6F9 / CREB-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.05 Å
データ登録者Tallant, C. / Popp, T.A. / Fedorov, O. / Siejka, P. / Picaud, S. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Bracher, F. ...Tallant, C. / Popp, T.A. / Fedorov, O. / Siejka, P. / Picaud, S. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Bracher, F. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2016
タイトル: Development of Selective CBP/P300 Benzoxazepine Bromodomain Inhibitors.
著者: Popp, T.A. / Tallant, C. / Rogers, C. / Fedorov, O. / Brennan, P.E. / Muller, S. / Knapp, S. / Bracher, F.
履歴
登録2016年3月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月19日Group: Structure summary
改定 1.22016年10月26日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CREB-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,8915
ポリマ－14,2231
非ポリマー6684
水2,288127
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area500 Å2
ΔGint7 kcal/mol
Surface area7360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.913, 34.848, 40.267
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.32, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1404-

HOH

21A-1415-

HOH

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要素

#1: タンパク質 CREB-binding protein /


分子量: 14223.349 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1081-1197 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CREBBP, CBP / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / Cell (発現宿主): BL21-DE3 pRARE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q92793, ヒストンアセチルトランスフェラーゼ
#2: 化合物 ChemComp-6F9 / 7-(3,5-dimethoxyphenyl)-N-[(3S)-1-methylpiperidin-3-yl]-4-propanoyl-2,3,4,5-tetrahydro-1,4-benzoxazepine-9-carboxamide


分子量: 481.584 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H35N3O5
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 127 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.59 % / 解説: Rod
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5 / 詳細: 25% PEG3350, 0.2 M MgCl2, 0.1M BisTris pH 7.5 / PH範囲: 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年12月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.05→29.38 Å / Num. obs: 52073 / % possible obs: 89.3 % / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 12.642 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rsym value: 0.049 / Net I/av σ(I): 10.5 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 1.05→1.07 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.464 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 35.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0131精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3DWY

3dwy


解像度: 1.05→29.38 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.964 / SU B: 0.992 / SU ML: 0.024 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.032 / ESU R Free: 0.033 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19736 2515 4.8 %RANDOM
Rwork0.17828 ---
obs0.17917 49557 89.32 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 19.092 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.66 Å2-0 Å2-0.33 Å2
2--1.32 Å20 Å2
3----0.64 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.05→29.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数979 0 47 127 1153
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0191053
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021000
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5851.9781424
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.96132307
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8065116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.51624.70651
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.54715179
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.889156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2145
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0211232
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02234
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8881.391467
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.8761.386466
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.4322.082582
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.4342.086583
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.5241.624586
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.5231.624586
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.4312.35843
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.82612.6991345
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.61212.0841280
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.05→1.078 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.238 88 -
Rwork0.29 1526 -
obs--37.76 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 12.3359 Å / Origin y: 25.9817 Å / Origin z: 12.6126 Å
111213212223313233
T0.0145 Å2-0.0089 Å2-0.0065 Å2-0.03 Å2-0.0004 Å2--0.0071 Å2
L0.1111 °2-0.0151 °20.2523 °2-0.7804 °2-0.1733 °2--0.7809 °2
S0.0001 Å °-0.0117 Å °-0.0136 Å °-0.0556 Å °0.0441 Å °0.0472 Å °-0.0175 Å °0.033 Å °-0.0442 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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