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- PDB-5i4b: Erwinia chrysanthemi L-asparaginase E63Q +S254N mutation + L-Aspa... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5i4b
タイトルErwinia chrysanthemi L-asparaginase E63Q +S254N mutation + L-Aspartic acid
要素L-asparaginase
キーワードHYDROLASE / L-asparaginase / Erwinia chrysanthemum / E63Q +S254N mutation / L-Aspartic acid
機能・相同性
機能・相同性情報


asparagine metabolic process / asparaginase / asparaginase activity
類似検索 - 分子機能
L-asparaginase, N-terminal domain / Rossmann fold - #40 / L-asparaginase, type II / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. ...L-asparaginase, N-terminal domain / Rossmann fold - #40 / L-asparaginase, type II / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. / Asparaginase / Asparaginase/glutaminase-like / L-asparaginase, N-terminal / Asparaginase/glutaminase-like superfamily / L-asparaginase, N-terminal domain superfamily / Asparaginase, N-terminal / Asparaginase / glutaminase domain profile. / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ASPARTIC ACID / L-asparaginase
類似検索 - 構成要素
生物種Dickeya chrysanthemi (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Nguyen, H.A. / Lavie, A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Biomedical Imaging and Bioengineering (NIH/NIBIB)RO1 EB013685 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Design and Characterization of Erwinia Chrysanthemi l-Asparaginase Variants with Diminished l-Glutaminase Activity.
著者: Nguyen, H.A. / Su, Y. / Lavie, A.
履歴
登録2016年2月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32020年1月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: L-asparaginase
B: L-asparaginase
C: L-asparaginase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,3576
ポリマ－105,9583
非ポリマー3993
水17,186954
1
A: L-asparaginase
ヘテロ分子

A: L-asparaginase
ヘテロ分子

A: L-asparaginase
ヘテロ分子

A: L-asparaginase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,8108
ポリマ－141,2774
非ポリマー5324
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area17380 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area38260 Å2
手法PISA
2
B: L-asparaginase
C: L-asparaginase
ヘテロ分子

B: L-asparaginase
C: L-asparaginase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,8108
ポリマ－141,2774
非ポリマー5324
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area17410 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area38480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.977, 123.124, 198.439
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-735-

HOH

21A-762-

HOH

31B-788-

HOH

41C-741-

HOH

51C-780-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13B
23C

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS / End auth comp-ID: TYR / End label comp-ID: TYR / Refine code: _ / Auth seq-ID: 3 - 327 / Label seq-ID: 4 - 328

Dom-IDEns-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
11AA
21BB
12AA
22CC
13BB
23CC

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

#1: タンパク質 L-asparaginase / L-ASNase / L-asparagine amidohydrolase


分子量: 35319.312 Da / 分子数: 3 / 変異: E63Q, S254N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dickeya chrysanthemi (バクテリア)
遺伝子: ansB, asn / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P06608, asparaginase
#2: 化合物 ChemComp-ASP / ASPARTIC ACID


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 133.103 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H7NO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 954 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.26 %
結晶化温度: 285 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1M HEPES, pH 7.5 and 24% of PEG MME 2000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.008264 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年10月17日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.008264 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→104.62 Å / Num. obs: 122786 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.56 % / Biso Wilson estimate: 19.628 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Net I/σ(I): 14.71
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.6-1.690.5573.36195.7
1.69-1.810.3715.13198.2
1.81-1.950.2298.03198.6
1.95-2.140.14612.04198.8
2.14-2.390.09617.21199.1
2.39-2.760.07321.59199.4
2.76-3.370.05327.6199.5
3.37-4.730.03835.41198.9
4.73-29.5020.03636.68196.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
REFMAC5.8.0107精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1O7J

1o7j


解像度: 1.6→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / SU B: 2.026 / SU ML: 0.066 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.082 / ESU R Free: 0.081
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1828 6005 5 %RANDOM
Rwork0.1542 ---
obs0.1557 114884 96.77 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 156.23 Å2 / Biso mean: 16.227 Å2 / Biso min: 5.55 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.29 Å20 Å20 Å2
2--0.4 Å20 Å2
3----0.69 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.6→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7344 0 27 954 8325
Biso mean--16.42 26.66 -
残基数----975
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0197649
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0110.027503
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.921.97110405
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.559317211
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.27751008
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.82623.846312
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.89151298
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.1681557
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.120.21227
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.028818
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0070.021675
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7361.3973993
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.7351.3973992
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.5552.0915011
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A416620.05
12B416620.05
21A415720.06
22C415720.06
31B411980.06
32C411980.06
LS精密化 シェル解像度: 1.596→1.637 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.331 433 -
Rwork0.288 8143 -
all-8576 -
obs--93.79 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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