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- PDB-5hu6: Structure of the T. brucei haptoglobin-haemoglobin receptor bound... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hu6
タイトルStructure of the T. brucei haptoglobin-haemoglobin receptor bound to human haptolgobin-haemoglobin
要素
  • (Hemoglobin subunit ...) x 2
  • Haptoglobin
  • Haptoglobin-hemoglobin receptor
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Trypanosome haptoglobin-haemoglobin
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of hydrogen peroxide catabolic process / ciliary pocket / negative regulation of oxidoreductase activity / heme transmembrane transporter activity / nitric oxide transport / hemoglobin binding / immune system process / hemoglobin alpha binding / haptoglobin binding / haptoglobin-hemoglobin complex ...negative regulation of hydrogen peroxide catabolic process / ciliary pocket / negative regulation of oxidoreductase activity / heme transmembrane transporter activity / nitric oxide transport / hemoglobin binding / immune system process / hemoglobin alpha binding / haptoglobin binding / haptoglobin-hemoglobin complex / renal absorption / organic acid binding / hemoglobin complex / antioxidant activity / oxygen transport / Scavenging of heme from plasma / endocytic vesicle lumen / blood vessel diameter maintenance / receptor-mediated endocytosis / acute-phase response / hydrogen peroxide catabolic process / oxygen carrier activity / Late endosomal microautophagy / Heme signaling / carbon dioxide transport / response to hydrogen peroxide / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / Cytoprotection by HMOX1 / defense response / oxygen binding / regulation of blood pressure / platelet aggregation / Chaperone Mediated Autophagy / peroxidase activity / specific granule lumen / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / tertiary granule lumen / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / ficolin-1-rich granule lumen / response to oxidative stress / blood microparticle / defense response to bacterium / iron ion binding / serine-type endopeptidase activity / heme binding / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / membrane / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ferritin - #80 / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Hemoglobin, pi / Hemoglobin, alpha-type / Hemoglobin, beta-type / Ferritin / Globin/Protoglobin / Globins ...Ferritin - #80 / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Hemoglobin, pi / Hemoglobin, alpha-type / Hemoglobin, beta-type / Ferritin / Globin/Protoglobin / Globins / Globin domain profile. / Globin-like / Globin / Globin / Globin-like superfamily / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / OXYGEN MOLECULE / Haptoglobin-hemoglobin receptor / Haptoglobin / Hemoglobin subunit beta / Hemoglobin subunit alpha / Uncharacterized protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Lane-Serff, H. / Higgins, M.K.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2014
タイトル: Structural basis for ligand and innate immunity factor uptake by the trypanosome haptoglobin-haemoglobin receptor.
著者: Lane-Serff, H. / MacGregor, P. / Lowe, E.D. / Carrington, M. / Higgins, M.K.
履歴
登録2016年1月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
置き換え2016年3月2日ID: 4X0I
改定 1.02016年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hemoglobin subunit alpha
B: Hemoglobin subunit beta
C: Haptoglobin
D: Haptoglobin-hemoglobin receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,83310
ポリマ－87,0944
非ポリマー1,7396
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9780 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area33860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)222.290, 56.560, 66.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.97, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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Hemoglobin subunit ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Hemoglobin subunit alpha / Alpha-globin / Hemoglobin alpha chain


分子量: 15150.353 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HBA1, HBA2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P69905
#2: タンパク質 Hemoglobin subunit beta / Beta-globin / Hemoglobin beta chain


分子量: 15222.419 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HBB / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P68871

-
タンパク質 , 2種, 2分子 CD

#3: タンパク質 Haptoglobin / Zonulin


分子量: 28790.809 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HP
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P00738
#4: タンパク質 Haptoglobin-hemoglobin receptor


分子量: 27930.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
遺伝子: HpHbR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: I7B1A7, UniProt: Q581F2*PLUS

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糖 , 1種, 2分子

#7: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 2種, 4分子

#5: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#6: 化合物 ChemComp-OXY / OXYGEN MOLECULE / ペルオキシド


分子量: 31.999 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: O2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.43 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 12.5% v/v MPD, 0.03 M NaBr, 0.03M NaI, 0.03M NaF, 0.1 M MES/imidazole pH 6.5, 12.5% w/v PEG 1000, 12.5% w/v PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.975 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年4月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.975 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→66 Å / Num. obs: 18486 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 76.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 2.9→3.06 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.42 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4XOL

4xol


解像度: 2.9→58.07 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9219 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8765 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.368
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2264 923 5.06 %RANDOM
Rwork0.1902 ---
obs0.192 18253 98.68 %-
原子変位パラメータBiso mean: 67.95 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--12.6868 Å20 Å2-5.0989 Å2
2--18.1527 Å20 Å2
3----5.4659 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.441 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.9→58.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5998 0 118 0 6116
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.016248HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.178494HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2166SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes148HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes906HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it6248HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.61
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.48
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion814SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact7142SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2483 119 4.12 %
Rwork0.2351 2772 -
all0.2357 2891 -
obs--98.68 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.519-0.0473-1.32142.1363-0.31334.3148-0.0337-0.33560.2747-0.004-0.0014-0.7398-0.45410.76680.0351-0.194-0.1643-0.1175-0.001-0.1283-0.003253.125536.039512.3792
25.1621.1825-3.03461.2914-1.00924.2697-0.4235-0.5726-0.96510.25470.0185-0.32080.64910.87910.405-0.05160.2413-0.0797-0.15960.09960.067242.50617.193723.2236
32.60260.46160.50222.22210.26113.7942-0.33810.42060.0516-0.20610.40210.1679-0.3995-0.1481-0.064-0.0995-0.075-0.0992-0.17720.0458-0.064925.388334.768-2.3998
40.7933-2.04490.12714.97480.5090.4044-0.0906-0.1318-0.22160.29180.14240.41080.1429-0.1665-0.0519-0.10630.16030.107-0.19740.16170.114210.66331.690124.7413
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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