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- PDB-5gz8: Crystal structure of catalytic domain of Protein O-mannosyl Kinas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gz8
タイトルCrystal structure of catalytic domain of Protein O-mannosyl Kinase in ligand-free form
要素Protein O-mannose kinase
キーワードTRANSFERASE / Sugar Kinase / Dystroglycanopathy / O-mannosylation
機能・相同性
機能・相同性情報


glycoprotein-mannosyl O6-kinase / O-linked glycosylation / carbohydrate kinase activity / carbohydrate phosphorylation / phosphotransferase activity, alcohol group as acceptor / protein O-linked glycosylation / neuromuscular process / sensory perception of pain / brain development / learning or memory ...glycoprotein-mannosyl O6-kinase / O-linked glycosylation / carbohydrate kinase activity / carbohydrate phosphorylation / phosphotransferase activity, alcohol group as acceptor / protein O-linked glycosylation / neuromuscular process / sensory perception of pain / brain development / learning or memory / protein kinase activity / endoplasmic reticulum membrane / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Protein O-mannose kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein O-mannose kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Nagae, M. / Yamaguchi, Y.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
MEXT15K18496 日本
MEXT26110724 日本
引用ジャーナル: Genes Cells / 年: 2017
タイトル: 3D structural analysis of protein O-mannosyl kinase, POMK, a causative gene product of dystroglycanopathy.
著者: Nagae, M. / Mishra, S.K. / Neyazaki, M. / Oi, R. / Ikeda, A. / Matsugaki, N. / Akashi, S. / Manya, H. / Mizuno, M. / Yagi, H. / Kato, K. / Senda, T. / Endo, T. / Nogi, T. / Yamaguchi, Y.
履歴
登録2016年9月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / diffrn_source
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.22024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein O-mannose kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,2131
ポリマ－35,2131
非ポリマー00
水39622
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)81.885, 81.885, 147.745
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Protein O-mannose kinase / POMK / Protein kinase-like protein SgK196 / Sugen kinase 196


分子量: 35213.105 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 45-349 / 変異: N66Q, N164Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Pomk, Sgk196 / 細胞株 (発現宿主): Expi293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q3TUA9, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.71 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.1M Tris-HCl (pH 8.5), 23%(w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NE3A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月25日
放射モノクロメーター: Si (111) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→100 Å / Num. obs: 200696 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 9.8 % / Rsym value: 0.102 / Net I/σ(I): 18.1
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / 冗長度: 10.3 % / Rmerge(I) obs: 0.631 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.5→39.456 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 28.81
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2928 1049 5.12 %
Rwork0.2728 --
obs0.2738 20472 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→39.456 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2214 0 0 22 2236
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022268
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5833071
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.111372
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041337
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004393
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4991-2.63080.34261420.32132736X-RAY DIFFRACTION100
2.6308-2.79560.38351440.31832704X-RAY DIFFRACTION100
2.7956-3.01140.33611710.31242752X-RAY DIFFRACTION100
3.0114-3.31430.381480.30862725X-RAY DIFFRACTION100
3.3143-3.79350.30751600.26652759X-RAY DIFFRACTION100
3.7935-4.77810.27241380.23192811X-RAY DIFFRACTION100
4.7781-39.46050.20561460.25872936X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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