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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5hqp | ||||||
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Title | Crystal structure of the ERp44-peroxiredoxin 4 complex | ||||||
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![]() | OXIDOREDUCTASE/CHAPERONE / ![]() ![]() | ||||||
Function / homology | ![]() cellular response to stress / glycoprotein metabolic process / negative regulation of male germ cell proliferation / I-kappaB phosphorylation / thioredoxin-dependent peroxiredoxin / molecular sequestering activity / thioredoxin peroxidase activity / protein maturation by protein folding / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Yang, K. / Li, D.F. / Wang, X. / Wang, C.C. | ||||||
![]() | ![]() Title: Crystal Structure of the ERp44-Peroxiredoxin 4 Complex Reveals the Molecular Mechanisms of Thiol-Mediated Protein Retention. Authors: Yang, K. / Li, D.F. / Wang, X. / Liang, J. / Sitia, R. / Wang, C.C. / Wang, X. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 385.5 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 316.2 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | ![]() Mass: 28007.484 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: T118E, C14S, C87S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 44185.570 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() #3: Water | ChemComp-HOH / | ![]() |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.7 Å3/Da / Density % sol: 54.39 % |
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Crystal grow![]() | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 0.1mM MES (pH5.6), 16% PEG 400 / PH range: 5.6-6.0 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: May 31, 2015 |
Radiation | Monochromator: double crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength![]() |
Reflection | Resolution: 2.6→99.49 Å / Num. all: 48595 / Num. obs: 48595 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 8.7 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 13.6 |
Reflection shell | Resolution: 2.6→2.74 Å / Redundancy: 9.2 % / Rmerge(I) obs: 0.85 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 100 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure![]() ![]() Starting model: 2R2J, 3TJG Resolution: 2.6→49.745 Å / SU ML: 0.39 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 34.46 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.6→49.745 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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