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- PDB-5hut: Structure of Candida albicans trehalose-6-phosphate synthase in c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hut
タイトルStructure of Candida albicans trehalose-6-phosphate synthase in complex with UDP-glucose
要素Alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase [UDP-forming]
キーワードTRANSFERASE / trehalose-6-phosphate synthase
機能・相同性
機能・相同性情報


filamentous growth of a population of unicellular organisms in response to heat / cellular response to desiccation / filamentous growth of a population of unicellular organisms in response to biotic stimulus / alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase (UDP-forming) / alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase (UDP-forming) activity / alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase complex (UDP-forming) / trehalose-phosphatase activity / trehalose biosynthetic process / trehalose metabolism in response to stress / filamentous growth ...filamentous growth of a population of unicellular organisms in response to heat / cellular response to desiccation / filamentous growth of a population of unicellular organisms in response to biotic stimulus / alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase (UDP-forming) / alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase (UDP-forming) activity / alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase complex (UDP-forming) / trehalose-phosphatase activity / trehalose biosynthetic process / trehalose metabolism in response to stress / filamentous growth / cellular response to heat / cytosol
類似検索 - 分子機能
Alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase / Glycosyl transferase, family 20 / Glycosyltransferase family 20 / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE-5'-DIPHOSPHATE-GLUCOSE / Alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase [UDP-forming]
類似検索 - 構成要素
生物種Candida albicans (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Miao, Y. / Brennan, R.G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)1P01AI104533-01A1 米国
引用ジャーナル: MBio / 年: 2017
タイトル: Structural and In Vivo Studies on Trehalose-6-Phosphate Synthase from Pathogenic Fungi Provide Insights into Its Catalytic Mechanism, Biological Necessity, and Potential for Novel Antifungal Drug Design.
著者: Miao, Y. / Tenor, J.L. / Toffaletti, D.L. / Maskarinec, S.A. / Liu, J. / Lee, R.E. / Perfect, J.R. / Brennan, R.G.
履歴
登録2016年1月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22017年9月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 2.02019年9月25日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_type ...atom_site / atom_type / cell / chem_comp / diffrn / entity / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entry_details / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_symm_contact / pdbx_validate_torsion / pdbx_version / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / reflns / software / struct / struct_asym / struct_conf / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_sheet_range / struct_site / struct_site_gen / symmetry
Item: _cell.volume / _chem_comp.formula ..._cell.volume / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _diffrn.pdbx_serial_crystal_experiment / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _refine.B_iso_max / _refine.B_iso_mean / _refine.B_iso_min / _refine.details / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_d_res_low / _refine.ls_number_reflns_R_free / _refine.ls_number_reflns_R_work / _refine.ls_number_reflns_obs / _refine.ls_percent_reflns_obs / _refine.overall_FOM_work_R_set / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_ls_sigma_F / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine.pdbx_stereochemistry_target_values / _refine_hist.cycle_id / _refine_hist.d_res_low / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_ligand / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_solvent / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_residues_total / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.number / _refine_ls_shell.R_factor_R_free / _refine_ls_shell.R_factor_R_work / _refine_ls_shell.d_res_high / _refine_ls_shell.d_res_low / _refine_ls_shell.number_reflns_R_free / _refine_ls_shell.number_reflns_R_work / _refine_ls_shell.number_reflns_all / _refine_ls_shell.pdbx_total_number_of_bins_used / _refine_ls_shell.percent_reflns_obs / _reflns.B_iso_Wilson_estimate / _software.classification / _software.name / _software.version / _struct.pdbx_CASP_flag / _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id / _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id / _struct_sheet_range.beg_label_comp_id / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_auth_comp_id / _struct_sheet_range.end_auth_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_comp_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id / _symmetry.space_group_name_Hall
解説: Polymer geometry / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
改定 2.32024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase [UDP-forming]
B: Alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase [UDP-forming]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,94318
ポリマ－109,0422
非ポリマー2,90016
水7,963442
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7570 Å2
ΔGint-153 kcal/mol
Surface area36920 Å2
手法PISA
2
A: Alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase [UDP-forming]
B: Alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase [UDP-forming]
ヘテロ分子

A: Alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase [UDP-forming]
B: Alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase [UDP-forming]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)223,88536
ポリマ－218,0854
非ポリマー5,80032
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_745-x+2,-y-1,z1
Buried area20340 Å2
ΔGint-322 kcal/mol
Surface area68640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.714, 98.714, 187.653
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number172
Space group name H-MP64
Space group name HallP64

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要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase [UDP-forming] / Trehalose-6-phosphate synthase / UDP-glucose-glucosephosphate glucosyltransferase


分子量: 54521.172 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Candida albicans (strain SC5314 / ATCC MYA-2876) (酵母)
株: SC5314 / ATCC MYA-2876 / 遺伝子: TPS1, CaO19.13961, CaO19.6640 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q92410, alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase (UDP-forming)

-
非ポリマー , 5種, 458分子

#2: 化合物 ChemComp-UPG / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE-GLUCOSE / URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE GLUCOPYRANOSYL-MONOPHOSPHATE ESTER / UDP-グルコ-ス


分子量: 566.302 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H24N2O17P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 442 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.18 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.2 M lithium sulfate, 0.1 M Tris, 40% PEG 400

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 81397 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 30.86 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.072 / Χ2: 0.7 / Net I/av σ(I): 21.507 / Net I/σ(I): 8.1 / Num. measured all: 469403
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.9-1.935.60.67240310.9020.3120.7420.54299.9
1.93-1.975.70.57940770.9210.2650.6370.5599.8
1.97-2.015.70.47540350.950.2170.5230.56299.9
2.01-2.055.70.41840410.9490.190.4590.57599.9
2.05-2.095.80.34440900.9670.1570.3780.59299.9
2.09-2.145.80.28140690.9750.1280.3090.588100
2.14-2.195.80.23140710.9830.1050.2530.591100
2.19-2.255.80.19940710.9880.0910.2190.604100
2.25-2.325.80.17440030.990.0790.1910.62699.9
2.32-2.395.80.14540900.9910.0660.160.647100
2.39-2.485.80.12940800.9930.0590.1420.677100
2.48-2.585.80.10740600.9940.0490.1170.676100
2.58-2.75.80.0940930.9950.0410.0990.678100
2.7-2.845.80.07840490.9960.0350.0860.689100
2.84-3.025.80.06640750.9970.030.0720.712100
3.02-3.255.80.06240860.9970.0280.0680.881100
3.25-3.585.80.05740820.9970.0260.0631.017100
3.58-4.095.80.04540920.9980.020.0490.966100
4.09-5.165.80.0440900.9980.0180.0440.90299.8
5.16-505.60.03941120.9980.0180.0430.89699.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
PHASER位相決定
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: E. coli OtsA

解像度: 1.9→35.29 Å / SU ML: 0.1647 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.14 / 位相誤差: 21.2879
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
詳細: The following adjustments were made to the previously released model. Polymer geometry: Six unjustified cis-nonPro peptides in poor density were rebuilt as trans (chain A: G23, G40, T44, ...詳細: The following adjustments were made to the previously released model. Polymer geometry: Six unjustified cis-nonPro peptides in poor density were rebuilt as trans (chain A: G23, G40, T44, chain B: G32, G40, T44). A few incorrectly modeled peptide rotations were corrected. Ligand geometry: Alternate conformations added for UPG in both chain A and B. Ligand identity: New ligands were added, replacing waters: SO4 (added as residue numbers 503, 504, 505 in both chain A and B), 1PE (added as residue numbers 510, 511 in both chain A and B), and NA (added as residue number 520 in both chain A and B). Some waters were moved/deleted. Other: Some backbone atoms outside of density were adjusted. Alternate conformation added for sidechain of chain B TRP 49.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1962 1913 2.47 %
Rwork0.1698 75438 -
obs0.1705 77351 95.22 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 39.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→35.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7510 0 178 442 8130
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00297951
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.672310779
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06181184
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00361332
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.28865523
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.950.28081230.23614854X-RAY DIFFRACTION85.93
1.95-20.25761320.21215031X-RAY DIFFRACTION89.06
2-2.060.23021320.20355136X-RAY DIFFRACTION90.83
2.06-2.130.2171320.19665185X-RAY DIFFRACTION92.5
2.13-2.20.23791360.18615343X-RAY DIFFRACTION94.27
2.2-2.290.25651380.18335369X-RAY DIFFRACTION94.92
2.29-2.390.23161390.17395372X-RAY DIFFRACTION95.41
2.39-2.520.20331370.17345466X-RAY DIFFRACTION96.84
2.52-2.680.20911410.16735538X-RAY DIFFRACTION97.59
2.68-2.880.20531390.17615527X-RAY DIFFRACTION98.2
2.88-3.170.20241410.18175636X-RAY DIFFRACTION98.89
3.17-3.630.21261370.17115629X-RAY DIFFRACTION99.38
3.63-4.580.15731470.14225645X-RAY DIFFRACTION99.76
4.58-35.290.16751390.16295707X-RAY DIFFRACTION99.47

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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