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- PDB-5gju: DEAD-box RNA helicase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gju
タイトルDEAD-box RNA helicase
要素ATP-dependent RNA helicase DeaD
キーワードHYDROLASE / RecA-like / RNA helicase
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA strand annealing activity / mRNA stabilization / RNA catabolic process / cellular response to cold / response to cold / positive regulation of translation / response to radiation / ribosomal large subunit assembly / RNA helicase activity / RNA helicase ...RNA strand annealing activity / mRNA stabilization / RNA catabolic process / cellular response to cold / response to cold / positive regulation of translation / response to radiation / ribosomal large subunit assembly / RNA helicase activity / RNA helicase / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cold-shock protein, DEAD box A, C-terminal / ATP-dependent RNA helicase DeaD / CsdA, RNA recognition motif / DeaD helicase C-terminal disordered region / DEAD box helicase DbpA/CsdA, RNA-binding domain / DbpA RNA binding domain / : / DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif ...Cold-shock protein, DEAD box A, C-terminal / ATP-dependent RNA helicase DeaD / CsdA, RNA recognition motif / DeaD helicase C-terminal disordered region / DEAD box helicase DbpA/CsdA, RNA-binding domain / DbpA RNA binding domain / : / DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / ATP-dependent RNA helicase DeaD
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Xu, L. / Li, F. / Wang, L. / Shi, Y.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: Insights into the Structure of Dimeric RNA Helicase CsdA and Indispensable Role of Its C-Terminal Regions.
著者: Xu, L. / Wang, L. / Peng, J. / Li, F. / Wu, L. / Zhang, B. / Lv, M. / Zhang, J. / Gong, Q. / Zhang, R. / Zuo, X. / Zhang, Z. / Wu, J. / Tang, Y. / Shi, Y.
履歴
登録2016年7月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent RNA helicase DeaD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9082
ポリマ－22,5611
非ポリマー3471
水3,747208
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area500 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area9280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.990, 57.990, 104.360
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 ATP-dependent RNA helicase DeaD / Cold-shock DEAD box protein A / Translation factor W2


分子量: 22561.170 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 6-210 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: deaD, csdA, mssB, rhlD, b3162, JW5531 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A9P6, RNA helicase
#2: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 208 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.22 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 2.1M DL-Malic acid, pH 7.0, 2mM AMP-PNP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50.221 Å / Num. all: 26166 / Num. obs: 26166 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 16.83 Å2 / Rpim(I) all: 0.036 / Rrim(I) all: 0.091 / Rsym value: 0.084 / Net I/av σ(I): 6.915 / Net I/σ(I): 12.5 / Num. measured all: 161038
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.6-1.696.20.5911.32356138070.2550.6450.5913.4100
1.69-1.796.20.4071.82236236070.1760.4440.4074.7100
1.79-1.916.20.24932101133910.1080.2720.2496.8100
1.91-2.076.20.1514.91970731880.0660.1650.15110100
2.07-2.266.20.1086.71791328990.0470.1180.10813.5100
2.26-2.536.10.09771627626470.0430.1070.09716.1100
2.53-2.925.90.097.21385723290.040.0990.0919.2100
2.92-3.585.80.06110.41137919540.0270.0660.0612499.5
3.58-5.066.50.03916.4996015280.0160.0420.03930.599.6
5.06-28.9956.10.0411550128160.0180.0450.04128.296.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10_2155精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
MOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2gxs

2gxs


解像度: 1.6→28.995 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 20.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2036 1331 5.09 %
Rwork0.1668 24806 -
obs0.1687 26137 99.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 79.28 Å2 / Biso mean: 23.6998 Å2 / Biso min: 6.79 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.6→28.995 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1531 0 35 208 1774
Biso mean--21.47 32.34 -
残基数----199
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011579
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1582141
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056254
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008275
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.101978
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.6-1.65720.26251180.23124962614100
1.6572-1.72350.25871300.206524632593100
1.7235-1.8020.24761350.20424832618100
1.802-1.8970.23411390.187324762615100
1.897-2.01580.23511260.171724792605100
2.0158-2.17140.20041330.161824852618100
2.1714-2.38980.18771510.153824682619100
2.3898-2.73540.18921300.157124942624100
2.7354-3.44540.20641400.163424732613100
3.4454-28.99970.18211290.15552489261899

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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