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- PDB-5han: Structure function studies of R. palustris RubisCO (S59F mutant; ... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5han | |||||||||
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Title | Structure function studies of R. palustris RubisCO (S59F mutant; CABP-bound) | |||||||||
![]() | Ribulose bisphosphate carboxylase | |||||||||
![]() | LYASE / RubisCO / hexamer | |||||||||
Function / homology | ![]() ribulose-bisphosphate carboxylase / ribulose-bisphosphate carboxylase activity / reductive pentose-phosphate cycle / monooxygenase activity / magnesium ion binding Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Arbing, M.A. / Leong, J.G. / Varaljay, V.A. / Satagopan, S. / North, J.A. / Tabita, F.R. | |||||||||
Funding support | ![]()
| |||||||||
![]() | ![]() Title: Structure function studies of R. palustris RubisCO Authors: Arbing, M.A. / Satagopan, S. / Varaljay, V.A. / Leong, J.G. / Tabita, F.R. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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PDB format | ![]() | 3.2 MB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
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---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 4.1 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 204 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 287.2 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5hqlC ![]() 4lf1S C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 52817.438 Da / Num. of mol.: 12 / Mutation: S59F Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Plasmid: pET28a / Production host: ![]() ![]() References: UniProt: Q6N0W9, ribulose-bisphosphate carboxylase #2: Sugar | ChemComp-CAP / #3: Chemical | ChemComp-MG / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.09 Å3/Da / Density % sol: 41.11 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: Protein storage buffer: 20 mM Tris, pH 8.0, 300 mM NaCl, 10% Glycerol, 10 mM MgCl2, 20 mM NaHCO3. Reservoir solution: 20-24% PEG 3350, 200 mM sodium sulfate, 100 mM Bis-Tris Propane pH 7.0-8.0. PH range: 7-8 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Nov 7, 2015 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.04→48.92 Å / Num. obs: 291131 / % possible obs: 88.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 35.32 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.117 / Net I/σ(I): 6.08 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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-Phasing
Phasing | Method: ![]() |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4LF1 Resolution: 2.04→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9561 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9386 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.253 / SU Rfree Blow DPI: 0.192
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Displacement parameters | Biso mean: 38.74 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.325 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.04→20 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.04→2.09 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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