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万見
- PDB-5h6u: Structure of alginate-binding protein AlgQ2 in complex with an al... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5h6u
タイトルStructure of alginate-binding protein AlgQ2 in complex with an alginate pentasaccharide
要素AlgQ2
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Alginate oligosaccharide / closed conformation / Solute-binding protein / Sphingomonas
機能・相同性
機能・相同性情報


periplasmic space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Sphingomonas sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.006 Å
データ登録者Uenishi, K. / Kaneko, A. / Maruyama, Y. / Mikami, B. / Murata, K. / Hashimoto, W.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science 日本
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: A solute-binding protein in the closed conformation induces ATP hydrolysis in a bacterial ATP-binding cassette transporter involved in the import of alginate
著者: Kaneko, A. / Uenishi, K. / Maruyama, Y. / Mizuno, N. / Baba, S. / Kumasaka, T. / Mikami, B. / Murata, K. / Hashimoto, W.
履歴
登録2016年11月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月25日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AlgQ2
B: AlgQ2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,54110
ポリマ－114,5032
非ポリマー2,0388
水9,944552
1
A: AlgQ2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,2715
ポリマ－57,2521
非ポリマー1,0194
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2140 Å2
ΔGint16 kcal/mol
Surface area20190 Å2
手法PISA
2
B: AlgQ2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,2715
ポリマ－57,2521
非ポリマー1,0194
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2240 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area20130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.107, 59.179, 82.724
Angle α, β, γ (deg.)84.62, 90.16, 87.99
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 AlgQ2


分子量: 57251.715 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 28-514 / 変異: R253K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sphingomonas sp. (バクテリア) / 遺伝子: algQ2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9KWT5
#2: 多糖 beta-D-mannopyranuronic acid-(1-4)-beta-D-mannopyranuronic acid-(1-4)-beta-D-mannopyranuronic acid- ...beta-D-mannopyranuronic acid-(1-4)-beta-D-mannopyranuronic acid-(1-4)-beta-D-mannopyranuronic acid-(1-4)-beta-D-mannopyranuronic acid-(1-4)-beta-D-mannopyranuronic acid


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 898.634 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpAb1-4DManpAb1-4DManpAb1-4DManpAb1-4DManpAb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,5,4/[a1122A-1b_1-5]/1-1-1-1-1/a4-b1_b4-c1_c4-d1_d4-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-ManpA]{[(4+1)][b-D-ManpA]{[(4+1)][b-D-ManpA]{[(4+1)][b-D-ManpA]{[(4+1)][b-D-ManpA]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 552 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.07 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 25% PEG4000, 0.2 M calcium chloride, 0.1 M tris(hydroxymethyl)aminomethan-hydrochloride acid

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 56452 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 31.4
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.157 / Mean I/σ(I) obs: 5.6 / % possible all: 96.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1J1N

1j1n


解像度: 2.006→35.68 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2 / 位相誤差: 29.65 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2607 2814 4.99 %
Rwork0.2013 --
obs0.2043 56430 96.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.006→35.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7989 0 128 552 8669
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.018383
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.04111374
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.344948
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0551160
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071462
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0061-2.04070.32511260.26382371X-RAY DIFFRACTION87
2.0407-2.07780.33611310.28152614X-RAY DIFFRACTION95
2.0778-2.11780.31931460.26572701X-RAY DIFFRACTION96
2.1178-2.1610.34981380.26152639X-RAY DIFFRACTION96
2.161-2.2080.35261380.2482695X-RAY DIFFRACTION96
2.208-2.25930.31131540.25852616X-RAY DIFFRACTION96
2.2593-2.31580.32641360.24572660X-RAY DIFFRACTION95
2.3158-2.37840.30071520.23112662X-RAY DIFFRACTION97
2.3784-2.44840.33011420.23362705X-RAY DIFFRACTION97
2.4484-2.52740.30691340.22872691X-RAY DIFFRACTION97
2.5274-2.61770.26171360.22172683X-RAY DIFFRACTION98
2.6177-2.72250.30841400.22372748X-RAY DIFFRACTION97
2.7225-2.84630.28561620.22252680X-RAY DIFFRACTION98
2.8463-2.99630.33211200.22032726X-RAY DIFFRACTION98
2.9963-3.18390.28431330.21462729X-RAY DIFFRACTION98
3.1839-3.42960.24771380.20462734X-RAY DIFFRACTION98
3.4296-3.77440.21981560.18242739X-RAY DIFFRACTION99
3.7744-4.31970.21861740.16482705X-RAY DIFFRACTION99
4.3197-5.43930.20431300.15722748X-RAY DIFFRACTION99
5.4393-35.68520.18961280.15172770X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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