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- PDB-5gvb: SepB domain of human AND-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gvb
タイトルSepB domain of human AND-1
要素WD repeat and HMG-box DNA-binding protein 1
キーワードREPLICATION / PEPTIDE BINDING PROTEIN / SepB / WD40
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear replication fork / DNA-templated DNA replication / mitotic cell cycle / DNA repair / chromatin binding / DNA binding / nucleoplasm / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / DNA polymerase alpha-binding protein Ctf4, C-terminal domain / Minichromosome loss protein Mcl1, middle region / Minichromosome loss protein, Mcl1, middle region / Anaphase-promoting complex subunit 4, WD40 domain / Anaphase-promoting complex subunit 4 WD40 domain / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily ...: / DNA polymerase alpha-binding protein Ctf4, C-terminal domain / Minichromosome loss protein Mcl1, middle region / Minichromosome loss protein, Mcl1, middle region / Anaphase-promoting complex subunit 4, WD40 domain / Anaphase-promoting complex subunit 4 WD40 domain / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
WD repeat and HMG-box DNA-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Guan, C.C. / Li, J.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: The structure and polymerase-recognition mechanism of the crucial adaptor protein AND-1 in the human replisome.
著者: Guan, C. / Li, J. / Sun, D. / Liu, Y. / Liang, H.
履歴
登録2016年9月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: WD repeat and HMG-box DNA-binding protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,5151
ポリマ－50,5151
非ポリマー00
水1,62190
1
A: WD repeat and HMG-box DNA-binding protein 1

A: WD repeat and HMG-box DNA-binding protein 1

A: WD repeat and HMG-box DNA-binding protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,5453
ポリマ－151,5453
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
Buried area10890 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area50470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)249.646, 249.646, 249.646
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number209
Space group name H-MF432

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要素

#1: タンパク質 WD repeat and HMG-box DNA-binding protein 1 / Acidic nucleoplasmic DNA-binding protein 1 / And-1


分子量: 50514.883 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 416-850 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDHD1, AND1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O75717
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 90 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.66 %
解説: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS COLUMNS.
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 2.5M sodium formate pH7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→50 Å / Num. obs: 34000 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 19.8 % / Biso Wilson estimate: 48.68 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 2.75→2.8 Å / 冗長度: 18.7 % / Rmerge(I) obs: 0.698 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10_2155精密化
HKL-2000data processing
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXDE位相決定
PHENIXモデル構築
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.75→41.61 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 27.78 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS COLUMNS.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.254 3193 9.93 %
Rwork0.209 --
obs0.214 32164 98.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 40.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→41.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3172 0 0 90 3262
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043336
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7094521
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.3781225
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044497
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004579
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7502-2.79120.42681360.32111283X-RAY DIFFRACTION99
2.7912-2.83480.41281380.30841257X-RAY DIFFRACTION100
2.8348-2.88130.4161430.32331284X-RAY DIFFRACTION99
2.8813-2.9310.38111400.29941261X-RAY DIFFRACTION99
2.931-2.98420.34841330.28431260X-RAY DIFFRACTION99
2.9842-3.04160.32291390.28881295X-RAY DIFFRACTION99
3.0416-3.10370.26611400.3021250X-RAY DIFFRACTION99
3.1037-3.17120.37511420.28241256X-RAY DIFFRACTION98
3.1712-3.24490.36751430.26421269X-RAY DIFFRACTION98
3.2449-3.3260.28181350.25011277X-RAY DIFFRACTION99
3.326-3.41590.29621330.24461215X-RAY DIFFRACTION97
3.4159-3.51640.2771430.22281268X-RAY DIFFRACTION97
3.5164-3.62980.27071310.19591242X-RAY DIFFRACTION97
3.6298-3.75940.22781430.19471246X-RAY DIFFRACTION98
3.7594-3.90990.22121340.18341230X-RAY DIFFRACTION97
3.9099-4.08770.21591320.17671247X-RAY DIFFRACTION96
4.0877-4.3030.20231510.15861230X-RAY DIFFRACTION97
4.303-4.57220.1721330.15891235X-RAY DIFFRACTION97
4.5722-4.92480.19121400.15261250X-RAY DIFFRACTION97
4.9248-5.41940.20991400.15491270X-RAY DIFFRACTION100
5.4194-6.20140.23711420.1951257X-RAY DIFFRACTION99
6.2014-7.80470.2041400.19791300X-RAY DIFFRACTION100
7.8047-41.61240.25061420.1991289X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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