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Yorodumi- PDB-5ie9: Crystal structure of the Bacillus-conserved MazG protein, a nucle... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5ie9 | ||||||
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Title | Crystal structure of the Bacillus-conserved MazG protein, a nucleotide pyrophosphohydrolase | ||||||
Components | Nucleotide pyrophosphohydrolase | ||||||
Keywords | HYDROLASE / MazG / nucleoside triphosphate pyrophosphohydrolase | ||||||
Function / homology | Function and homology information | ||||||
Biological species | Bacillus cereus (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.8 Å | ||||||
Authors | Kim, M. / Hong, M. | ||||||
Funding support | Korea, Republic Of, 1items
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Citation | Journal: Biochem.Biophys.Res.Commun. / Year: 2016 Title: Crystal structure of the Bacillus-conserved MazG protein, a nucleotide pyrophosphohydrolase. Authors: Kim, M.I. / Hong, M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5ie9.cif.gz | 162.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5ie9.ent.gz | 130.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5ie9.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5ie9_validation.pdf.gz | 449.2 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 5ie9_full_validation.pdf.gz | 452.6 KB | Display | |
Data in XML | 5ie9_validation.xml.gz | 13.7 KB | Display | |
Data in CIF | 5ie9_validation.cif.gz | 18.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ie/5ie9 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ie/5ie9 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 2gtaS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 12034.801 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP RESIDUES 20-122 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bacillus cereus (bacteria) / Strain: ATCC 14579 / Gene: TQ94_28555 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 (DE3) / References: UniProt: A0A0A3VU53, UniProt: Q813T0*PLUS #2: Chemical | ChemComp-MN / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.78 Å3/Da / Density % sol: 74.24 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 0.1mM sodium cacodylate pH 6.5, 1M sodium citrate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 83 K / Ambient temp details: N2 |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: PAL/PLS / Beamline: 7A (6B, 6C1) / Wavelength: 0.9798 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 1 / Detector: CCD / Date: May 11, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9798 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.77→30 Å / % possible obs: 98.7 % / Redundancy: 3 % |
Reflection shell | Resolution: 2.8→2.87 Å / Redundancy: 3.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 89.4 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2GTA Resolution: 2.8→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / SU B: 24.82 / SU ML: 0.214 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.366 / ESU R Free: 0.274 / Details: U VALUES : WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 163.22 Å2 / Biso mean: 46 Å2 / Biso min: 52.95 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.8→30 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.8→2.872 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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