[日本語] English
万見
- PDB-5ikp: Crystal structure of human brain glycogen phosphorylase bound to AMP -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ikp
タイトルCrystal structure of human brain glycogen phosphorylase bound to AMP
要素Glycogen phosphorylase, brain form
キーワードTRANSFERASE / GP / GLYCOGEN PHOSPHORYLASE / GLYCOGEN METABOLISM / GLYCOGEN DISEASE / GLYCOSYLTRANSFERASE / NUCLEOTIDE-BINDING / ALLOSTERIC ENZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


maltodextrin phosphorylase activity / glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / glycogen catabolic process / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / azurophil granule lumen / pyridoxal phosphate binding / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region ...maltodextrin phosphorylase activity / glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / glycogen catabolic process / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / azurophil granule lumen / pyridoxal phosphate binding / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 35 / Glycogen/starch/alpha-glucan phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site / Carbohydrate phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site. / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Glycogen phosphorylase, brain form
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Mathieu, C. / Li de la Sierra-Gallay, I. / Xu, X. / Haouz, A. / Rodrigues-Lima, F.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Insights into Brain Glycogen Metabolism: THE STRUCTURE OF HUMAN BRAIN GLYCOGEN PHOSPHORYLASE.
著者: Mathieu, C. / de la Sierra-Gallay, I.L. / Duval, R. / Xu, X. / Cocaign, A. / Leger, T. / Woffendin, G. / Camadro, J.M. / Etchebest, C. / Haouz, A. / Dupret, J.M. / Rodrigues-Lima, F.
履歴
登録2016年3月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月7日Group: Database references
改定 1.22019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glycogen phosphorylase, brain form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,7053
ポリマ－97,1101
非ポリマー5942
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1050 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area32070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)172.040, 172.040, 123.590
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number177
Space group name H-MP622

-
要素

#1: タンパク質 Glycogen phosphorylase, brain form


分子量: 97110.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PYGB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P11216, glycogen phosphorylase
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H10NO6P
#3: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.63 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 28 % (v/v) PEG 400, 0.2 M calcium chloride, and 0.1 M HEPES, pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8729 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8729 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→47.56 Å / Num. obs: 15352 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 19 % / Net I/σ(I): 27.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1Z8D

1z8d


解像度: 3.4→47.56 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.897 / SU B: 37.541 / SU ML: 0.559 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.685 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2951 768 5 %RANDOM
Rwork0.20245 ---
obs0.20709 14583 99.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 119.289 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.34 Å20.17 Å20 Å2
2--0.34 Å2-0 Å2
3----1.11 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.4→47.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6535 0 23 0 6558
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0196710
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.026406
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6021.9629090
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.135314716
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg2.7885802
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.06423.927331
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.35151165
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8141548
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2988
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0217541
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021579
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it6.26611.673220
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other6.25511.6683219
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it9.65717.54018
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other9.65617.5034019
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.9512.183490
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other5.94912.183491
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other9.58718.0755073
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined14.84728702
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other14.84728703
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.399→3.487 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.378 54 -
Rwork0.291 1020 -
obs--97.37 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る