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- PDB-5hkp: Crystal structure of mouse Tankyrase/human TRF1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hkp
タイトルCrystal structure of mouse Tankyrase/human TRF1 complex
要素
  • Tankyrase-1
  • Telomeric repeat-binding factor 1
キーワードTRANSFERASE / SIGNALING PROTEIN / Tankyrase / TRF1 / telomere / TRANSFERASE - SIGNALING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of shelterin complex assembly / negative regulation of establishment of protein localization to telomere / negative regulation of establishment of RNA localization to telomere / negative regulation of establishment of protein-containing complex localization to telomere / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / TCF dependent signaling in response to WNT / Degradation of AXIN / negative regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, telomeric / Regulation of PTEN stability and activity ...positive regulation of shelterin complex assembly / negative regulation of establishment of protein localization to telomere / negative regulation of establishment of RNA localization to telomere / negative regulation of establishment of protein-containing complex localization to telomere / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / TCF dependent signaling in response to WNT / Degradation of AXIN / negative regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, telomeric / Regulation of PTEN stability and activity / meiotic telomere clustering / t-circle formation / telomeric D-loop disassembly / shelterin complex / Telomere C-strand synthesis initiation / double-stranded telomeric DNA binding / cellular response to nutrient / ankyrin repeat binding / Ub-specific processing proteases / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / nuclear telomere cap complex / G-rich strand telomeric DNA binding / positive regulation of telomere capping / telomere capping / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / NAD+ ADP-ribosyltransferase / DNA binding, bending / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / protein auto-ADP-ribosylation / protein localization to chromosome, telomeric region / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / protein poly-ADP-ribosylation / telomeric DNA binding / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / mitotic spindle pole / negative regulation of DNA replication / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of telomere maintenance / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / Telomere Extension By Telomerase / mRNA transport / telomere maintenance via telomerase / nuclear pore / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / nucleotidyltransferase activity / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere maintenance / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / spindle / Wnt signaling pathway / fibrillar center / protein polyubiquitination / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / protein transport / microtubule binding / nuclear membrane / histone binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / response to xenobiotic stimulus / Golgi membrane / cell division / centrosome / nucleolus / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomere repeat binding factor (TRF) / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Ankyrin repeat-containing domain / Myb-like DNA-binding domain / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain ...: / Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomere repeat binding factor (TRF) / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Ankyrin repeat-containing domain / Myb-like DNA-binding domain / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / SAM domain (Sterile alpha motif) / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SAM domain profile. / SANT/Myb domain / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Homeobox-like domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Telomeric repeat-binding factor 1 / Poly [ADP-ribose] polymerase tankyrase-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Wang, Z. / Li, B. / Rao, Z. / Xu, W.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / 年: 2016
タイトル: Crystal structure of a tankyrase 1-telomere repeat factor 1 complex.
著者: Li, B. / Qiao, R. / Wang, Z. / Zhou, W. / Li, X. / Xu, W. / Rao, Z.
履歴
登録2016年1月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年4月13日Group: Database references
改定 1.22018年4月18日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tankyrase-1
B: Tankyrase-1
C: Telomeric repeat-binding factor 1
D: Telomeric repeat-binding factor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,9294
ポリマ－88,9294
非ポリマー00
水1,910106
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6640 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area29220 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)134.995, 100.069, 75.951
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 107.540, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Tankyrase-1 / TANK1 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 5 / ARTD5 / TRF1-interacting ankyrin-related ...TANK1 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 5 / ARTD5 / TRF1-interacting ankyrin-related ADP-ribose polymerase 1 / Tankyrase I


分子量: 38235.715 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 308-655 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Tnks, Tnks1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6PFX9, NAD+ ADP-ribosyltransferase
#2: タンパク質 Telomeric repeat-binding factor 1 / NIMA-interacting protein 2 / TTAGGG repeat-binding factor 1 / Telomeric protein Pin2/TRF1


分子量: 6228.560 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-55 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TERF1, PIN2, TRBF1, TRF, TRF1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P54274
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.28 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.035M Calcium Chloride dihydrate 0.07M MES monohydrate pH6.0 0.03M Tris pH8.5 31.5% v/v Polyethylene glycol 200 6% v/v Ethanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年12月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→79 Å / Num. obs: 48080 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.111 / Net I/av σ(I): 8.815 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.2-2.263.10.397197.7
2.26-2.343.10.32197.9
2.34-2.4230.258198.4
2.42-2.522.90.207198.1
2.52-2.633.10.177198.5
2.63-2.773.20.164198.2
2.77-2.953.20.15198.8
2.95-3.173.10.13199.2
3.17-3.493.10.119199.3
3.49-43.30.114199.7
4-5.0430.101199.4
5.04-503.30.094199.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3UTM

3utm


解像度: 2.2→79 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 12.011 / SU ML: 0.146 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.199 / ESU R Free: 0.171 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 2425 5 %RANDOM
Rwork0.1984 ---
obs0.1999 45650 97.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 128.41 Å2 / Biso mean: 53.319 Å2 / Biso min: 31.69 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.2 Å20 Å2-2.93 Å2
2--1.86 Å20 Å2
3---0.16 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4943 0 0 106 5049
Biso mean---47.21 -
残基数----647
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0195029
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024928
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2291.9636796
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.759311333
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4355643
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.74324.389221
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.98515888
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.3911530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2777
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0215721
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021121
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6573.0922584
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.6573.092583
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.5884.6213223
LS精密化 シェル解像度: 2.196→2.253 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.277 150 -
Rwork0.28 2946 -
all-3096 -
obs--85.36 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3684-1.09060.9071.1815-1.16652.0932-0.0326-0.15120.02770.03170.14430.0369-0.1873-0.3227-0.11170.03670.00220.01850.2469-0.01780.1131-16.9832-13.96682.2036
20.2770.36940.21630.74620.98492.1729-0.0028-0.03460.0089-0.02380.0061-0.0289-0.08270.0359-0.00320.01190.041-0.0140.25810.00330.1808-9.9606-13.272512.6945
34.78665.2517-5.13517.2843-2.724611.07010.4528-0.2751-0.1137-0.0792-1.01050.1013-1.5739-1.06780.55770.25810.2441-0.09360.3533-0.09640.0386-32.497412.0646-7.0642
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A322 - 634
2X-RAY DIFFRACTION2B324 - 634
3X-RAY DIFFRACTION3C11 - 22

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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