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- PDB-4xig: Crystal structure of bacterial alginate ABC transporter determine... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4xig | |||||||||
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Title | Crystal structure of bacterial alginate ABC transporter determined through humid air and glue-coating method | |||||||||
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![]() | TRANSPORT PROTEIN / ABC / alginate / sphingomonas / transporter | |||||||||
Function / homology | ![]() carbohydrate transport / ABC-type transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / transmembrane transport / periplasmic space / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Kaneko, A. / Maruyama, Y. / Mizuno, N. / Baba, S. / Kumasaka, T. / Mikami, B. / Murata, K. / Hashimoto, W. | |||||||||
![]() | ![]() Title: A solute-binding protein in the closed conformation induces ATP hydrolysis in a bacterial ATP-binding cassette transporter involved in the import of alginate. Authors: Kaneko, A. / Uenishi, K. / Maruyama, Y. / Mizuno, N. / Baba, S. / Kumasaka, T. / Mikami, B. / Murata, K. / Hashimoto, W. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 746.8 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 620 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 751.3 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 785.6 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 62.2 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 83.8 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 34286.555 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: 2-24 deletion mutant Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() | ||||
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#2: Protein | Mass: 34496.594 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() | ||||
#3: Protein | Mass: 39574.508 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: E160Q Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #4: Protein | | Mass: 59688.766 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #5: Polysaccharide | 4-deoxy-alpha-L-erythro-hex-4-enopyranuronic acid-(1-4)-beta-D-mannopyranuronic acid-(1-4)-beta-D- ...4-deoxy-alpha-L-erythro-hex-4-enopyranuronic acid-(1-4)-beta-D-mannopyranuronic acid-(1-4)-beta-D-mannopyranuronic acid-(1-4)-beta-D-mannopyranuronic acid | Source method: isolated from a genetically manipulated source |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.16 Å3/Da / Density % sol: 61.1 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: PEG3000, N-(2-acetamido)iminodiacetic acid, sodium chrolide, 3-[(3-cholamidopropyl)dimethylammonio]-2-hydroxypropanesulfonate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: May 16, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.4→50 Å / Num. obs: 37120 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 7.2 % / Net I/σ(I): 12.7 |
Reflection shell | Resolution: 3.4→3.46 Å / Redundancy: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.536 / % possible all: 100 |
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Processing
Software | Name: PHENIX / Version: (phenix.refine: 1.9_1692) / Classification: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.402→37.559 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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