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万見
- PDB-5gvd: Human TDRD3 DUF1767-OB domains -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gvd
タイトルHuman TDRD3 DUF1767-OB domains
要素Tudor domain-containing protein 3
キーワードPROTEIN BINDING / scaffold protein
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA topoisomerase III-beta-TDRD3 complex / DNA topological change / methylated histone binding / chromatin organization / transcription coactivator activity / chromatin binding / Golgi apparatus / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tudor domain-containing protein 3, UBA domain / : / RecQ mediated genome instability protein 1, N-terminal / RecQ mediated genome instability protein, N-terminal OB-fold superfamily / RMI1, N-terminal OB-fold domain / Tudor domain / UBA-like domain / Tudor domain profile. / Tudor domain / Tudor domain ...Tudor domain-containing protein 3, UBA domain / : / RecQ mediated genome instability protein 1, N-terminal / RecQ mediated genome instability protein, N-terminal OB-fold superfamily / RMI1, N-terminal OB-fold domain / Tudor domain / UBA-like domain / Tudor domain profile. / Tudor domain / Tudor domain / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Tudor domain-containing protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.623 Å
データ登録者Goto-Ito, S. / Yamagata, A. / Sato, Y. / Takahashi, T.S. / Fukai, S.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: Structural basis of the interaction between Topoisomerase III beta and the TDRD3 auxiliary factor
著者: Goto-Ito, S. / Yamagata, A. / Takahashi, T.S. / Sato, Y. / Fukai, S.
履歴
登録2016年9月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tudor domain-containing protein 3
B: Tudor domain-containing protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,9578
ポリマ－35,5572
非ポリマー4006
水4,342241
1
A: Tudor domain-containing protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,8732
ポリマ－17,7781
非ポリマー951
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area130 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area8580 Å2
手法PISA
2
B: Tudor domain-containing protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,0846
ポリマ－17,7781
非ポリマー3055
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area90 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area8250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.669, 85.669, 104.207
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Tudor domain-containing protein 3


分子量: 17778.318 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-161 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TDRD3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H7E2
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 241 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.38 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6 / 詳細: 1.26 M NaH2PO4 and 0.14 M K2HPO4 (pH 5.6)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: CMOS / 日付: 2015年1月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.62→50 Å / Num. obs: 54685 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 20.4 % / Net I/σ(I): 43.9
反射 シェル解像度: 1.62→1.65 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3NBI

3nbi


解像度: 1.623→42.834 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.51 / 位相誤差: 18.92
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1989 2775 5.07 %
Rwork0.1746 --
obs0.1758 54684 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.623→42.834 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2314 0 23 241 2578
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0182410
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.6073268
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.871906
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.097389
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008414
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6231-1.6510.26441560.23772578X-RAY DIFFRACTION99
1.651-1.68110.26861250.22662592X-RAY DIFFRACTION100
1.6811-1.71340.26941260.22292598X-RAY DIFFRACTION100
1.7134-1.74840.24241120.20912611X-RAY DIFFRACTION100
1.7484-1.78640.23481510.20532564X-RAY DIFFRACTION100
1.7864-1.8280.21611400.19312606X-RAY DIFFRACTION100
1.828-1.87370.20721430.19352584X-RAY DIFFRACTION100
1.8737-1.92430.24691310.2042568X-RAY DIFFRACTION100
1.9243-1.98090.25291350.19462608X-RAY DIFFRACTION100
1.9809-2.04490.23651360.19132598X-RAY DIFFRACTION100
2.0449-2.1180.21811590.18522569X-RAY DIFFRACTION100
2.118-2.20280.18151340.1742603X-RAY DIFFRACTION100
2.2028-2.3030.18691500.17312569X-RAY DIFFRACTION100
2.303-2.42440.21011270.17592601X-RAY DIFFRACTION100
2.4244-2.57630.19461560.17542575X-RAY DIFFRACTION100
2.5763-2.77520.19411460.18152605X-RAY DIFFRACTION100
2.7752-3.05440.19151210.18052620X-RAY DIFFRACTION100
3.0544-3.49620.21161600.16482572X-RAY DIFFRACTION100
3.4962-4.40410.15271410.14612624X-RAY DIFFRACTION100
4.4041-42.84940.17771260.15642664X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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