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- PDB-5guq: Crystal structure of ASCH from Zymomonas mobilis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5guq
タイトルCrystal structure of ASCH from Zymomonas mobilis
要素Helix-turn-helix domain-containing protein
キーワードHYDROLASE / nuclease
機能・相同性ASCH domain / ASCH domain / exonuclease activity / PUA-like superfamily / endonuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA binding / RNA binding / ASCH domain-containing ribonuclease
機能・相同性情報
生物種Zymomonas mobilis subsp. mobilis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.697 Å
データ登録者Ha, S.C. / Park, S.Y. / Kim, J.S.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: Crystal structure of an ASCH protein from Zymomonas mobilis and its ribonuclease activity specific for single-stranded RNA.
著者: Kim, B.N. / Shin, M. / Ha, S.C. / Park, S.Y. / Seo, P.W. / Hofmann, A. / Kim, J.S.
履歴
登録2016年8月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年8月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Helix-turn-helix domain-containing protein
B: Helix-turn-helix domain-containing protein
C: Helix-turn-helix domain-containing protein
D: Helix-turn-helix domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,2154
ポリマ－69,2154
非ポリマー00
水13,151730
1
A: Helix-turn-helix domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3041
ポリマ－17,3041
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Helix-turn-helix domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3041
ポリマ－17,3041
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Helix-turn-helix domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3041
ポリマ－17,3041
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Helix-turn-helix domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3041
ポリマ－17,3041
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.910, 52.859, 88.675
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.56, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Helix-turn-helix domain-containing protein / ASCH-domain containing protein


分子量: 17303.820 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Zymomonas mobilis subsp. mobilis (strain ATCC 10988 / DSM 424 / LMG 404 / NCIMB 8938 / NRRL B-806 / ZM1) (バクテリア)
株: ATCC 10988 / DSM 424 / LMG 404 / NCIMB 8938 / NRRL B-806 / ZM1
遺伝子: Zmob_0380 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0H3G0N3
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 730 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.56 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 20% (w/v) PEG 3350, 0.1M MES (pH 6.5)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.697→30.6 Å / Num. obs: 68764 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 3.4 % / Net I/σ(I): 17.6
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 3.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.1_1168精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 1.697→30.592 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.72
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2354 2751 4 %
Rwork0.1979 --
obs0.1994 68764 98.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.697→30.592 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4766 0 0 730 5496
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074960
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2646739
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.7931895
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.085739
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008864
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6972-1.72640.31541340.26053052X-RAY DIFFRACTION93
1.7264-1.75780.30391310.24843293X-RAY DIFFRACTION99
1.7578-1.79160.28281320.23393291X-RAY DIFFRACTION99
1.7916-1.82820.29851420.23053318X-RAY DIFFRACTION99
1.8282-1.8680.24671360.22083311X-RAY DIFFRACTION99
1.868-1.91140.29511340.21843301X-RAY DIFFRACTION99
1.9114-1.95920.22891400.20743296X-RAY DIFFRACTION99
1.9592-2.01220.26681350.2053292X-RAY DIFFRACTION99
2.0122-2.07140.25641450.19753283X-RAY DIFFRACTION99
2.0714-2.13820.22421300.19813334X-RAY DIFFRACTION99
2.1382-2.21460.23051430.19883308X-RAY DIFFRACTION99
2.2146-2.30320.2491420.2013317X-RAY DIFFRACTION99
2.3032-2.4080.2521290.20523302X-RAY DIFFRACTION99
2.408-2.53490.25351470.20483321X-RAY DIFFRACTION99
2.5349-2.69370.2231380.20343326X-RAY DIFFRACTION100
2.6937-2.90150.24711380.20383334X-RAY DIFFRACTION99
2.9015-3.19320.22891370.20043362X-RAY DIFFRACTION100
3.1932-3.65460.20841350.17573357X-RAY DIFFRACTION99
3.6546-4.60190.20281400.16863252X-RAY DIFFRACTION96
4.6019-30.59660.23141430.20423363X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -32.7342 Å / Origin y: -4.2284 Å / Origin z: -19.5975 Å
111213212223313233
T0.2549 Å20.0046 Å2-0.0453 Å2-0.0975 Å2-0.0116 Å2--0.1514 Å2
L0.435 °20.0428 °20.222 °2-0.1343 °2-0.0147 °2--0.2078 °2
S0.0284 Å °-0.0055 Å °-0.0143 Å °0.0873 Å °-0.0161 Å °-0.0283 Å °0.029 Å °0.0199 Å °-0.0104 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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