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- PDB-5imy: Trapped Toxin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5imy
タイトルTrapped Toxin
要素
  • CD59 glycoprotein
  • Vaginolysin
キーワードtoxin/toxin receptor / toxin-toxin receptor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of activation of membrane attack complex / complement binding / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / Cargo concentration in the ER / COPII-mediated vesicle transport / cholesterol binding / tertiary granule membrane / host cell membrane / specific granule membrane ...negative regulation of activation of membrane attack complex / complement binding / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / Cargo concentration in the ER / COPII-mediated vesicle transport / cholesterol binding / tertiary granule membrane / host cell membrane / specific granule membrane / transport vesicle / COPI-mediated anterograde transport / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / Regulation of Complement cascade / ER to Golgi transport vesicle membrane / blood coagulation / toxin activity / vesicle / killing of cells of another organism / cell surface receptor signaling pathway / Golgi membrane / external side of plasma membrane / focal adhesion / endoplasmic reticulum membrane / Neutrophil degranulation / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Carboxypeptidase Inhibitor; Chain A - #20 / Perfringolysin / HIV-1 Reverse Transcriptase; Chain A, domain 3 / Thiol-activated cytolysin superfamily/Thiol-activated cytolysin, alpha-beta domain / : / CD59 glycoprotein / Perfringolysin, domain 4 / Carboxypeptidase Inhibitor; Chain A / CD59 antigen, conserved site / Ly-6 / u-PAR domain signature. ...Carboxypeptidase Inhibitor; Chain A - #20 / Perfringolysin / HIV-1 Reverse Transcriptase; Chain A, domain 3 / Thiol-activated cytolysin superfamily/Thiol-activated cytolysin, alpha-beta domain / : / CD59 glycoprotein / Perfringolysin, domain 4 / Carboxypeptidase Inhibitor; Chain A / CD59 antigen, conserved site / Ly-6 / u-PAR domain signature. / u-PAR/Ly-6 domain / Ly-6 antigen / uPA receptor -like domain / Ly-6 antigen/uPA receptor-like / Thiol-activated cytolysin C-terminal / Thiol-activated cytolysin, C-terminal domain superfamily / Thiol-activated cytolysin beta sandwich domain / Thiol-activated cytolysin / Thiol-activated cytolysin superfamily / Thiol-activated cytolysin, alpha-beta domain superfamily / Thiol-activated cytolysin / CD59 / CD59 / Snake toxin-like superfamily / Ribbon / Glutaredoxin / Alpha-Beta Complex / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Vaginolysin / CD59 glycoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Gardnerella vaginalis (バクテリア)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Lawrence, S.L. / Morton, C.J. / Parker, M.W.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Structural Basis for Receptor Recognition by the Human CD59-Responsive Cholesterol-Dependent Cytolysins.
著者: Lawrence, S.L. / Gorman, M.A. / Feil, S.C. / Mulhern, T.D. / Kuiper, M.J. / Ratner, A.J. / Tweten, R.K. / Morton, C.J. / Parker, M.W.
履歴
登録2016年3月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月14日Group: Database references
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vaginolysin
C: CD59 glycoprotein
D: CD59 glycoprotein
B: Vaginolysin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,6294
ポリマ－126,6294
非ポリマー00
水2,468137
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7500 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area51140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.894, 141.713, 106.732
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Vaginolysin


分子量: 54213.367 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Gardnerella vaginalis (バクテリア)
遺伝子: VLY, vly / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B2YGA4
#2: タンパク質 CD59 glycoprotein / 1F5 antigen / 20 kDa homologous restriction factor / HRF20 / MAC-inhibitory protein / MAC-IP / ...1F5 antigen / 20 kDa homologous restriction factor / HRF20 / MAC-inhibitory protein / MAC-IP / MEM43 antigen / Membrane attack complex inhibition factor / MACIF / Membrane inhibitor of reactive lysis / MIRL / Protectin


分子量: 9101.303 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD59, MIC11, MIN1, MIN2, MIN3, MSK21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P13987
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 137 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Ammonium acetate, PEG 10000, Bis-Tris, Magnesium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年12月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→48.315 Å / Num. obs: 49244 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.5 % / Net I/σ(I): 13.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1S3R

1s3r


解像度: 2.4→42.639 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.71
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2759 3128 3.36 %
Rwork0.234 --
obs0.2354 93023 99.13 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→42.639 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8653 0 0 137 8790
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0038869
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.71612059
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.1915341
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0451336
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041561
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.43750.37341390.34994103X-RAY DIFFRACTION99
2.4375-2.47750.3971450.33984119X-RAY DIFFRACTION99
2.4775-2.52020.35051400.34074007X-RAY DIFFRACTION99
2.5202-2.5660.37241480.33854156X-RAY DIFFRACTION99
2.566-2.61540.34321400.32284067X-RAY DIFFRACTION99
2.6154-2.66870.35851430.32064117X-RAY DIFFRACTION99
2.6687-2.72680.37951390.3154106X-RAY DIFFRACTION99
2.7268-2.79020.34771410.30514079X-RAY DIFFRACTION100
2.7902-2.85990.35781430.3034095X-RAY DIFFRACTION99
2.8599-2.93720.28211430.29744084X-RAY DIFFRACTION99
2.9372-3.02370.31871450.29474102X-RAY DIFFRACTION100
3.0237-3.12120.34571450.28834093X-RAY DIFFRACTION99
3.1212-3.23270.33021420.2644103X-RAY DIFFRACTION100
3.2327-3.36210.25491450.24714100X-RAY DIFFRACTION99
3.3621-3.51510.29391430.23644074X-RAY DIFFRACTION99
3.5151-3.70030.24261440.22884101X-RAY DIFFRACTION99
3.7003-3.9320.30061420.21794080X-RAY DIFFRACTION99
3.932-4.23530.2631500.19474087X-RAY DIFFRACTION99
4.2353-4.66110.23581360.17484072X-RAY DIFFRACTION98
4.6611-5.33440.2011370.16534017X-RAY DIFFRACTION98
5.3344-6.71660.2271400.20244096X-RAY DIFFRACTION99
6.7166-42.64560.21341380.18424037X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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