登録情報 | データベース: PDB / ID: 5iav |
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タイトル | Mechanistic and Structural Analysis of Substrate Recognition and Cofactor Binding by an Unusual Bacterial Prolyl Hydroxylase - Co-BaP4H-MLI |
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要素 | Procollagen-Proline Dioxygenase |
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キーワード | OXIDOREDUCTASE / P4H / Dioxygenase / Cupin / Fe(II)/alpha-ketoglutarate |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報
procollagen-proline 4-dioxygenase activity / L-ascorbic acid binding / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen / dioxygenase activity / iron ion binding類似検索 - 分子機能 Prolyl 4-hydroxylase / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. / q2cbj1_9rhob like domain / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase / Fe(2+) 2-oxoglutarate dioxygenase domain profile. / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta類似検索 - ドメイン・相同性 : / MALONATE ION / Procollagen-Proline Dioxygenase / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit domain protein類似検索 - 構成要素 |
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生物種 | Bacillus anthracis (炭疽菌) |
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手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å |
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データ登録者 | Schnicker, N.J. / Dey, M. |
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資金援助 | 米国, 1件 組織 | 認可番号 | 国 |
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University of Iowa College of Liberal Arts and Sciences | | 米国 |
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引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016 タイトル: Bacillus anthracis Prolyl 4-Hydroxylase Modifies Collagen-like Substrates in Asymmetric Patterns. 著者: Schnicker, N.J. / Dey, M. |
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履歴 | 登録 | 2016年2月21日 | 登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB |
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改定 1.0 | 2016年4月27日 | Provider: repository / タイプ: Initial release |
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改定 1.1 | 2016年5月11日 | Group: Database references |
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改定 1.2 | 2016年6月29日 | Group: Database references |
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改定 1.3 | 2023年9月27日 | Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id |
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