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- PDB-5gxt: Crystal structure of PigG -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gxt
タイトルCrystal structure of PigG
要素Maltose-binding periplasmic protein,PigG
キーワードPROTEIN TRANSPORT / PigG / Prodigiosin
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis ...detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / DNA damage response / membrane
類似検索 - 分子機能
ACP-like / Non-ribosomal Peptide Synthetase Peptidyl Carrier Protein; Chain A / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Orthogonal Bundle ...ACP-like / Non-ribosomal Peptide Synthetase Peptidyl Carrier Protein; Chain A / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Serratia sp. FS14 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.245 Å
データ登録者Zhang, F. / Ran, T. / Xu, D. / Wang, W.
資金援助 中国, 4件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31400055 中国
National Natural Science Foundation of China31170686 中国
National Natural Science Foundation of China31100028 中国
the Natural Science Foundation of Jiangsu ProvinceBK20140690 中国
引用ジャーナル: Int. J. Biol. Macromol. / 年: 2017
タイトル: Crystal structure of MBP-PigG fusion protein and the essential function of PigG in the prodigiosin biosynthetic pathway in Serratia marcescens FS14.
著者: Zhang, F. / Wei, Q. / Tong, H. / Xu, D. / Wang, W. / Ran, T.
履歴
登録2016年9月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年7月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein,PigG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,4152
ポリマ－51,3911
非ポリマー241
水1,36976
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)95.700, 60.000, 81.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.30, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-633-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein,PigG / MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein


分子量: 51390.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The fusion protein of MBP (RESIDURS 3-368) AND PigG (RESIDUES 369-468)
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Serratia sp. FS14 (バクテリア)
株: K12 / 遺伝子: malE, b4034, JW3994 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEX9
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 76 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細A SEQUENCE REFERENCE FOR RESIDUES 369-468 DOES NOT CURRENTLY EXIST IN UNP

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.18 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: MgCl2, Tris-HCl, pH 8.5, PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年6月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.245→47.221 Å / Num. obs: 21702 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.2 / Net I/σ(I): 4.7
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.658 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.245→47.221 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 33.71 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 1076 4.96 %
Rwork0.2298 --
obs0.2332 21702 98.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.245→47.221 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3516 0 1 76 3593
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0143601
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9254884
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0232147
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053537
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007637
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2448-2.3470.32621320.27662439X-RAY DIFFRACTION95
2.347-2.47070.3611360.27492574X-RAY DIFFRACTION100
2.4707-2.62550.3041140.27262570X-RAY DIFFRACTION99
2.6255-2.82820.37861460.28352612X-RAY DIFFRACTION100
2.8282-3.11270.33591370.26982553X-RAY DIFFRACTION99
3.1127-3.5630.31611390.2412596X-RAY DIFFRACTION100
3.563-4.48850.26481340.19962613X-RAY DIFFRACTION100
4.4885-47.23150.23821380.18252669X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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