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- PDB-5hk5: Structure of the Grem2-GDF5 Inhibitory Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hk5
タイトルStructure of the Grem2-GDF5 Inhibitory Complex
要素
  • Gremlin-2
  • Growth/differentiation factor 5
キーワードCYTOKINE / DAN-family / Bone Morphogenetic Proteins
機能・相同性
機能・相同性情報


sequestering of BMP from receptor via BMP binding / regulation of cytokine activity / determination of dorsal identity / ossification involved in bone remodeling / Signaling by BMP / embryonic body morphogenesis / forelimb morphogenesis / BMP binding / chondroblast differentiation / hindlimb morphogenesis ...sequestering of BMP from receptor via BMP binding / regulation of cytokine activity / determination of dorsal identity / ossification involved in bone remodeling / Signaling by BMP / embryonic body morphogenesis / forelimb morphogenesis / BMP binding / chondroblast differentiation / hindlimb morphogenesis / negative regulation of mesenchymal cell apoptotic process / positive regulation of chondrocyte differentiation / mesenchymal cell apoptotic process / positive regulation of BMP signaling pathway / negative regulation of chondrocyte differentiation / embryonic limb morphogenesis / Molecules associated with elastic fibres / negative regulation of BMP signaling pathway / positive regulation of SMAD protein signal transduction / regulation of multicellular organism growth / chondrocyte differentiation / BMP signaling pathway / response to mechanical stimulus / positive regulation of neuron differentiation / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / cytokine activity / growth factor activity / cytokine-mediated signaling pathway / negative regulation of epithelial cell proliferation / cell-cell signaling / heparin binding / negative regulation of neuron apoptotic process / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Gremlin-1/2 / DAN / DAN domain / C-terminal cystine knot domain profile. / Cystine knot, C-terminal / C-terminal cystine knot-like domain (CTCK) / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. ...Gremlin-1/2 / DAN / DAN domain / C-terminal cystine knot domain profile. / Cystine knot, C-terminal / C-terminal cystine knot-like domain (CTCK) / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / Cystine-knot cytokine / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Gremlin-2 / Growth/differentiation factor 5
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Nolan, K. / Thompson, T.B. / Read, R.J.
資金援助 米国, 英国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM114640 米国
American Heart Association14PRE20480142 米国
Wellcome Trust082961/Z/07/Z 英国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2016
タイトル: Structure of Gremlin-2 in Complex with GDF5 Gives Insight into DAN-Family-Mediated BMP Antagonism.
著者: Nolan, K. / Kattamuri, C. / Rankin, S.A. / Read, R.J. / Zorn, A.M. / Thompson, T.B.
履歴
登録2016年1月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月31日Group: Database references
改定 1.22016年9月7日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Gremlin-2
F: Gremlin-2
G: Gremlin-2
H: Gremlin-2
A: Growth/differentiation factor 5
B: Growth/differentiation factor 5
C: Growth/differentiation factor 5
D: Growth/differentiation factor 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,4248
ポリマ－122,4248
非ポリマー00
水00
1
E: Gremlin-2
A: Growth/differentiation factor 5
C: Growth/differentiation factor 5

F: Gremlin-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,2124
ポリマ－61,2124
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_585x+1/2,-y+3,-z+1/21
Buried area9650 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area27200 Å2
手法PISA
2
E: Gremlin-2
F: Gremlin-2
A: Growth/differentiation factor 5

C: Growth/differentiation factor 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,2124
ポリマ－61,2124
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_485x-1/2,-y+3,-z+1/21
Buried area9150 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area27700 Å2
手法PISA
3
G: Gremlin-2
B: Growth/differentiation factor 5
D: Growth/differentiation factor 5

H: Gremlin-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,2124
ポリマ－61,2124
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_475x-1/2,-y+2,-z+1/21
Buried area9000 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area27210 Å2
手法PISA
4
G: Gremlin-2
H: Gremlin-2
B: Growth/differentiation factor 5

D: Growth/differentiation factor 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,2124
ポリマ－61,2124
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_575x+1/2,-y+2,-z+1/21
Buried area9080 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area27130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.721, 125.791, 125.930
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21221

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要素

#1: タンパク質
Gremlin-2 / Cysteine knot superfamily 1 / BMP antagonist 2 / Protein related to DAN and cerberus / PRDC


分子量: 17007.482 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Grem2, Cktsf1b2, Prdc / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O88273
#2: タンパク質
Growth/differentiation factor 5 / GDF-5 / Bone morphogenetic protein 14 / BMP-14 / Cartilage-derived morphogenetic protein 1 / CDMP-1 ...GDF-5 / Bone morphogenetic protein 14 / BMP-14 / Cartilage-derived morphogenetic protein 1 / CDMP-1 / Lipopolysaccharide-associated protein 4 / LPS-associated protein 4 / Radotermin


分子量: 13598.638 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GDF5, BMP14, CDMP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P43026
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.86 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: HEPES, ammonium chloride, ethylammonium nitrate / PH範囲: 7.5 - 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.032 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年7月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.032 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.517
11-H, L, K20.483
反射解像度: 2.9→50.55 Å / Num. obs: 40910 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.6 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.164 / Rpim(I) all: 0.068 / Net I/σ(I): 8 / Num. measured all: 271627 / Scaling rejects: 172
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.9-3.026.41.4671.61100
10.46-50.455.80.04416199.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
Aimless0.5.12データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0124精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4JPH, GDF5

4jph


解像度: 2.9→50.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.916 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.901 / SU B: 10.6 / SU ML: 0.208 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.072 / ESU R Free: 0.077 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2824 2113 5.2 %RANDOM
Rwork0.2614 ---
obs0.2625 38807 99.21 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 112.47 Å2 / Biso mean: 36.641 Å2 / Biso min: 10.94 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.17 Å20 Å20 Å2
2---14.7 Å20 Å2
3---18.87 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.9→50.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7425 0 0 0 7425
残基数----925
LS精密化 シェル解像度: 2.897→2.972 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.418 139 -
Rwork0.36 2729 -
all-2868 -
obs--95.22 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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