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- PDB-5h5r: Crystal structure of human GPX4 in complex with GXpep-2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5h5r
タイトルCrystal structure of human GPX4 in complex with GXpep-2
要素
  • GXpep-2
  • Phospholipid hydroperoxide glutathione peroxidase, mitochondrial
キーワードOXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE INHIBITOR / PHOSPHOLIPID HYDROPEROXIDE GLUTATHIONE PEROXIDASE 4 / SELENOCYSTEINE / OXIDOREDUCTASE / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


phospholipid-hydroperoxide glutathione peroxidase / phospholipid-hydroperoxide glutathione peroxidase activity / Synthesis of 12-eicosatetraenoic acid derivatives / Synthesis of 15-eicosatetraenoic acid derivatives / selenium binding / Synthesis of 5-eicosatetraenoic acids / glutathione peroxidase / lipoxygenase pathway / Biosynthesis of aspirin-triggered D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(R)-resolvins ...phospholipid-hydroperoxide glutathione peroxidase / phospholipid-hydroperoxide glutathione peroxidase activity / Synthesis of 12-eicosatetraenoic acid derivatives / Synthesis of 15-eicosatetraenoic acid derivatives / selenium binding / Synthesis of 5-eicosatetraenoic acids / glutathione peroxidase / lipoxygenase pathway / Biosynthesis of aspirin-triggered D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(R)-resolvins / arachidonate metabolic process / Biosynthesis of D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(S)-resolvins / glutathione peroxidase activity / long-chain fatty acid biosynthetic process / negative regulation of ferroptosis / dendrite development / protein polymerization / phospholipid metabolic process / cerebellum development / multicellular organism growth / nuclear envelope / response to estradiol / chromatin organization / response to oxidative stress / spermatogenesis / response to lipopolysaccharide / apoptotic process / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutathione peroxidase active site / Glutathione peroxidases active site. / Glutathione peroxidase / Glutathione peroxidase conserved site / Glutathione peroxidase / Glutathione peroxidases signature 2. / Glutathione peroxidase profile. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily ...Glutathione peroxidase active site / Glutathione peroxidases active site. / Glutathione peroxidase / Glutathione peroxidase conserved site / Glutathione peroxidase / Glutathione peroxidases signature 2. / Glutathione peroxidase profile. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phospholipid hydroperoxide glutathione peroxidase GPX4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Enterobacteria phage T7 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Sogabe, S. / Kadotani, A. / Lane, W. / Snell, G.
引用ジャーナル: Biochem. Biophys. Res. Commun. / 年: 2017
タイトル: Discovery of GPX4 inhibitory peptides from random peptide T7 phage display and subsequent structural analysis
著者: Sakamoto, K. / Sogabe, S. / Kamada, Y. / Matsumoto, S.I. / Kadotani, A. / Sakamoto, J.I. / Tani, A.
履歴
登録2016年11月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月11日Group: Database references
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phospholipid hydroperoxide glutathione peroxidase, mitochondrial
B: GXpep-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,2413
ポリマ－21,1492
非ポリマー921
水3,207178
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1670 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area8820 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)41.247, 41.247, 92.902
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: タンパク質 Phospholipid hydroperoxide glutathione peroxidase, mitochondrial / PHGPx / Glutathione peroxidase 4 / GSHPx-4


分子量: 19419.070 Da / 分子数: 1 / 変異: C29S, C37A, C64S, U73C, C93R, C102S, C134E, C175V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GPX4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P36969, phospholipid-hydroperoxide glutathione peroxidase
#2: タンパク質・ペプチド GXpep-2


分子量: 1730.030 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Enterobacteria phage T7 (ファージ)
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 178 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.99 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.1M Tris pH 8.5, 0.2M sodium acetate, 25% PEG6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年11月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→50 Å / Num. obs: 51699 / % possible obs: 93.4 % / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 25.8
反射 シェル解像度: 1.2→1.22 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.135 / Mean I/σ(I) obs: 5.7 / % possible all: 55.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0151精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2OBI

2obi


解像度: 1.2→35.72 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.965 / SU B: 0.895 / SU ML: 0.02 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.038 / ESU R Free: 0.038 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.16249 2558 5 %RANDOM
Rwork0.15026 ---
obs0.15087 49112 93.61 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 10.569 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.05 Å2-0.02 Å20 Å2
2---0.05 Å2-0 Å2
3---0.15 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.2→35.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1491 0 6 178 1675
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0191597
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0110.021510
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6391.9432162
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.58933474
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0175197
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.62223.43483
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.10115283
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.9281512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2217
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022565
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02401
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4650.725755
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.4580.724753
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.8031.086946
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other0.7961.086946
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.7230.827842
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.7190.827842
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.1421.2041211
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined3.5688.7662332
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other3.3138.0132261
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.201→1.232 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.161 123 -
Rwork0.162 2377 -
obs--60.68 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 18.5175 Å / Origin y: -6.4821 Å / Origin z: 18.3799 Å
111213212223313233
T0.0124 Å20.0019 Å20.0005 Å2-0.0023 Å20.0014 Å2--0.0029 Å2
L0.4735 °20.0737 °2-0.0521 °2-0.567 °20.0733 °2--0.2684 °2
S0.0129 Å °-0.0136 Å °0.012 Å °0.0206 Å °-0.0117 Å °0.0039 Å °-0.0092 Å °-0.0047 Å °-0.0012 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A29 - 197
2X-RAY DIFFRACTION1B900 - 914

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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