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Yorodumi- PDB-5hyc: Structure based function annotation of a hypothetical protein MGG... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5hyc | ||||||
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Title | Structure based function annotation of a hypothetical protein MGG_01005 related to the development of rice blast fungus | ||||||
Components |
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Keywords | UNKNOWN FUNCTION / dynein light chain Tctex-1 / Magnaporthe oryzae | ||||||
Function / homology | Function and homology information cytoplasmic dynein complex / dynein intermediate chain binding / microtubule-based movement / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Magnaporthe oryzae (rice blast fungus) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.4 Å | ||||||
Authors | Liu, J. / Li, G. / Huang, J. / Peng, Y.-l. | ||||||
Citation | Journal: Sci Rep / Year: 2018 Title: Structure based function-annotation of hypothetical protein MGG_01005 from Magnaporthe oryzae reveals it is the dynein light chain orthologue of dynlt1/3. Authors: Li, G. / Huang, J. / Yang, J. / He, D. / Wang, C. / Qi, X. / Taylor, I.A. / Liu, J. / Peng, Y.L. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5hyc.cif.gz | 126.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5hyc.ent.gz | 100.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5hyc.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5hyc_validation.pdf.gz | 447.2 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5hyc_full_validation.pdf.gz | 449 KB | Display | |
Data in XML | 5hyc_validation.xml.gz | 13 KB | Display | |
Data in CIF | 5hyc_validation.cif.gz | 17.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hy/5hyc ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hy/5hyc | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5hxlSC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 17562.617 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Magnaporthe oryzae (strain 70-15 / ATCC MYA-4617 / FGSC 8958) (fungus) Strain: 70-15 / ATCC MYA-4617 / FGSC 8958 / Gene: MGG_01005 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: G4NCW2 #2: Protein/peptide | | Mass: 3825.340 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 117-151 / Source method: obtained synthetically Source: (synth.) Magnaporthe oryzae (strain 70-15 / ATCC MYA-4617 / FGSC 8958) (fungus) References: UniProt: G4MTS7 #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.95 Å3/Da / Density % sol: 58.33 % |
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Crystal grow | Temperature: 287 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.2 / Details: 2.0 M ammonium sulfate, 0.1M Bis-Tris(pH 5.2) |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL19U1 / Wavelength: 0.9793 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: May 23, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9793 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.4→29.63 Å / Num. obs: 18442 / % possible obs: 99 % / Redundancy: 25.1 % / Net I/σ(I): 28 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5hxl Resolution: 2.4→29.626 Å / SU ML: 0.29 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 24.84
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.4→29.626 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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