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Yorodumi- PDB-5itz: Crystal structure of the SAC domain of CPAP in a complex with Tub... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5itz | ||||||
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Title | Crystal structure of the SAC domain of CPAP in a complex with Tubulin and Darpin | ||||||
Components |
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Keywords | STRUCTURAL PROTEIN / Tubulin / CPAP / Centriole | ||||||
Function / homology | Function and homology information astral microtubule nucleation / centriole elongation / positive regulation of centriole elongation / gamma-tubulin small complex / positive regulation of non-motile cilium assembly / positive regulation of establishment of protein localization / regulation of centriole replication / procentriole replication complex / positive regulation of centriole replication / motile cilium assembly ...astral microtubule nucleation / centriole elongation / positive regulation of centriole elongation / gamma-tubulin small complex / positive regulation of non-motile cilium assembly / positive regulation of establishment of protein localization / regulation of centriole replication / procentriole replication complex / positive regulation of centriole replication / motile cilium assembly / positive regulation of spindle assembly / microtubule nucleation / non-motile cilium assembly / gamma-tubulin binding / positive regulation of axon guidance / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / smoothened signaling pathway / microtubule polymerization / centriole replication / microtubule-based process / cilium assembly / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / regulation of mitotic spindle organization / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / centriole / AURKA Activation by TPX2 / tubulin binding / ciliary basal body / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / mitotic cell cycle / nervous system development / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / microtubule / transcription coactivator activity / protein heterodimerization activity / protein domain specific binding / cell division / GTPase activity / centrosome / GTP binding / protein kinase binding / identical protein binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) synthetic construct (others) Bos taurus (cattle) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.2 Å | ||||||
Authors | Sharma, A. / Steinmetz, M.O. | ||||||
Funding support | Switzerland, 1items
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Citation | Journal: Dev.Cell / Year: 2016 Title: Centriolar CPAP/SAS-4 Imparts Slow Processive Microtubule Growth. Authors: Sharma, A. / Aher, A. / Dynes, N.J. / Frey, D. / Katrukha, E.A. / Jaussi, R. / Grigoriev, I. / Croisier, M. / Kammerer, R.A. / Akhmanova, A. / Gonczy, P. / Steinmetz, M.O. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5itz.cif.gz | 420.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5itz.ent.gz | 339.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5itz.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5itz_validation.pdf.gz | 1.4 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5itz_full_validation.pdf.gz | 1.4 MB | Display | |
Data in XML | 5itz_validation.xml.gz | 42 KB | Display | |
Data in CIF | 5itz_validation.cif.gz | 60.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/it/5itz ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/it/5itz | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4drxS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 4 types, 4 molecules ABDF
#1: Protein | Mass: 50204.445 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / References: UniProt: P81947 |
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#2: Protein | Mass: 49999.887 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / References: UniProt: Q6B856 |
#3: Protein | Mass: 14889.791 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CENPJ, CPAP, LAP, LIP1 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: Q9HC77 |
#4: Protein | Mass: 13355.299 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) synthetic construct (others) / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) |
-Non-polymers , 5 types, 477 molecules
#5: Chemical | ChemComp-GTP / |
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#6: Chemical | ChemComp-MG / |
#7: Chemical | ChemComp-GDP / |
#8: Chemical | ChemComp-LOC / |
#9: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.91 Å3/Da / Density % sol: 35.74 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 Details: 20% PEG 550 mono methyl ether (MME) and 0.1 M MES, pH 6.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06DA / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Mar 17, 2013 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.2→64.5 Å / Num. obs: 51519 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.07782 / Net I/σ(I): 18.11 |
Reflection shell | Resolution: 2.2→2.279 Å / Rmerge(I) obs: 0.7067 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4DRX Resolution: 2.2→52.644 Å / SU ML: 0.26 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 2 / Phase error: 24.4
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.2→52.644 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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