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万見
- PDB-5iax: Mechanistic and Structural Analysis of Substrate Recognition and ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5iax
タイトルMechanistic and Structural Analysis of Substrate Recognition and Cofactor Binding by an Unusual Bacterial Prolyl Hydroxylase - Co-BaP4H-PPG
要素Procollagen-Proline Dioxygenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / P4H / Dioxygenase / Cupin / Fe(II)/alpha-ketoglutarate
機能・相同性
機能・相同性情報


procollagen-proline 4-dioxygenase activity / L-ascorbic acid binding / dioxygenase activity / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen / iron ion binding
類似検索 - 分子機能
Prolyl 4-hydroxylase / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. / q2cbj1_9rhob like domain / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase / Fe(2+) 2-oxoglutarate dioxygenase domain profile. / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-OXOGLUTARIC ACID / BETA-MERCAPTOETHANOL / : / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Procollagen-Proline Dioxygenase / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit domain protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus anthracis (炭疽菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Schnicker, N.J. / Dey, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
University of Iowa College of Liberal Arts and Sciences 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Bacillus anthracis Prolyl 4-Hydroxylase Modifies Collagen-like Substrates in Asymmetric Patterns.
著者: Schnicker, N.J. / Dey, M.
履歴
登録2016年2月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年5月11日Group: Database references
改定 1.22016年6月29日Group: Database references
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_conn
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Procollagen-Proline Dioxygenase
B: Procollagen-Proline Dioxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,5198
ポリマ－50,9252
非ポリマー5946
水2,774154
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)50.791, 75.553, 105.768
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Procollagen-Proline Dioxygenase


分子量: 25462.439 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 18-232 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Has a fused (PPG)3 peptide to C-terminus / 由来: (組換発現) Bacillus anthracis (炭疽菌) / 遺伝子: BASH2_01493 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0F7R8C5, UniProt: A0A4Y1WAP5*PLUS

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非ポリマー , 5種, 160分子

#2: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#3: 化合物 ChemComp-AKG / 2-OXOGLUTARIC ACID / α-ケトグルタル酸


分子量: 146.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6O5
#4: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 154 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.27 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.15 M KBr, 30 % PEG 2000 MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2016年1月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→61.479 Å / Num. all: 24447 / Num. obs: 24447 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 29 Å2 / Rpim(I) all: 0.041 / Rrim(I) all: 0.088 / Rsym value: 0.068 / Net I/av σ(I): 7.638 / Net I/σ(I): 13.1 / Num. measured all: 111271
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.1-2.214.40.4961.41100
2.21-2.354.20.342.1199.6
2.35-2.514.40.2482.8199.9
2.51-2.714.70.1823.9199.8
2.71-2.974.90.11661100
2.97-3.324.80.0679.91100
3.32-3.834.70.04213.2199.5
3.83-4.74.70.03412.8199.7
4.7-6.644.60.03612.8199.9
6.64-61.4794.20.0315.3199.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.22データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.10_2155精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5IAT

5iat


解像度: 2.1→61.479 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 29.82
詳細: Anomalous reflections were used in refinement to refine f prime and f double prime for cobalt
Rfactor反射数%反射
Rfree0.234 2271 5.06 %
Rwork0.1966 --
obs0.1985 44894 97.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 72.13 Å2 / Biso mean: 31.0923 Å2 / Biso min: 15.4 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→61.479 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3063 0 33 154 3250
Biso mean--30.42 34.79 -
残基数----393
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0113165
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0824292
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066473
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007557
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.2091129
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 16

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1-2.14570.37621370.29372695283299
2.1457-2.19560.31811420.26942689283199
2.1956-2.25050.32641200.29232591271195
2.2505-2.31140.24051530.25782610276397
2.3114-2.37940.34181580.23032653281198
2.3794-2.45620.27481570.23542700285798
2.4562-2.5440.28521290.23922705283498
2.544-2.64580.29911300.23192621275197
2.6458-2.76620.26851350.22162691282699
2.7662-2.91210.25041230.21242721284499
2.9121-3.09450.27931490.21382683283299
3.0945-3.33340.23461250.1912718284398
3.3334-3.66890.20641650.16392598276397
3.6689-4.19970.20381540.15412637279197
4.1997-5.29070.15851460.14552648279498
5.2907-61.50510.18671480.17832663281198

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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