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- PDB-5gox: Eukaryotic Rad50 Functions as A Rod-shaped Dimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gox
タイトルEukaryotic Rad50 Functions as A Rod-shaped Dimer
要素DNA repair protein RAD50
キーワードHYDROLASE / DNA repair
機能・相同性
機能・相同性情報


chromosomal region / : / chromatin extrusion motor activity / telomeric 3' overhang formation / ATP-dependent H2AZ histone chaperone activity / ATP-dependent H3-H4 histone complex chaperone activity / cohesin loader activity / Mre11 complex / negative regulation of telomere capping / BRCA1-C complex ...chromosomal region / : / chromatin extrusion motor activity / telomeric 3' overhang formation / ATP-dependent H2AZ histone chaperone activity / ATP-dependent H3-H4 histone complex chaperone activity / cohesin loader activity / Mre11 complex / negative regulation of telomere capping / BRCA1-C complex / Sensing of DNA Double Strand Breaks / regulation of mitotic recombination / R-loop processing / 加水分解酵素; 酸無水物に作用 / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / double-stranded telomeric DNA binding / DNA strand resection involved in replication fork processing / G-quadruplex DNA binding / positive regulation of protein autophosphorylation / DNA clamp loader activity / homologous recombination / DNA double-strand break processing / single-stranded telomeric DNA binding / positive regulation of kinase activity / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / telomere maintenance via recombination / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / mitotic G2/M transition checkpoint / reciprocal meiotic recombination / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / positive regulation of telomere maintenance / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / telomere maintenance via telomerase / telomere maintenance / protein serine/threonine kinase activator activity / condensed nuclear chromosome / double-strand break repair via homologous recombination / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / HDR through Homologous Recombination (HRR) / G2/M DNA damage checkpoint / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Meiotic recombination / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / site of double-strand break / double-strand break repair / Processing of DNA double-strand break ends / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / protein-macromolecule adaptor activity / DNA recombination / chromosome, telomeric region / DNA repair / DNA damage response / ATP hydrolysis activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
DNA repair protein Rad50, eukaryotes / Rad50 zinc hook motif / RAD50, zinc hook / Rad50 zinc-hook domain profile. / SbcC/RAD50-like, Walker B motif / Rad50/SbcC-type AAA domain / AAA domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA repair protein RAD50
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.405 Å
データ登録者Park, Y.B. / Hohl, M. / Padjasek, M. / Jeong, E. / Jin, K.S. / Krezel, A. / Petrini, J.H.J. / Cho, Y.
引用ジャーナル: Nat. Struct. Mol. Biol. / 年: 2017
タイトル: Eukaryotic Rad50 functions as a rod-shaped dimer
著者: Park, Y.B. / Hohl, M. / Padjasek, M. / Jeong, E. / Jin, K.S. / Krezel, A. / Petrini, J.H.J. / Cho, Y.
履歴
登録2016年7月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月15日Group: Database references
改定 1.22024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA repair protein RAD50
B: DNA repair protein RAD50
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,0946
ポリマ－43,7522
非ポリマー3424
水1629
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2970 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area24530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.180, 61.972, 81.540
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.75, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 DNA repair protein RAD50 / hRAD50


分子量: 21876.180 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 585-766 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAD50 / プラスミド: pET-28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834
参照: UniProt: Q92878, 加水分解酵素; 酸無水物に作用
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.3 % / 解説: hexagonal
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.7
詳細: 28 - 30% PEG 600, 0.1 M bis-tris propane, 3% 1, 6-hexanediol, 5 mM DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.9766 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年5月12日
放射モノクロメーター: Si 4-crystal channel cut / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9766 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 16270 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6.9 % / CC1/2: 0.98 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 42.2
反射 シェル解像度: 2.4→2.44 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_1745精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PHENIXdev_1745位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.405→28.221 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 39.48
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2709 811 5.03 %
Rwork0.2132 --
obs0.2164 16117 99.07 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.405→28.221 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2952 0 19 9 2980
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092991
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3023983
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.4391236
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05444
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007526
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4052-2.55580.36941400.29782464X-RAY DIFFRACTION97
2.5558-2.7530.40781370.27912537X-RAY DIFFRACTION99
2.753-3.02970.36521210.2582568X-RAY DIFFRACTION99
3.0297-3.46740.34191220.26382564X-RAY DIFFRACTION100
3.4674-4.3660.27771380.20132579X-RAY DIFFRACTION100
4.366-28.22250.21751530.18012594X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.00490.55066.009-0.38410.07163.48480.34911.01150.05080.0547-0.25590.20460.5074-0.13390.11370.691-0.166-0.14361.27560.11260.9865-20.394628.2819.2723
25.62590.69914.17222.98780.73126.58740.0327-0.03590.1380.5183-0.2367-0.7499-0.15410.72150.1280.5424-0.0303-0.05650.49320.15760.579734.704633.525750.6252
39.27161.82435.45490.85561.26994.3528-0.2097-0.07050.4033-0.17860.03570.10240.0275-0.40830.00440.6868-0.0547-0.00190.67950.1070.61330.868428.45126.1877
44.4321-0.51796.2330.96050.3117.08410.137-1.65560.8445-0.2669-0.35580.19040.2606-1.85120.2470.6884-0.0173-0.15151.16360.04870.7923-20.326650.322913.6201
53.7605-0.00792.51783.3366-0.94973.6362-0.35430.19390.51310.1414-0.416-0.3714-0.3480.41150.43820.51320.05130.04350.4362-0.03290.764226.520741.025147.7624
67.39730.93984.89230.36581.6849.80720.0716-0.51940.49360.1446-0.3402-0.4899-0.21280.39830.38831.0312-0.172-0.2050.74490.04540.718838.521139.723369.5464
76.7395-1.58364.48271.1144-1.0023.8408-0.20390.97840.85440.0536-0.34840.0767-0.3110.15180.70330.6901-0.0545-0.01320.7490.07020.81921.416647.909124.8866
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 585 through 632 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 633 through 707 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 708 through 765 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 585 through 632 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 633 through 679 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 680 through 707 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 708 through 765 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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