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- PDB-5gvi: Zebrafish USP30 in complex with Lys6-linked diubiquitin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gvi
タイトルZebrafish USP30 in complex with Lys6-linked diubiquitin
要素
  • (ubiquitin) x 2
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 30
キーワードHydrolase/SIGNALING PROTEIN / Complex / mitophagy / Hydrolase-SIGNALING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Regulation of PTEN localization / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription ...Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Regulation of PTEN localization / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Fanconi Anemia Pathway / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Negative regulation of FLT3 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Downregulation of ERBB4 signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Stabilization of p53 / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Pexophagy / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Translesion synthesis by REV1 / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Translesion synthesis by POLK / Regulation of NF-kappa B signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Regulation of TP53 Activity through Methylation / Formation of a pool of free 40S subunits / NRIF signals cell death from the nucleus / Translesion synthesis by POLI / Regulation of BACH1 activity / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / p75NTR recruits signalling complexes / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Interferon alpha/beta signaling / Negative regulation of MAPK pathway / Spry regulation of FGF signaling / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Regulation of TP53 Degradation / Translesion Synthesis by POLH / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Negative regulation of MET activity / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Termination of translesion DNA synthesis / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Josephin domain DUBs / DNA Damage Recognition in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Downregulation of ERBB2 signaling / Dual incision in TC-NER / Oncogene Induced Senescence / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Assembly of the pre-replicative complex / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / TCF dependent signaling in response to WNT / Metalloprotease DUBs / Formation of Incision Complex in GG-NER / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / EGFR downregulation / Translation initiation complex formation / Ribosomal scanning and start codon recognition / translation at postsynapse / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Regulation of TNFR1 signaling / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / G2/M Checkpoints / Degradation of AXIN / Regulation of FZD by ubiquitination / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Asymmetric localization of PCP proteins / Regulation of RUNX3 expression and activity / Regulation of RAS by GAPs
類似検索 - 分子機能
Cysteine proteinases / Cathepsin B; Chain A / S27a-like superfamily / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / : / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site ...Cysteine proteinases / Cathepsin B; Chain A / S27a-like superfamily / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / : / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc-binding ribosomal protein / Ubiquitin-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.87 Å
データ登録者Sato, Y. / Fukai, S.
資金援助 日本, 8件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science16H04750 日本
Japan Society for the Promotion of Science24687012 日本
Japan Society for the Promotion of Science15H01175 日本
Japan Society for the Promotion of Science25112505 日本
Japan Society for the Promotion of Science25117711 日本
Japan Society for the Promotion of Science22121003 日本
Japan Society for the Promotion of Science24247014 日本
Japan Science and Technology Agency 日本
引用ジャーナル: Nat. Struct. Mol. Biol. / 年: 2017
タイトル: Structural basis for specific cleavage of Lys6-linked polyubiquitin chains by USP30
著者: Sato, Y. / Okatsu, K. / Saeki, Y. / Yamano, K. / Matsuda, N. / Kaiho, A. / Yamagata, A. / Goto-Ito, S. / Ishikawa, M. / Hashimoto, Y. / Tanaka, K. / Fukai, S.
履歴
登録2016年9月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年9月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / diffrn_detector
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _diffrn_detector.detector
改定 1.22017年10月18日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed
改定 1.32017年11月22日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 1.52024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 30
B: ubiquitin
C: ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,3554
ポリマ－67,2903
非ポリマー651
水2,216123
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4690 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area21480 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)130.270, 130.270, 59.881
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 30


分子量: 50492.758 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 61-501 / 変異: C73A, D127V / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: usp30 / プラスミド: pCold-SUMO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: A0A0R4ILB8
#2: タンパク質 ubiquitin


分子量: 8604.845 Da / 分子数: 1 / 変異: K6R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rps27a, Uba80, Ubcep1 / プラスミド: pET26b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: P62983
#3: タンパク質 ubiquitin


分子量: 8192.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rps27a, Uba80, Ubcep1 / プラスミド: pET26b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: P62983
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 123 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: 90 mM Tris-HCl, 180 mM ammonium acetate, 23% PEG3350, 10 mM TCEP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年6月23日
放射モノクロメーター: Si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.87→50 Å / Num. obs: 47938 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 7.9 % / Net I/σ(I): 42.8
反射 シェル解像度: 1.87→1.9 Å / 冗長度: 5.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2.38 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2_1309精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3I3T

3i3t


解像度: 1.87→44.083 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.46 / 位相誤差: 19.66 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.206 2378 4.96 %
Rwork0.1764 --
obs0.1779 47938 99.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.87→44.083 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3780 0 1 123 3904
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063848
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0225191
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.2091447
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044586
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004668
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8696-1.90780.30331660.27512631X-RAY DIFFRACTION100
1.9078-1.94930.29591300.25962638X-RAY DIFFRACTION99
1.9493-1.99460.2581230.23892699X-RAY DIFFRACTION99
1.9946-2.04450.2571640.21072616X-RAY DIFFRACTION100
2.0445-2.09980.26691380.20092650X-RAY DIFFRACTION99
2.0998-2.16160.24691570.1982644X-RAY DIFFRACTION100
2.1616-2.23130.20991290.18582682X-RAY DIFFRACTION100
2.2313-2.31110.24061270.17412700X-RAY DIFFRACTION100
2.3111-2.40360.21511530.18142645X-RAY DIFFRACTION100
2.4036-2.5130.2271470.18142697X-RAY DIFFRACTION100
2.513-2.64540.2261250.18382681X-RAY DIFFRACTION100
2.6454-2.81120.21451370.18392699X-RAY DIFFRACTION100
2.8112-3.02820.23731360.19112682X-RAY DIFFRACTION100
3.0282-3.33280.22751420.17752713X-RAY DIFFRACTION100
3.3328-3.81480.19711480.16792676X-RAY DIFFRACTION100
3.8148-4.80540.15661270.14722733X-RAY DIFFRACTION100
4.8054-44.09510.18471290.17322774X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 36.5575 Å / Origin y: 29.4764 Å / Origin z: -0.6696 Å
111213212223313233
T0.2464 Å20.0314 Å2-0.0728 Å2-0.2179 Å20.0034 Å2--0.2043 Å2
L3.0657 °20.9701 °2-0.405 °2-2.5741 °2-0.1344 °2--1.5193 °2
S0.0183 Å °-0.0781 Å °0.2229 Å °0.0521 Å °0.0774 Å °-0.0085 Å °-0.0326 Å °0.0534 Å °-0.058 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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