[日本語] English
万見
- PDB-5iay: NMR structure of UHRF1 Tandem Tudor Domains in a complex with Spa... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5iay
タイトルNMR structure of UHRF1 Tandem Tudor Domains in a complex with Spacer peptide
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
  • Spacer
キーワードLIGASE / UHRF1 / TTD / Spacer
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3 ubiquitin ligase activity / H3K9me3 modified histone binding / positive regulation of DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing) activity / DNA damage sensor activity / hemi-methylated DNA-binding / homologous recombination / regulation of epithelial cell proliferation / methyl-CpG binding / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / mitotic spindle assembly ...histone H3 ubiquitin ligase activity / H3K9me3 modified histone binding / positive regulation of DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing) activity / DNA damage sensor activity / hemi-methylated DNA-binding / homologous recombination / regulation of epithelial cell proliferation / methyl-CpG binding / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / mitotic spindle assembly / protein autoubiquitination / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / heterochromatin / heterochromatin formation / epigenetic regulation of gene expression / methylated histone binding / positive regulation of protein metabolic process / DNA methylation / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / replication fork / double-strand break repair via homologous recombination / euchromatin / RING-type E3 ubiquitin transferase / nuclear matrix / spindle / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / histone binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / nucleic acid binding / protein ubiquitination / DNA damage response / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / UHRF1, tandem tudor domain / UHRF1/2-like / Tandem tudor domain within UHRF1 / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. / SET and RING finger associated domain. Domain of unknown function in SET domain containing proteins and in Deinococcus radiodurans DRA1533. / SH3 type barrels. - #30 ...: / UHRF1, tandem tudor domain / UHRF1/2-like / Tandem tudor domain within UHRF1 / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. / SET and RING finger associated domain. Domain of unknown function in SET domain containing proteins and in Deinococcus radiodurans DRA1533. / SH3 type barrels. - #30 / SH3 type barrels. - #140 / PUA-like superfamily / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / PHD-finger / Ring finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, FYVE/PHD-type / SH3 type barrels. / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Fang, J. / Cheng, J. / Wang, J. / Zhang, Q. / Liu, M. / Gong, R. / Wang, P. / Zhang, X. / Feng, Y. / Lan, W. ...Fang, J. / Cheng, J. / Wang, J. / Zhang, Q. / Liu, M. / Gong, R. / Wang, P. / Zhang, X. / Feng, Y. / Lan, W. / Gong, Z. / Tang, C. / Wong, J. / Yang, H. / Cao, C. / Xu, Y.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Basic Research Program of China2011CB965300 中国
National Basic Research Program of China2011CB966300 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Hemi-methylated DNA opens a closed conformation of UHRF1 to facilitate its histone recognition
著者: Fang, J. / Cheng, J. / Wang, J. / Zhang, Q. / Liu, M. / Gong, R. / Wang, P. / Zhang, X. / Feng, Y. / Lan, W. / Gong, Z. / Tang, C. / Wong, J. / Yang, H. / Cao, C. / Xu, Y.
履歴
登録2016年2月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_nmr_software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_number_of_molecules / _pdbx_nmr_software.name

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
B: Spacer


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4122
ポリマ－19,4122
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area1090 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area12000 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1 / Inverted CCAAT box-binding protein of 90 kDa / Nuclear protein 95 / Nuclear zinc finger protein ...Inverted CCAAT box-binding protein of 90 kDa / Nuclear protein 95 / Nuclear zinc finger protein Np95 / hNp95 / RING finger protein 106 / Transcription factor ICBP90 / Ubiquitin-like PHD and RING finger domain-containing protein 1 / hUHRF1 / Ubiquitin-like-containing PHD and RING finger domains protein 1


分子量: 17804.875 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 134-285 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: UHRF1 Tandem Tudor Domains / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UHRF1, ICBP90, NP95, RNF106 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q96T88, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド Spacer


分子量: 1606.849 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: UHRF1(642-658) / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96T88*PLUS

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-13C HSQC
121isotropic12D 1H-15N HSQC
131isotropic13D HNCA
141isotropic13D HNCO
151isotropic13D HN(CA)CB
1151isotropic13D CBCA(CO)NH
1141isotropic13D HN(CO)CA
1131isotropic13D (H)CCH-TOCSY
1121isotropic1MQ-CCH-TOCSY
1111isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic
1101isotropic13D 1H-13C NOESY aromatic
191isotropic13D 1H-15N NOESY
181isotropic1(HB)CB(CGCD)HD
171isotropic1(HB)CB(CGCDCE)HE
161isotropic1w2 x-filter TOCSY
1201isotropic1w1,w2 x-filter NOESY
1191isotropic113C-filer HSQC-NOESY
1182isotropic12D 1H-15N HSQC
1172isotropic13D 1H-15N NOESY
1162isotropic13D 1H-15N TOCSY

-
試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容詳細Label溶媒系
solution11.0 mM [U-13C; U-15N] TTD, 1.2 mM Spacer, 90% H2O/10% D2O1.0mM [U-13C; U-15N] protein_TTD, 1.2mM protein_Spacer, 90% H2O/10% D2O,15N,13C_TTD/Spacer90% H2O/10% D2O
solution21.0 mM [U-15N] Spacer, TTD, 90% H2O/10% D2O1.0mM [ U-15N] protein_Spacer, 1.2mM protein_TTD, 90% H2O/10% D2O,15N_Spacer/TTD90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.0 mMTTD[U-13C; U-15N]1
1.2 mMSpacernatural abundance1
1.0 mMSpacer[U-15N]2
TTDnatural abundance2
試料状態詳細: PBS Buffer:pH 7.4, 10% D2O, 0.01% NaN3 / Ionic strength units: Not defined / Label: NMR condition / pH: 7.4 / 温度: 297.15 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

-
解析

NMR software
名称開発者分類
SparkyGoddardchemical shift assignment
SparkyGoddardpeak picking
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
VNMRVariancollection
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 3
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る