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万見
- PDB-5hyd: Crystal structure of calcium-free human S100Z -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hyd
タイトルCrystal structure of calcium-free human S100Z
要素Protein S100-Z
キーワードPROTEIN BINDING / S100 / calcium-promoted oligomerisation neuronal development
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium-dependent protein binding / calcium ion binding / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
Protein S100-Z / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site ...Protein S100-Z / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Calderone, V. / Fragai, M. / Luchinat, C. / Gallo, G.
引用
ジャーナル: J. Biol. Inorg. Chem. / 年: 2017
タイトル: Solving the crystal structure of human calcium-free S100Z: the siege and conquer of one of the last S100 family strongholds.
著者: Calderone, V. / Fragai, M. / Gallo, G. / Luchinat, C.
#1: ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2011
タイトル: The crystal structure of zebrafish S100Z: implications for calcium-promoted S100 protein oligomerisation.
著者: Moroz, O.V. / Bronstein, I.B. / Wilson, K.S.
履歴
登録2016年2月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月7日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein S100-Z
B: Protein S100-Z
C: Protein S100-Z
D: Protein S100-Z


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,5504
ポリマ－46,5504
非ポリマー00
水48627
1
A: Protein S100-Z
B: Protein S100-Z


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,2752
ポリマ－23,2752
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2050 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area11230 Å2
手法PISA
2
C: Protein S100-Z
D: Protein S100-Z


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,2752
ポリマ－23,2752
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2230 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area11150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.326, 96.948, 115.572
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Protein S100-Z / S100 calcium-binding protein Z


分子量: 11637.593 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: S100Z / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8WXG8
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M sodium cacodylate, 0.2 M sodium acetate, 30% PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年9月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→19.8 Å / Num. obs: 17889 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 34.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 3.3
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.8 / Mean I/σ(I) obs: 1 / % possible all: 90.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2621: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2WCE

2wce


解像度: 2.3→19.799 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.67 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2672 873 5.06 %Random
Rwork0.2105 ---
obs0.2135 17260 96.69 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→19.799 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3133 0 0 27 3160
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043173
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6424243
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.0141987
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038485
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003537
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.44390.33311340.27592456X-RAY DIFFRACTION89
2.4439-2.63220.3411310.27462595X-RAY DIFFRACTION93
2.6322-2.89630.29761340.25772786X-RAY DIFFRACTION100
2.8963-3.31380.28421510.23952766X-RAY DIFFRACTION99
3.3138-4.16860.24561630.18862824X-RAY DIFFRACTION99
4.1686-19.79970.24641600.17942960X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 35.7202 Å / Origin y: -33.7561 Å / Origin z: -29.3566 Å
111213212223313233
T0.2525 Å20.0505 Å2-0.0132 Å2-0.3272 Å2-0.0425 Å2--0.3902 Å2
L0.5742 °20.3952 °20.7379 °2-0.3715 °20.7837 °2--3.711 °2
S0.0538 Å °0.097 Å °0.0339 Å °-0.0824 Å °0.0351 Å °-0.0599 Å °0.1257 Å °0.1117 Å °-0.0784 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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