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- PDB-5ii0: Crystal structure of the human calcitonin receptor ectodomain in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ii0
タイトルCrystal structure of the human calcitonin receptor ectodomain in complex with a truncated salmon calcitonin analogue
要素
  • Calcitonin
  • Calcitonin receptor
キーワードHORMONE / calcitonin / G protein coupled receptor / peptide hormone / ectodomain
機能・相同性
機能・相同性情報


calcitonin receptor binding / calcitonin binding / calcitonin family receptor activity / amylin receptor complex 1 / amylin receptor complex 2 / calcitonin family receptor signaling pathway / amylin receptor complex 3 / amylin receptor activity / calcitonin receptor activity / calcitonin gene-related peptide receptor signaling pathway ...calcitonin receptor binding / calcitonin binding / calcitonin family receptor activity / amylin receptor complex 1 / amylin receptor complex 2 / calcitonin family receptor signaling pathway / amylin receptor complex 3 / amylin receptor activity / calcitonin receptor activity / calcitonin gene-related peptide receptor signaling pathway / calcitonin gene-related peptide receptor activity / amylin receptor 3 signaling pathway / amylin receptor 2 signaling pathway / amylin receptor 1 signaling pathway / amylin receptor signaling pathway / Calcitonin-like ligand receptors / negative regulation of ossification / response to amyloid-beta / positive regulation of cAMP/PKA signal transduction / regulation of mRNA stability / acrosomal vesicle / positive regulation of calcium-mediated signaling / ossification / response to glucocorticoid / osteoclast differentiation / hormone activity / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / amyloid-beta binding / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / G alpha (s) signalling events / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cilium / axon / positive regulation of gene expression / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Calcitonin / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / GPCR, family 2, calcitonin receptor / Hormone receptor fold / GPCR, family 2, calcitonin receptor family / Calcitonin-like / Calcitonin peptide-like / Calcitonin, conserved site / Calcitonin / CGRP / IAPP family signature. / calcitonin ...Calcitonin / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / GPCR, family 2, calcitonin receptor / Hormone receptor fold / GPCR, family 2, calcitonin receptor family / Calcitonin-like / Calcitonin peptide-like / Calcitonin, conserved site / Calcitonin / CGRP / IAPP family signature. / calcitonin / Calcitonin/adrenomedullin / Calcitonin / CGRP / IAPP family / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / : / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / Hormone receptor domain / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
UREA / Calcitonin receptor / Calcitonin / CT protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Oncorhynchus gorbuscha (カラフトマス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.097 Å
データ登録者Johansson, E. / Reedtz-Runge, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Type II Turn of Receptor-bound Salmon Calcitonin Revealed by X-ray Crystallography.
著者: Johansson, E. / Hansen, J.L. / Hansen, A.M. / Shaw, A.C. / Becker, P. / Schaffer, L. / Reedtz-Runge, S.
履歴
登録2016年3月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月1日Group: Database references
改定 1.22016年7月6日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calcitonin receptor
B: Calcitonin receptor
C: Calcitonin receptor
D: Calcitonin
E: Calcitonin
F: Calcitonin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,7598
ポリマ－51,6766
非ポリマー832
水5,170287
1
A: Calcitonin receptor
D: Calcitonin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2483
ポリマ－17,2252
非ポリマー231
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Calcitonin receptor
E: Calcitonin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2252
ポリマ－17,2252
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Calcitonin receptor
F: Calcitonin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2853
ポリマ－17,2252
非ポリマー601
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)96.558, 113.165, 55.424
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.79, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-201-

NA

21B-244-

HOH

31B-253-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Calcitonin receptor / CT-R


分子量: 14433.183 Da / 分子数: 3 / 断片: ectodomain UNP residues 25-144 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALCR / Variant: isoform II / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P30988
#2: タンパク質・ペプチド Calcitonin / calcitonin analogue


分子量: 2791.992 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 8-32 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Oncorhynchus gorbuscha (カラフトマス)
参照: UniProt: Q8QG84, UniProt: Q91970*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-URE / UREA / 尿素


分子量: 60.055 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH4N2O
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 287 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M Hepes, pH 7.5, 4.3 M sodium chloride, 2 M urea

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-002+ / 波長: 1.54179 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2010年9月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54179 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.097→24.84 Å / Num. obs: 31627 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 29.59 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 15.99
反射 シェル解像度: 2.097→2.172 Å / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.544 / Mean I/σ(I) obs: 2.86 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_1938精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3N7S

3n7s


解像度: 2.097→24.84 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.24 / 位相誤差: 21.45
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2055 1935 6.33 %
Rwork0.1699 --
obs0.1721 30547 96.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.097→24.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2775 0 5 287 3067
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082912
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0973969
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.8521083
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054371
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006515
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0973-2.14980.2661290.22061874X-RAY DIFFRACTION90
2.1498-2.20780.22441380.19592006X-RAY DIFFRACTION95
2.2078-2.27280.22311360.18431994X-RAY DIFFRACTION95
2.2728-2.34610.24751330.19032012X-RAY DIFFRACTION95
2.3461-2.42990.25471370.18872010X-RAY DIFFRACTION95
2.4299-2.52710.19851310.1872005X-RAY DIFFRACTION95
2.5271-2.6420.25381370.19042024X-RAY DIFFRACTION96
2.642-2.78110.22541370.18472046X-RAY DIFFRACTION97
2.7811-2.95510.21831440.1912083X-RAY DIFFRACTION98
2.9551-3.18280.23071390.17262088X-RAY DIFFRACTION99
3.1828-3.50230.20331440.15592111X-RAY DIFFRACTION100
3.5023-4.00730.18511410.14532100X-RAY DIFFRACTION99
4.0073-5.04190.14011430.14312111X-RAY DIFFRACTION99
5.0419-24.93860.21961460.17682148X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 29.6999 Å / Origin y: 1.4964 Å / Origin z: -1.6102 Å
111213212223313233
T0.2783 Å2-0.0253 Å20.0155 Å2-0.2768 Å2-0.0115 Å2--0.2636 Å2
L0.124 °2-0.1303 °2-0.1136 °2-0.6701 °20.5707 °2--0.802 °2
S-0.0437 Å °-0.0096 Å °-0.0513 Å °0.0488 Å °0.0021 Å °0.043 Å °0.0664 Å °-0.0423 Å °0.0527 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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