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- PDB-5gmt: Crystal structure of the marine PL-14 alginate lyase from Aplysia... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gmt
タイトルCrystal structure of the marine PL-14 alginate lyase from Aplysia kurodai
要素Alginate lyase
キーワードLYASE / alginate lyase / polysaccharide lyase family 14 / glycosidic bond / beta-D-mannuronic acid / alpha-L-guluronic acid
機能・相同性lyase activity / Alginate lyase
機能・相同性情報
生物種Aplysia kurodai (アメフラシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.77 Å
データ登録者Qin, H.-M. / Miyakawa, T. / Nakamura, A. / Tanokura, M.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Ministry of Education, Culture, Sports, Science, and Technology 日本
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: Structure and Polymannuronate Specificity of a Eukaryotic Member of Polysaccharide Lyase Family 14.
著者: Qin, H.M. / Miyakawa, T. / Inoue, A. / Nishiyama, R. / Nakamura, A. / Asano, A. / Sawano, Y. / Ojima, T. / Tanokura, M.
履歴
登録2016年7月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年1月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年2月22日Group: Database references
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alginate lyase
B: Alginate lyase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,3392
ポリマ－62,3392
非ポリマー00
水7,530418
1
A: Alginate lyase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,1701
ポリマ－31,1701
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Alginate lyase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,1701
ポリマ－31,1701
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.450, 44.990, 73.020
Angle α, β, γ (deg.)82.57, 88.79, 63.70
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Alginate lyase


分子量: 31169.584 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 29-295 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aplysia kurodai (アメフラシ) / 遺伝子: AkAly30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta-gami 2(DE3)
参照: UniProt: E7FLQ2, mannuronate-specific alginate lyase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 418 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: MES, PEG3350, Ammonium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2012年12月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.77→50 Å / Num. obs: 42279 / % possible obs: 94.8 % / 冗長度: 2 % / Rsym value: 0.034 / Net I/σ(I): 17.5
反射 シェル解像度: 1.77→1.82 Å / Rsym value: 0.141

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.77→36.173 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.02 / 位相誤差: 18.44
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1949 1994 4.72 %
Rwork0.1571 --
obs0.1589 42274 94.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.77→36.173 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4160 0 0 418 4578
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074295
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0285791
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.3511510
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041574
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005752
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.77-1.81430.26071450.18212880X-RAY DIFFRACTION95
1.8143-1.86340.23521380.16922863X-RAY DIFFRACTION94
1.8634-1.91820.21071390.16722867X-RAY DIFFRACTION94
1.9182-1.98010.22681390.15762835X-RAY DIFFRACTION94
1.9801-2.05090.23281470.16582882X-RAY DIFFRACTION95
2.0509-2.1330.20251410.16342867X-RAY DIFFRACTION94
2.133-2.230.20331330.1582864X-RAY DIFFRACTION95
2.23-2.34760.21421490.15952883X-RAY DIFFRACTION95
2.3476-2.49460.20081460.15892897X-RAY DIFFRACTION96
2.4946-2.68720.18761410.15922890X-RAY DIFFRACTION95
2.6872-2.95750.18051470.1572855X-RAY DIFFRACTION95
2.9575-3.38520.17831440.15062909X-RAY DIFFRACTION95
3.3852-4.26390.16561400.14372882X-RAY DIFFRACTION95
4.2639-36.1810.17911450.15492906X-RAY DIFFRACTION96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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