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- PDB-5gmv: LC3B-FUNDC1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gmv
タイトルLC3B-FUNDC1 complex
要素
  • Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3B
  • Peptide from FUN14 domain-containing protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / LC3B / FUNDC1 / specific recognition / phosphorylation / selective mitophagy
機能・相同性
機能・相同性情報


SARS-CoV-2 modulates autophagy / ceramide binding / phosphatidylethanolamine binding / TBC/RABGAPs / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / mitochondrial fusion / cellular response to nitrogen starvation / autophagy of mitochondrion / Receptor Mediated Mitophagy / Macroautophagy ...SARS-CoV-2 modulates autophagy / ceramide binding / phosphatidylethanolamine binding / TBC/RABGAPs / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / mitochondrial fusion / cellular response to nitrogen starvation / autophagy of mitochondrion / Receptor Mediated Mitophagy / Macroautophagy / organelle membrane / axoneme / autophagosome membrane / autophagosome maturation / autophagosome assembly / mitophagy / endomembrane system / cellular response to starvation / autophagosome / Pexophagy / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / macroautophagy / mitochondrial membrane / autophagy / KEAP1-NFE2L2 pathway / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / cytoplasmic vesicle / microtubule binding / mitochondrial outer membrane / microtubule / response to hypoxia / intracellular membrane-bounded organelle / ubiquitin protein ligase binding / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
FUN14 / FUN14 family / Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FUN14 domain-containing protein 1 / Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Lv, M. / Wang, C. / Li, F.
引用ジャーナル: Protein Cell / 年: 2017
タイトル: Structural insights into the recognition of phosphorylated FUNDC1 by LC3B in mitophagy
著者: Lv, M. / Wang, C. / Li, F. / Peng, J. / Wen, B. / Gong, Q. / Shi, Y. / Tang, Y.
履歴
登録2016年7月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3B
D: Peptide from FUN14 domain-containing protein 1
A: Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3B
C: Peptide from FUN14 domain-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,4864
ポリマ－31,4864
非ポリマー00
水1,856103
1
B: Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3B
D: Peptide from FUN14 domain-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7432
ポリマ－15,7432
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1230 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area7400 Å2
手法PISA
2
A: Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3B
C: Peptide from FUN14 domain-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7432
ポリマ－15,7432
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1190 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area7450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.537, 86.850, 40.537
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 110.860, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3B / Autophagy-related protein LC3 B / Autophagy-related ubiquitin-like modifier LC3 B / MAP1 light ...Autophagy-related protein LC3 B / Autophagy-related ubiquitin-like modifier LC3 B / MAP1 light chain 3-like protein 2 / MAP1A/MAP1B light chain 3 B / MAP1A/MAP1B LC3 B / Microtubule-associated protein 1 light chain 3 beta


分子量: 14710.027 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAP1LC3B, MAP1ALC3 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / 参照: UniProt: Q9GZQ8
#2: タンパク質・ペプチド Peptide from FUN14 domain-containing protein 1 / FUNDC1 peptide


分子量: 1032.981 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8IVP5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 103 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.93 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 30% PEG MME 2000, 0.1mM sodium cacodylate (pH 6.0)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→43.425 Å / Num. obs: 12052 / % possible obs: 96.8 % / 冗長度: 3.3 % / Rsym value: 0.076 / Net I/av σ(I): 4.728 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.25-2.373.30.3140.9195.6
2.37-2.523.30.1973.9196.5
2.52-2.693.30.1623.5196.4
2.69-2.93.30.1196.3197.5
2.9-3.183.40.0917.7197.8
3.18-3.563.30.0787.7197.8
3.56-4.113.20.0743.6197.4
4.11-5.033.40.04215.7194.6
5.03-7.123.50.05311.4198.7
7.12-37.8793.40.03220.5197.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.22データスケーリング
REFMAC5.8.0103精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
MOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3VTU

3vtu


解像度: 2.25→43.42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.889 / SU B: 8.956 / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.452 / ESU R Free: 0.279 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2722 653 5.4 %RANDOM
Rwork0.2057 ---
obs0.2094 11381 96.33 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 84.08 Å2 / Biso mean: 33.026 Å2 / Biso min: 14.22 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.02 Å2-0 Å2-0.02 Å2
2--0 Å2-0 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.25→43.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2122 0 0 103 2225
Biso mean---34.77 -
残基数----256
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0192158
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022114
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4221.9812906
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.93334862
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2265252
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.54723.889108
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.66915414
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.0551518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2326
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0212362
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02492
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8233.1671020
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.8223.1641019
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.0584.731268
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.308 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.399 31 -
Rwork0.259 819 -
all-850 -
obs--95.61 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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