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万見
- PDB-5i2e: Human Histidine Triad Nucleotide Binding Protein 1 (Hint1) with B... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5i2e
タイトルHuman Histidine Triad Nucleotide Binding Protein 1 (Hint1) with Bound Sulfamate Inhibitor 3a:3-(5-O-{[3-(1H-indol-3-yl)propanoyl]sulfamoyl}-beta-D-ribofuranosyl)-3H-imidazo[2,1-i]purine
要素Histidine triad nucleotide-binding protein 1
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HINT / histidine triad / HIT / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


purine ribonucleotide catabolic process / 加水分解酵素; リン-窒素結合に作用; - / adenosine 5'-monophosphoramidase activity / deSUMOylase activity / protein desumoylation / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in apoptosis / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / histone deacetylase complex / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity ...purine ribonucleotide catabolic process / 加水分解酵素; リン-窒素結合に作用; - / adenosine 5'-monophosphoramidase activity / deSUMOylase activity / protein desumoylation / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in apoptosis / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / histone deacetylase complex / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / positive regulation of calcium-mediated signaling / protein kinase C binding / cytoskeleton / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / hydrolase activity / nucleotide binding / regulation of DNA-templated transcription / signal transduction / proteolysis / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histidine triad (HIT) protein / HIT domain / Histidine triad, conserved site / HIT domain signature. / HIT domain profile. / HIT-like domain / HIT-like / HIT family, subunit A / HIT-like superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-67D / Adenosine 5'-monophosphoramidase HINT1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Strom, A.M. / Finzel, B.C. / Wagner, C.R.
引用ジャーナル: Acs Med.Chem.Lett. / 年: 2016
タイトル: Design, Synthesis, and Characterization of Sulfamide and Sulfamate Nucleotidomimetic Inhibitors of hHint1.
著者: Shah, R. / Strom, A. / Zhou, A. / Maize, K.M. / Finzel, B.C. / Wagner, C.R.
履歴
登録2016年2月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月7日Group: Database references
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histidine triad nucleotide-binding protein 1
B: Histidine triad nucleotide-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8264
ポリマ－28,1922
非ポリマー6342
水1,964109
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4210 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area9300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.767, 46.345, 63.932
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.730, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Histidine triad nucleotide-binding protein 1 / Adenosine 5'-monophosphoramidase


分子量: 14096.188 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HINT1, HINT / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 pLysS / 参照: UniProt: P49773, 加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-67D / 3-(5-O-{[3-(1H-indol-3-yl)propanoyl]sulfamoyl}-beta-D-ribofuranosyl)-3H-imidazo[2,1-i]purine


分子量: 541.536 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H23N7O7S
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 109 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.81 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.1 / 詳細: 100 mM MES, 35% PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年12月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→39.639 Å / Num. obs: 29254 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 17.8 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.052 / Net I/σ(I): 15 / Num. measured all: 93619
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.6-1.6052.80.3687982810.8910.2640.4552.896.9
7.411-39.63930.0229533160.9990.0140.02735.497.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
PHASER位相決定
SCALAデータスケーリング
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3TW2

3tw2


解像度: 1.6→38.253 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.3
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1988 1448 4.95 %
Rwork0.1766 --
obs0.1776 29224 98.38 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 76.72 Å2 / Biso mean: 24.482 Å2 / Biso min: 14.58 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.6→38.253 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1748 0 44 109 1901
Biso mean--31.09 32.44 -
残基数----226
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051939
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0892642
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06283
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005344
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.0781153
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.6-1.65720.29281490.2752739288898
1.6572-1.72360.24441510.23912791294299
1.7236-1.8020.24951580.21382750290899
1.802-1.8970.24461550.20162765292099
1.897-2.01580.19421570.18382801295899
2.0158-2.17150.2211400.17762770291098
2.1715-2.390.19671320.1682769290198
2.39-2.73570.1921280.16972803293198
2.7357-3.44640.17791230.16372802292598
3.4464-38.26380.17651550.16142786294196

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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