[English] 日本語
![](img/lk-miru.gif)
- PDB-5iqe: Aminoglycoside Phosphotransferase (2'')-Ia (CTD of AAC(6')-Ie/APH... -
+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5iqe | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Aminoglycoside Phosphotransferase (2'')-Ia (CTD of AAC(6')-Ie/APH(2'')-Ia) in complex with GMPPNP, Magnesium, and Neomycin B | ||||||
![]() | Bifunctional AAC/APH | ||||||
![]() | TRANSFERASE / Kinase / Antibiotic / Aminoglycoside / Resistance | ||||||
Function / homology | ![]() aminoglycoside phosphotransferase activity / aminoglycoside 2''-phosphotransferase / N-acyltransferase activity / Transferases; Acyltransferases; Transferring groups other than aminoacyl groups / response to antibiotic / ATP binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Caldwell, S.J. / Berghuis, A.M. | ||||||
![]() | ![]() Title: Antibiotic Binding Drives Catalytic Activation of Aminoglycoside Kinase APH(2)-Ia. Authors: Caldwell, S.J. / Huang, Y. / Berghuis, A.M. | ||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 533.3 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 440.8 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5bylSC ![]() 5iqaC ![]() 5iqbC ![]() 5iqcC ![]() 5iqdC ![]() 5iqfC ![]() 5iqgC ![]() 5iqhC ![]() 5iqiC S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
---|---|
Similar structure data |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 | ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2 | ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3 | ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
4 | ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: _ / Refine code: _
NCS ensembles :
|
-
Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 35948.199 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: C-terminal domain (UNP residues 175-479) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: P0A0C1, Transferases; Acyltransferases; Transferring groups other than aminoacyl groups, Transferases; Transferring phosphorus-containing groups; Phosphotransferases with an alcohol group as acceptor |
---|
-Non-polymers , 5 types, 568 molecules ![](data/chem/img/GNP.gif)
![](data/chem/img/NMY.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/NMY.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: Chemical | ChemComp-GNP / #3: Chemical | ChemComp-NMY / #4: Chemical | ChemComp-MG / #5: Chemical | ChemComp-GOL / | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.85 Å3/Da / Density % sol: 56.87 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 296 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 80-120mM MgCl2, 8% glycerol, 10% PEG 3350, 100mM HEPES pH 7.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: RAYONIX MX-300 / Detector: CCD / Date: Nov 26, 2013 |
Radiation | Monochromator: ACCEL/BRUKER double crystal monochromator (DCM), featuring indirectly cryo-cooled first crystal and sagittally focusing second crystal Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.5→90.61 Å / Num. obs: 55974 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 52.1 Å2 / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Net I/σ(I): 10.6 |
Reflection shell | Resolution: 2.5→2.57 Å / Redundancy: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 1.047 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 100 |
-
Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 5BYL Resolution: 2.5→90.61 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 18.457 / SU ML: 0.209 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.421 / ESU R Free: 0.243 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 69.533 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.5→90.61 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
|