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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5ire | |||||||||
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タイトル | The cryo-EM structure of Zika Virus | |||||||||
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![]() | VIRUS / Zika virus | |||||||||
機能・相同性 | ![]() symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / negative regulation of innate immune response / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / double-stranded RNA binding / viral capsid / nucleoside-triphosphate phosphatase / 4 iron, 4 sulfur cluster binding ...symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / negative regulation of innate immune response / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / double-stranded RNA binding / viral capsid / nucleoside-triphosphate phosphatase / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / membrane => GO:0016020 / molecular adaptor activity / RNA helicase activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / host cell perinuclear region of cytoplasm / protein dimerization activity / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / RNA helicase / induction by virus of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / serine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / centrosome / viral envelope / lipid binding / host cell nucleus / virion attachment to host cell / GTP binding / structural molecule activity / virion membrane / ATP hydrolysis activity / proteolysis / extracellular region / ATP binding / membrane / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å | |||||||||
![]() | Sirohi, D. / Chen, Z. / Sun, L. / Klose, T. / Pierson, T. / Rossmann, M. / Kuhn, R. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: The 3.8 Å resolution cryo-EM structure of Zika virus. 著者: Devika Sirohi / Zhenguo Chen / Lei Sun / Thomas Klose / Theodore C Pierson / Michael G Rossmann / Richard J Kuhn / ![]() 要旨: The recent rapid spread of Zika virus and its unexpected linkage to birth defects and an autoimmune neurological syndrome have generated worldwide concern. Zika virus is a flavivirus like the dengue, ...The recent rapid spread of Zika virus and its unexpected linkage to birth defects and an autoimmune neurological syndrome have generated worldwide concern. Zika virus is a flavivirus like the dengue, yellow fever, and West Nile viruses. We present the 3.8 angstrom resolution structure of mature Zika virus, determined by cryo-electron microscopy (cryo-EM). The structure of Zika virus is similar to other known flavivirus structures, except for the ~10 amino acids that surround the Asn(154) glycosylation site in each of the 180 envelope glycoproteins that make up the icosahedral shell. The carbohydrate moiety associated with this residue, which is recognizable in the cryo-EM electron density, may function as an attachment site of the virus to host cells. This region varies not only among Zika virus strains but also in other flaviviruses, which suggests that differences in this region may influence virus transmission and disease. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 302.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 231 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 72.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 106.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 60
2 |
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3 | ![]()
| x 5
4 | ![]()
| x 6
5 | ![]()
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 54444.051 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 8496.883 Da / 分子数: 3 / Fragment: UNP residues 179-253 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #3: 多糖 | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Zika virus / タイプ: VIRUS 詳細: Low passage Vero cells, derived from African green monkey kidney cells, were chosen for propagating the virus. Entity ID: #1-#2 / 由来: MULTIPLE SOURCES | |||||||||||||||
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() | |||||||||||||||
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION | |||||||||||||||
天然宿主 | 生物種: Homo sapiens | |||||||||||||||
ウイルス殻 | 名称: capsid shell / 直径: 490 nm / 三角数 (T数): 3 | |||||||||||||||
緩衝液 | pH: 8 | |||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | |||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: UC-A on holey carbon | |||||||||||||||
急速凍結 | 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 70 % / 凍結前の試料温度: 298 K 詳細: Blot for 5 seconds before plunging into liquid ethane (GATAN CRYOPLUNGE 3). |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 14000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Calibrated defocus min: 1000 nm / 最大 デフォーカス(補正後): 2500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER 最高温度: 80 K / 最低温度: 80 K |
撮影 | 平均露光時間: 14 sec. / 電子線照射量: 23 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2974 |
画像スキャン | サンプリングサイズ: 1.04 µm / 横: 7420 / 縦: 7676 / 動画フレーム数/画像: 70 / 利用したフレーム数/画像: 2-70 |
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解析
EMソフトウェア |
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画像処理 | 詳細: The images were normalized. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | 詳細: Phase flipping was performed during 3D reconstruction. タイプ: PHASE FLIPPING ONLY | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 64518 詳細: Particles were picked from 2-binned images using the template-picking method from Appion. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 11842 / アルゴリズム: FOURIER SPACE 詳細: Soft mark was applied to the even/odd map before FSC calculation. クラス平均像の数: 3 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | B value: 150 / プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL Target criteria: T = Tmap + weight * TrestraintsT = Tmap + weight * Trestraints |