[日本語] English
万見
- PDB-5ioq: Flavin-dependent thymidylate synthase in complex with FAD and deo... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ioq
タイトルFlavin-dependent thymidylate synthase in complex with FAD and deoxyuridine
要素Thymidylate synthase ThyX
キーワードTRANSFERASE / FAD-dependent / nucleotide biosynthesis / reductive methylation
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidylate synthase (FAD) / thymidylate synthase (FAD) activity / thymidylate synthase activity / dTMP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / NADPH binding / flavin adenine dinucleotide binding / methylation
類似検索 - 分子機能
Gyrase A; domain 2 - #170 / Thymidylate synthase ThyX / Thymidylate synthase ThyX superfamily / Thymidylate synthase complementing protein / Flavin-dependent thymidylate synthase (thyX) domain profile. / Gyrase A; domain 2 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2'-DEOXYURIDINE / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / TRIETHYLENE GLYCOL / Flavin-dependent thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.93 Å
データ登録者Bernard, S.M. / Stull, F.W. / Smith, J.L.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)1213620 米国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)R01DK042303 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM081544 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2016
タイトル: Deprotonations in the Reaction of Flavin-Dependent Thymidylate Synthase.
著者: Stull, F.W. / Bernard, S.M. / Sapra, A. / Smith, J.L. / Zuiderweg, E.R. / Palfey, B.A.
履歴
登録2016年3月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月22日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Thymidylate synthase ThyX
B: Thymidylate synthase ThyX
C: Thymidylate synthase ThyX
D: Thymidylate synthase ThyX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,57122
ポリマ－110,0154
非ポリマー5,55718
水3,351186
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area25710 Å2
ΔGint10 kcal/mol
Surface area31700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.190, 116.113, 141.891
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11METMETLEULEUAA1 - 21513 - 227
21METMETLEULEUBB1 - 21513 - 227
12HISHISLEULEUAA0 - 21512 - 227
22HISHISLEULEUCC0 - 21512 - 227
13METMETILEILEAA1 - 21413 - 226
23METMETILEILEDD1 - 21413 - 226
14METMETILEILEBB1 - 21413 - 226
24METMETILEILECC1 - 21413 - 226
15METMETILEILEBB1 - 21413 - 226
25METMETILEILEDD1 - 21413 - 226
16METMETGLNGLNCC1 - 21913 - 231
26METMETGLNGLNDD1 - 21913 - 231

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質
Thymidylate synthase ThyX / TSase


分子量: 27503.680 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (strain ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099) (バクテリア)
株: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099 / 遺伝子: thyX, thy1, TM_0449 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9WYT0, thymidylate synthase (FAD)
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#4: 化合物
ChemComp-DUR / 2'-DEOXYURIDINE / デオキシウリジン


分子量: 228.202 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H12N2O5 / コメント: 抗ウイルス剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 186 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.37 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8
詳細: 40-50% PEG 200, 0-150 mM NaCl, 100 mM Tris-HCl pH 8.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月6日
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.93→89.86 Å / Num. obs: 67137 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 7.6 % / Rsym value: 0.094 / Net I/σ(I): 22.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0069精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4GT9

4gt9


解像度: 1.93→89.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU B: 3.598 / SU ML: 0.101 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.168 / ESU R Free: 0.141 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2018 3318 5 %RANDOM
Rwork0.17072 ---
obs0.1723 62459 96.17 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 39.126 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.3 Å20 Å2-0 Å2
2---1 Å20 Å2
3----0.3 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.93→89.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7142 0 367 186 7695
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0197740
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.027303
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4751.99810475
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.121316754
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8325847
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.94522.293375
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.656151287
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.91570
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.21100
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0218296
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.021906
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.6563.5763406
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.6553.5753405
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.8215.344247
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.8215.3414248
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.4874.0624334
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.4874.0624334
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.6265.8866229
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.28829.8329315
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.28829.8329315
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A131390.09
12B131390.09
21A130220.1
22C130220.1
31A130000.09
32D130000.09
41B131760.07
42C131760.07
51B131090.08
52D131090.08
61C135350.08
62D135350.08
LS精密化 シェル解像度: 1.928→1.978 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 177 -
Rwork0.257 3340 -
obs--70.64 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る