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- PDB-5giu: Crystal structure of Xaa-Pro peptidase from Deinococcus radiodura... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5giu
タイトルCrystal structure of Xaa-Pro peptidase from Deinococcus radiodurans, metal-free active site
要素Proline dipeptidaseX-Pro dipeptidase
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Xaa-Pro peptidase / M24B-fold / proline-specific
機能・相同性
機能・相同性情報


metalloexopeptidase activity / transition metal ion binding / aminopeptidase activity
類似検索 - 分子機能
Creatinase, N-terminal / Creatinase/Prolidase N-terminal domain / Peptidase M24B, X-Pro dipeptidase/aminopeptidase P, conserved site / Aminopeptidase P and proline dipeptidase signature. / Creatine Amidinohydrolase; Chain A, domain 1 / Creatinase/prolidase N-terminal domain / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Peptidase M24, methionine aminopeptidase / クレアチナーゼ / Creatinase/methionine aminopeptidase superfamily ...Creatinase, N-terminal / Creatinase/Prolidase N-terminal domain / Peptidase M24B, X-Pro dipeptidase/aminopeptidase P, conserved site / Aminopeptidase P and proline dipeptidase signature. / Creatine Amidinohydrolase; Chain A, domain 1 / Creatinase/prolidase N-terminal domain / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Peptidase M24, methionine aminopeptidase / クレアチナーゼ / Creatinase/methionine aminopeptidase superfamily / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Creatinase/aminopeptidase-like / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
リン酸塩 / Proline dipeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Deinococcus radiodurans R1 (放射線耐性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.61 Å
データ登録者Are, V.N. / Kumar, A. / Singh, R. / Ghosh, B. / Jamdar, S.N. / Makde, R.D.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Xaa-Pro peptidase from Deinococcus radiodurans, metal-free active site
著者: Are, V.N. / Kumar, A. / Singh, R. / Ghosh, B. / Jamdar, S.N. / Makde, R.D.
履歴
登録2016年6月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proline dipeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,3093
ポリマ－37,1911
非ポリマー1182
水3,657203
1
A: Proline dipeptidase
ヘテロ分子

A: Proline dipeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,6186
ポリマ－74,3822
非ポリマー2364
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area3240 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area27730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.327, 60.327, 203.515
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Proline dipeptidase / X-Pro dipeptidase


分子量: 37190.859 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Deinococcus radiodurans R1 (放射線耐性)
株: R1 / 遺伝子: DR_1246 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) pLysS / 参照: UniProt: Q9RUY4
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 203 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.59 % / 解説: Octohedran-like
結晶化温度: 294 K / 手法: マイクロバッチ法
詳細: 0.1M phospho-citrate pH 4.54, 0.2M NaCl, 14% PEG 8000
PH範囲: 4.4-4.7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: RRCAT INDUS-2 / ビームライン: PX-BL21 / 波長: 0.97947 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年9月6日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Water-cooled DCM with Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97947 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.61→38.89 Å / Num. obs: 49035 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 14.77 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 20.5
反射 シェル解像度: 1.61→1.64 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.295 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 79.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2152: ???)精密化
Cootモデル構築
PHASER位相決定
Aimlessデータスケーリング
XDSdata processing
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5CDV

5cdv


解像度: 1.61→38.89 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.95
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2002 2454 5.01 %
Rwork0.1828 --
obs0.1836 48940 97.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 18.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.61→38.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2573 0 6 203 2782
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0162630
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.473578
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.1911581
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.098415
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01474
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6091-1.640.25981100.21452087X-RAY DIFFRACTION80
1.64-1.67350.21861240.20122432X-RAY DIFFRACTION93
1.6735-1.70990.24711460.18732407X-RAY DIFFRACTION95
1.7099-1.74970.19161380.18342476X-RAY DIFFRACTION97
1.7497-1.79340.22291330.17332551X-RAY DIFFRACTION98
1.7934-1.84190.21711240.16862600X-RAY DIFFRACTION100
1.8419-1.89610.21381270.17242623X-RAY DIFFRACTION100
1.8961-1.95730.22151240.18482605X-RAY DIFFRACTION100
1.9573-2.02730.21261440.17762593X-RAY DIFFRACTION100
2.0273-2.10840.18891370.18052615X-RAY DIFFRACTION100
2.1084-2.20440.18441210.17092613X-RAY DIFFRACTION100
2.2044-2.32060.20651470.17572653X-RAY DIFFRACTION100
2.3206-2.4660.19771480.18272604X-RAY DIFFRACTION100
2.466-2.65630.20291620.18852640X-RAY DIFFRACTION100
2.6563-2.92360.20921530.20082634X-RAY DIFFRACTION100
2.9236-3.34640.20781310.20672715X-RAY DIFFRACTION100
3.3464-4.21530.19011400.17442722X-RAY DIFFRACTION100
4.2153-38.90460.16831450.16982916X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -12.4744 Å / Origin y: -21.0081 Å / Origin z: -12.3595 Å
111213212223313233
T0.0866 Å20.0254 Å2-0.0035 Å2-0.0933 Å20.0067 Å2--0.1003 Å2
L0.3616 °20.2578 °20.1637 °2-0.2449 °20.1509 °2--0.6246 °2
S0.0259 Å °0.043 Å °-0.0049 Å °0.0026 Å °-0.0027 Å °-0 Å °0.0024 Å °-0.039 Å °-0.0252 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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