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万見
- PDB-5h65: Crystal structure of human POT1 and TPP1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5h65
タイトルCrystal structure of human POT1 and TPP1
要素
  • Adrenocortical dysplasia protein homolog
  • Protection of telomeres protein 1
キーワードDNA BINDING PROTEIN / telomere / OB fold
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomeric D-loop disassembly / G-rich single-stranded DNA binding / telomere assembly / segmentation / urogenital system development / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine DNA binding / telomeric D-loop binding / protection from non-homologous end joining at telomere ...positive regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomeric D-loop disassembly / G-rich single-stranded DNA binding / telomere assembly / segmentation / urogenital system development / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine DNA binding / telomeric D-loop binding / protection from non-homologous end joining at telomere / DEAD/H-box RNA helicase binding / establishment of protein localization to telomere / regulation of establishment of protein localization to telomere / telomerase inhibitor activity / regulation of telomere maintenance via telomerase / telomeric D-loop disassembly / shelterin complex / Telomere C-strand synthesis initiation / single-stranded telomeric DNA binding / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / nuclear telomere cap complex / G-rich strand telomeric DNA binding / telomere capping / telomerase holoenzyme complex / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / embryonic limb morphogenesis / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / protein localization to chromosome, telomeric region / telomeric repeat DNA binding / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / positive regulation of telomere maintenance / Telomere Extension By Telomerase / telomere maintenance via telomerase / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / DNA polymerase binding / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / telomere maintenance / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / skeletal system development / intracellular protein transport / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / chromosome, telomeric region / nuclear body / protein-containing complex binding / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Protection of telomeres protein 1 (POT1), C-terminal insertion domain / Protection of telomeres protein 1, ssDNA-binding domain / ssDNA-binding domain of telomere protection protein / Adrenocortical dysplasia protein / Shelterin complex subunit TPP1/Est3 / Shelterin complex subunit, TPP1/ACD / Protection of telomeres protein 1 / Telomeric single stranded DNA binding POT1/Cdc13 / Telomeric single stranded DNA binding POT1/CDC13 ...: / Protection of telomeres protein 1 (POT1), C-terminal insertion domain / Protection of telomeres protein 1, ssDNA-binding domain / ssDNA-binding domain of telomere protection protein / Adrenocortical dysplasia protein / Shelterin complex subunit TPP1/Est3 / Shelterin complex subunit, TPP1/ACD / Protection of telomeres protein 1 / Telomeric single stranded DNA binding POT1/Cdc13 / Telomeric single stranded DNA binding POT1/CDC13 / Telomeric single stranded DNA binding POT1/CDC13 / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Adrenocortical dysplasia protein homolog / Protection of telomeres protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Chen, C. / Wu, J. / Lei, M.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Structural insights into POT1-TPP1 interaction and POT1 C-terminal mutations in human cancer.
著者: Chen, C. / Gu, P. / Wu, J. / Chen, X. / Niu, S. / Sun, H. / Wu, L. / Li, N. / Peng, J. / Shi, S. / Fan, C. / Huang, M. / Wong, C.C. / Gong, Q. / Kumar-Sinha, C. / Zhang, R. / Pusztai, L. / ...著者: Chen, C. / Gu, P. / Wu, J. / Chen, X. / Niu, S. / Sun, H. / Wu, L. / Li, N. / Peng, J. / Shi, S. / Fan, C. / Huang, M. / Wong, C.C. / Gong, Q. / Kumar-Sinha, C. / Zhang, R. / Pusztai, L. / Rai, R. / Chang, S. / Lei, M.
履歴
登録2016年11月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protection of telomeres protein 1
B: Adrenocortical dysplasia protein homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,8103
ポリマ－38,7452
非ポリマー651
水2,522140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4170 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area17520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.231, 87.824, 87.120
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protection of telomeres protein 1 / hPot1 / POT1-like telomere end-binding protein


分子量: 33305.375 Da / 分子数: 1
断片: OB fold and Holiday Junction Like domain (UNP RESIDUES 341-634)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: POT1 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9NUX5
#2: タンパク質 Adrenocortical dysplasia protein homolog / POT1 and TIN2-interacting protein


分子量: 5439.225 Da / 分子数: 1 / 断片: POT1 binding motif (UNP RESIDUES 266-316) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACD, PIP1, PTOP, TINT1, TPP1 / プラスミド: pMAL-C2X / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q96AP0
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 140 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.39 % / Mosaicity: 0.598 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.4
詳細: 2.0 M NaH2PO4/K2HPO4 (2:3), 0.2 M sodium citrate, 0.1 M acetate pH 4.4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.97876 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年12月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97876 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 22462 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 25.68 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.129 / Rpim(I) all: 0.055 / Rrim(I) all: 0.141 / Χ2: 0.933 / Net I/av σ(I): 13.333 / Net I/σ(I): 5.2 / Num. measured all: 139163
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.1-2.185.20.61920990.8420.2830.6830.94593.6
2.18-2.265.70.56721610.860.2520.6221.0196
2.26-2.375.80.45221790.9010.2010.4960.94297.4
2.37-2.496.50.422220.9290.1670.4350.95898.5
2.49-2.656.70.32322520.9590.1340.350.96698.9
2.65-2.856.30.23122380.9710.0990.2520.96399.1
2.85-3.146.50.15522580.9870.0650.1680.9698.6
3.14-3.596.60.10222820.9920.0420.1111.00599.3
3.59-4.526.50.0723100.9940.0290.0760.89299.3
4.52-5060.05824610.9960.0250.0630.70399.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-3000data processing
HKL-3000データスケーリング
PHENIX1.9_1692位相決定
PHENIX1.9_1692精密化
HKLデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.1→43.912 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.21
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2481 1107 5.17 %
Rwork0.196 --
obs0.1988 21417 94.26 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 120.15 Å2 / Biso mean: 30.643 Å2 / Biso min: 12.47 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→43.912 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2674 0 1 140 2815
Biso mean--31.73 31.06 -
残基数----342
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062730
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1383704
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066430
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004469
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3331012
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1-2.19560.29841110.2242033214477
2.1956-2.31130.29261140.22712292240686
2.3113-2.45610.25521510.22552516266795
2.4561-2.64580.2911360.222622275899
2.6458-2.9120.26861590.22462620277999
2.912-3.33320.29931470.22292658280599
3.3332-4.1990.23291420.17242717285999
4.199-43.92160.1851470.161428522999100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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